- •Розділ 6. Обмін амінокислот
- •6.1. Біологічні функції білків і пептидів, їх хімічна будова
- •6.2. Загальні шляхи обміну амінокислот
- •Р есинтез амінокислот з аміаку і кетокислоти, подібно до процесу дезамінування амінокислот, відбувається спочатку з утворенням імінокислоти, яка відновлюється до амінокислоти.
- •Трансамінази каталізують опосередковано через глутаматдегідрогеназу як дезамінування амінокислот, так і їх біосинтез. Отже, відновне амінування є одним із шляхів синтезу амінокислот
- •6.3. Метаболізм аміаку в організмі людини. Біосинтез сечовини
- •6.4. Спеціалізовані шляхи обміну деяких амінокислот і їх спадкові порушення
- •6.4.2. Обмін сірковмісних амінокислот.
- •6.4.5. Спеціалізовані шляхи обміну циклічних амінокислот.
- •6.5. Регуляція обміну амінокислот в організмі
- •6.6. Патологія білкового обміну
Розділ 6. Обмін амінокислот
Основою структури всіх живих організмів є білки. Білки — високомолекулярні органічні речовини, молекули яких побудовані із залишків амінокислот. Назва протеїни (від грец. protos — перший, найважливіший), очевидно, найбільш точно відображає першочергове біологічне значення цього класу речовин. Вони зустрічаються в усіх живих організмах і є основою їх життєдіяльності. Добова потреба в білках для дорослої людини і дітей неоднакова, що пов'язано з фізіологічними особливостями функціонування їх організмів. Для дорослої людини поступлення в організм за добу 1,5–2 г білків на 1кг маси вважається нормою, тоді як для дітей потрібно 5–6 г.
6.1. Біологічні функції білків і пептидів, їх хімічна будова
В організмі білки виконують різні функції, серед яких найважливішими є :
Структурна — 18 – 21 % загальної сирої маси, та 45 – 50 % сухої маси організму людини і тварин становлять білки; вони беруть участь в утворенні структурної основи клітин та їх органел, формуванні покривних, сполучних тканин тощо;
Каталітична — понад 2000 білків ферментативноактивні. Всі ферменти є білками. В порівнянні з іншими каталізаторами вони характеризуються високою ефективністю і найбільш тонкою вибірковістю cубстратною специфічністю;
Рецепторна — за участю білків здійснюється передача та прийняття сигналів поверхнею клітин, забезпечується міжклітинна взаємодія;
Транспортна— за допомогою білків забезпечується активний транспорт речовин та іонів крізь клітинні мембрани та між органами й тканинами організму; транспорт фармакологічних препаратів;
Захисна — білкову природу мають антитіла та імуноглобуліни, що забезпечують імунні реакції організму; процеси зсідання крові (фібриноген, тромбін тощо). Завдяки багаточисленних функціональних груп білки можуть зв’язувати токсичні сполуки (важкі метали, алкалоїди, токсини) і знешкоджувати їх;
Механохімічна абоскоротлива — за допомогою білків забезпечується рух, скорочення, розслаблення м'язів, робота внутрішніх органів: в цьому числі екскурсія легень, робота серця, рух сперматозоїдів та інші;
Субстратно-енергетична — за допомогою білків організм одержує 10 – 15 % енергії, цю функцію виконують резервні білки;
Регуляторна — обмін речовин в організмі регулюється різними гормонами білкової природи. Деякі білки відіграють роль інгібіторів активності ферментів і таким шляхом регулюють їх дію. Відома група білків-регуляторів генома.
Когенетична функція виконується складними білками — нуклеопротеїдами. Білки не є генетичним матеріалом, але допомагають нуклеїновим кислотам реалізувати здатність до відтворення і перенесення інформації.
До важливих функцій білків відносять також їх здатність підтримувати онкотичний тиск в клітинах і крові; буферні властивості, що підтримують гомеостатичне значення рН внутрішнього середовища, тощо.
Високу специфічність дії мають також білки, які становлять молекулярну основу таких процесів, як диференціювання і поділ клітин, розвиток живих організмів, що забезпечує їх біологічну індивідуальність. Маючи високу хімічну спорідненість, прості білки-протеїни можуть з'єднуватися з різними органічними сполуками, в результаті цього утворюються - складні білки — протеїди. Саме такі складні білки є основою будови клітин і субцелюлярних структур. Наприклад, хроматин ядра складається основним чином із нуклеопротеїдів, у склад яких входить ДНК. Рибосоми складаються із нуклеопротеїдів, у склад яких входить РНК, а біологічні мембрани містять ліпопротеїди. Сполучна тканина характеризується високим вмістом глікопротеїдів.
Більшість білків добре розчинні у воді. Однак деякі органічні речовини, виділені із хрящів, волосся, нігтів, рогів, кісткової тканини — нерозчинні в воді — також були віднесені до білків, оскільки за своїм хімічним складом виявилися близькими до білків м'язової тканини, сироватки крові.
Для вивчення хімічного складу, будови і властивостей білків їх виділяють із тканин або органів, наприклад, із сироватки крові, молока, м'язів, печінки, шкіри, волосся, шерсті. У результаті досліджень встановлено, що до складу білків входять такі елементи (%) : вуглець 50-55, водень - 6,5-7,3, азот - 15-17, кисень 21-23, сірка - 0,3-2,5. У складі білків виявлено також фосфор, залізо, марганець, магній, йод та інші. Оскільки в складі білків стабільним є вміст азоту (16%), то за його кількістю можна визначити вміст білків у тканинах і рідинах організму. Для цього отриману в результаті аналізу кількість азоту множать на коефіцієнт перерахунку (6,25), який одержують, виходячи з того, що масова частка азоту в більшості білків становить 16%; 100:16 = 6,25, тобто 6,25 - маса білка, що відповідає 1г азоту.
При повному кислотному, лужному або ферментативному гідролізі білків утворюються вільні амінокислоти. Їх класифікують в залежності від ознаки, яка лежить в основі їх поділу на групи. Прийнято три класифікації амінокислот: структурна – за будовою бічного радикала, електрохімічна – за кислотно-основними властивостями амінокислот, біологічна – за ступенем незамінності амінокислот для організму (рис. 6.1).
Рис.
6.1. Класифікація білків
Вiдомо, що в природi зустрiчається приблизно 300 амiнокислот. Багато з них характерні лише для певних органiзмів.
Повний амiнокислотний склад бiлкiв був розшифрований в 30-х роках ХХ ст. Велика заслуга в цьому належить роботам М.Любавiна, який у 1871 роцi встановив, що пiд дiєю ферментiв травних сокiв бiлки розщеплються на амінокислоти, на підставі чого було зроблено два важливих висновки:
1) у склад бiлкiв входять амiнокислоти;
2) методами гiдролiзу може бути вивчений хiмiчний, зокрема амiнокислотний склад бiлкiв.
Хімічна структура і назви амінокислот представлені в таблиці 6.1.
Таблиця 6.1. Класифікація амінокислот
Структурна формула |
Назва |
символ |
І. Ациклічні амінокислоти 1. Аліфатичні незаміщені амінокислоти (моноаміномонокарбонові) | ||
Гліцин (глікокол), -амінооцтова кислота |
Глі | |
Аланін (-амінопропіонова кислота) |
Ала | |
Валін (-аміноізовалер’янова кислота) |
Вал | |
Лейцин (-аміноізокапронова кислота) |
Лей | |
Ізолейцин (-аміно--метил--етилпропіонова кислота) |
Іле | |
2. Аліфатичні амінокислоти а. Гідроксіамінокислоти | ||
Серин (-аміно--гідроксипропіонова кислота) |
Сер | |
Треонін (-аміно--гідроксимасляна кислота) |
Тре | |
б. Тіоамінокислоти | ||
Цистеїн (-аміно--тіопропіонова кислота) |
Цис | |
Цистин (ді--аміно--тіопропіонова кислота) |
— | |
Метіонін (-аміно--метилтіомасляна кислота) |
Мет | |
в. Карбоксіамінокислоти (моноамінодикарбонові кислоти) | ||
Аспарагінова (амінобурштинова) кислота |
Асп | |
Глутамінова (-аміноглутарова) кислота |
Глу | |
Аспарагін (амід -амінобурштинової кислоти) |
Асн | |
Глутамін (-амід -аміноглутарової кислоти) |
Глн | |
г. Діамінокислоти (діаміномонокарбонові кислоти) | ||
Лізин (,-діамінокапронова кислота) |
Ліз | |
Аргінін (-аміно--гуанідиновалер’янова кислота) |
Арг | |
ІІ. Циклічні амінокислоти 1. Ароматичні амінокислоти | ||
Фенілаланін (-аміно--фенілпропіонова кислота) |
Фен | |
Тирозин (-аміно--гідроксифенілпропіонова кислота) |
Тир | |
2. Гетероциклічні амінокислоти | ||
Триптофан (-аміно--індолілпропіонова кислота) |
Трп або Три
| |
Гістидин (-аміно--імідазолілпропіонова кислота) |
Гіс | |
3. Циклічні імінокислоти | ||
Пролін (піролідин--карбонова кислота) |
Про | |
ІІІ. Амінокислоти, що рідко зустрічаються в білках | ||
Гідроксипролін (-гідроксипіролідин--карбонова кислота) |
Опр | |
Гідроксилізин (,-діаміно-δ-гідроксикапронова кислота) |
— | |
|
Амінолимонна (-аміно--гідрокси--карбоксиглутарова) кислота |
― |
Чим ближче амінокислотний склад білків їжі до амінокислотного складу білків організму, тим більша його біологічна цінність. Біологічна цінність білків тісно пов’язана із вмістом у них незамінних амінокислот. В організмі людини синтезується тільки 10 із 20 необхідних амінокислот. Вони можуть синтезуватись з продуктів обміну вуглеводів і ліпідів. Останні 10 амінокислот (лізин, лейцин, ізолейцин, треонін, фенілаланін, триптофан, метіонін, аргінін, гістидин, валін) не синтезуються в організмі, тому були названі есенціальними або незамінними.