Вторичный активный транспорт
Вторичный активный транспорт– это перенос веществ, в данном случае аминокислот, с использованием градиента концентрациинатриямежду внутренней и наружной сторонами клеточной мембраны.
Вторичный активный транспорт основан на использовании низкой концентрации ионов натрия внутри клеток, создаваемой мембранным ферментом Na+,K+-АТФазой. Специфический белок-транспортер связывает на апикальной поверхности энтероцитов аминокислоту и ион натрия. Важно то, чтов отсутствие натрия аминокислота не в состоянии связаться с белком-переносчиком.
Затем, изменив свое положение в мембране, белок отдает ион натрия в цитозоль по градиенту концентрации. Сразу после этого аминокислота теряет связь с белком и остается в цитоплазме.
Вторичный активный транспорт аминокислот через мембраны
В настоящее время выделяют 5 транспортных систем:
для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот,
для малых нейтральных– аланина, серина, треонина,
для основных аминокислот– аргинина и лизина,
для кислых аминокислот– аспартата и глутамата,
для малых аминокислот– глицина, пролина и оксипролина.
Глутатионовая система переноса ак.
Второй способ переноса аминокислот внутрь клетки происходит в комплексе с глутатионом при помощи фермента γ-глутамилтрансферазы.
Рис. 2. Транспорт аминокислот при участии глутатиона
Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) по этой схеме является трипептидглутатион (γ-глутамилцистеилглицин). При взаимодействии глутатиона с аминокислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы. γ-Глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.
Пути метаболизма аминокислот.
Существуют три источника аминокислот в клетке –
поступление из крови,
распад собственных внутриклеточных белков и
синтез заменимых аминокислот.
Путь дальнейшего превращения аминокислот зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.
Рис. 3. Возможные пути превращений аминокислот
Реакции превращения аминокислот в клетке условно разделяют на три части, в зависимости от реагирующей группы:
по боковой цепи (радикалу)
по карбоксильной группе,
с участием аминогруппы.
Дезаминирование аминокислот.
Катаболизм аминокислот начинается с удаления аминогруппы – реакции дезаминирования. Существуют 4 типа дезаминирования:
внутримолекулярное – с образованием ненасыщенной жирной кислоты:
восстановительное – с образованием насыщенной жирной кислоты:
гидролитическое – с образованием карбоновой гидроксикислоты:
окислительное – с образованием кетокислот:
У человека окислительное дезаминирование является основным путем катаболизма аминокислот. Однако такие аминокислоты каксерин игистидин могут терять аминогруппу с использованием других типов дезаминирования, атреонин сразу подвергается прямому расщеплению доглицина и ацетальдегида.
Выделяют два варианта окислительного дезаминирования: прямое инепрямое.