Регуляторные свойства олигомерного белка гемоглобина.
Таким образом, олигомерный белок гемоглобин, в отличие от мономерного родственного белка миоглобина, способен присоединять к специфическим участкам 4 различных лиганда: О2, Н+, СО2 и БФГ. Все эти лиганды присоединяются к пространственно разобщённым участкам, но конформационные изменения белка в месте присоединения одного лиганда передаются на весь олигомерный белок и изменяют сродство к нему других лигандов. Так, количество поступающего в ткани О2 зависит не только от парциального давления О2, но и концентрации аллостерических лигандов, что увеличивает возможность регуляции функций гемоглобина. Следовательно, благодаря воздействию регуляторных лигандов олигомерные белки способны приспосабливать свою конформацию и фунцию к изменениям, происходящим в окружающей среде.
Приложение.
Рис. 1. Строение гема, входящего в состав миоглобина и гемоглобина.
Рис. 2. Расположение гема в активном центре апомиоглобина и протомеров апогемоглобина.
Рис. 3. Пространственное расположение СО и О2, связанных со свободным гемом (А) и гемом в составе гемоглобина или миоглобина (Б).
Рис. 4. Строение гемоглобина.
Рис. 5. Изменение прложения Fe2+ и белковой части гемоглобина при присоединении О2.
Рис.6. Кооперативные изменения конформации протомеров гемоглобина при присоединении О2.
Рис. 7. Взаимодействие 2,3-бифосфоглицерата с аминокислотными остатками центральной полости дезоксигемоглобина.
Литература.
-
Биохимия: Учебник/ Под. ред. Е. С. Северина.- М.:-ГЭОТАР-МЕД, 2003.- с.45-53.
-
Р.Марри, Д.Греннер, П.Мейес, В.Родуэлл. Биохимия человека: В 2-х томах. Т.1.Пер. с англ.:-М.: Мир, 1993. – с.52.
-
http://idoktor.info/biohimiya/stroenie-svoistva-i-funktsii-belkov