- •БИОФИЗИКА
- •1.ВИДЫ ПОДВИЖНОСТИ
- •ВИДЫ ПОДВИЖНОСТИ
- •МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ
- •ФУНКЦИИ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ:
- •ОРГАНИЗАЦИЯ МЫШЦ ПОЗВОНОЧНЫХ
- •СТРУКТУРА МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА
- •ЭЛЕКТРОННО-МИКРОСКОПИЧЕСКАЯ ФОТОГРАФИЯ САРКОМЕРА
- •Схематическое изображение строения саркомеров мышечного волокна:
- •БЕЛКИ СКЕЛЕТНОЙ МЫШЦЫ
- •РАСПОЛОЖЕНИЕ СОКРАТИТЕЛЬНЫХ И РЕГУЛЯТОРНЫХ БЕЛКОВ
- •УЛЬТРАСТРУКТУРА МИОЗИНА
- •Тяжелый
- •S1 («ГОЛОВКА»)
- •МИОЗИН
- •ТОЛСТЫЕ ФИЛАМЕНТЫ ОБРАЗОВАНЫ СОТНЯМИ МИОЗИНОВЫХ ХВОСТОВ, УПАКОВАННЫХ В ПЛОТНЫЕ УПОРЯДОЧЕННЫЕ ПУЧКИ, ИЗ КОТОРЫХ
- •ФОРМЫ АКТИНА
- •РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
- •ВСПОМОГАТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ МЫШЦЫ: Белки, обеспечивающие регулярное расположение сократительных белков
- •Тайтин (титин) – гигантский эластичный белок поперечнополосатых и гладких мышц позвоночных животных, третий
- •Z-ПОЛОСКА СОДЕРЖИТ -АКТИНИН, ФИЛАМИН, ДЕСМИН, КОТОРЫЕ ОБРАЗУЮТ ПОПЕРЕЧНЫЕ МОСТИКИ МЕЖДУ АКТИНОВЫМИ НИТЯМИ, ПРИКРЕПЛЯЮТ
- •ВЗАИМНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ МЫШЕЧНЫХ БЕЛКОВ
- •Э.Хаксли
- •Доказательства теории скользящих нитей
- •Уменьшение размеров саркомеров во время сокращения
- •РОЛЬ ИОНОВ КАЛЬЦИЯ В СОКРАЩЕНИИ
- •РОЛЬ АТФ В СОКРАЩЕНИИ
- •Схема, показывающая изменение положения головки
- •Цикл структурных превращений актомиозинового комплекса, приводящих к смещению молекулы миозина вдоль нити актина
- •Рабочий цикл актомиозинового комплекса
- •Схема
- •ЭЛЕКТРОМЕХАНИЧЕСКОЕ СОПРЯЖЕНИЕ В СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦАХ
- •ПП МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА –80 –90 мВ
- •ЭЛЕКТРОМЕХАНИЧЕСКОЕ
- •СИСТЕМА ЭМС
- •САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ
- •ЭЛЕКТРОМЕХАНИЧЕСКОЕ
- •БИОМЕХАНИКА СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ
- •Рисунок из книги Дж. Борелли De motu animalium
- •Упругое тело Гука
- •Вязкая среда Остаточная деформация
- •Сила, с которой мышца при ее
- •мышечное
- •Интервал от начала развития напряжения до момента его максимума - это время сокращения.
- •СУММАЦИЯ И СЛИЯНИЕ ОДИНОЧНЫХ СОКРАЩЕНИЙ
- •Суммация сокращений волокон скелетной мышцы
- •РЕЖИМЫ
- •латентный период
- •Одиночные изотонические сокращения при разных нагрузках.
- •В зависимости от нагрузки изменяются:
- •Последовательность явлений во время изотонического одиночного сокращения.
- •МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ ИЗОМЕТРИЧЕСКОГО И ИЗОТОНИЧЕСКОГО СОКРАЩЕНИЯ СКЕЛЕТНОЙ МЫШЦЫ
- •1 - ОДИНОЧНОЕ ИЗОМЕТРИЧЕСКОЕ СОКРАЩЕНИЕ
- •УСТАНОВКА ДЛЯ РЕГИСТРАЦИИ ИЗОМЕТРИЧЕСКОГО СОКРАЩЕНИЯ
- •АКТИВНЫЕ И ПАССИВНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ СКЕЛЕТНОЙ МЫШЦЫ
- •ЗАВИСИМОСТЬ НАПРЯЖЕНИЯ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА И СТЕПЕНИ ПЕРЕКРЫТИЯ ПРОТОФИБРИЛЛ ОТ ИСХОДНОЙ ДЛИНЫ САРКОМЕРА
- •УСТАНОВКА ДЛЯ РЕГИСТРАЦИИ ИЗОТОНИЧЕСКОГО СОКРАЩЕНИЯ
- •ЗАВИСИМОСТЬ МЕЖДУ НАГРУЗКОЙ И
- •Арчибалд Хилл (1886-1977) - английский физиолог. Лауреат Нобелевской премии 1922 года в области
- •а – ОДИНОЧНОЕ ИЗОТОНИЧЕСКОЕ УКОРОЧЕНИЕ ПРИ
- •Скорость укорочения и удлинения волокна скелетной мышцы в зависимости от нагрузки.
- •УРАВНЕНИЕ ХИЛЛА
РОЛЬ ИОНОВ КАЛЬЦИЯ В СОКРАЩЕНИИ
ТРОПОМИОЗИН МЕНЯЕТ СВОЕ ПОЛОЖЕНИЕ В ЗАВИСИМОСТИ ОТ КОНЦЕНТРАЦИИ ИОНОВ КАЛЬЦИЯ.
НИЗКАЯ [Ca2+] – ТРОПОМИОЗИН ОРИЕНТИРОВАН ПОД УГЛОМ 50о ПО ОТНОШЕНИЮ К ЦЕНТРУ ТОНКОЙ НИТИ
РОСТ [Ca2+] – ТРОПОМИОЗИН «СПОЛЗАЕТ» В БОРОЗДКУ АКТИНОВОЙ НИТИ, УГОЛ СТАНОВИТСЯ РАВНЫМ 70о
Ca2+-зависимый механизм регуляции взаимодействия актина с миозином. В покое миозинсвязывающие участки
тонкой нити заняты тропомиозином. При сокращении ионы Ca2+ связываются с TnC, а тропомиозин открывает
миозинсвязывающие участки. Головки миозина присоединяются к тонкой нити и вызывают её смещение относительно толстой нити
РОЛЬ АТФ В СОКРАЩЕНИИ
Скольжение толстых и тонких нитей друг относительно друга совершается за счет энергии, выделяемой при гидролизе АТР(атф) до ADP(адф) и неорганического фосфата (Pi).
1939 год В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова открыли АТРазную активность миозина,
А. Сент-Дьорди (удостоенный впоследствии Нобелевской
премии): в растворе актин и миозин образуют так называемый актомиозиновый комплекс.
Схема, показывающая изменение положения головки
миозина (S1) относительно тонкой нити в ходе структурных перестроек актомиозинового комплекса, которые приводят к возникновению силы, тянущей хвост миозина
Цикл структурных превращений актомиозинового комплекса, приводящих к смещению молекулы миозина вдоль нити актина
Рабочий цикл актомиозинового комплекса
1.В расслабленной мышце миозиновый мостик отделен от актиновой цепи
2.Связывание молекулы АТР с активным центром миозина: его головка остается отсоединенной от актина. В каталитическом центре миозина молекула АТР расщепляется на ADP и Pi
3.Гидролиз молекулы АТР вызывает присоединение головки миозина к актиновой нити: сначала образуется слабая связь, затем возникает более прочная связь
4.Прочное связывание головки миозина с актином инициирует освобождение фосфата Рi из активного центра В результате - поворот мостика в сторону
хвоста. Вместе с поворотом мостика смещается вдоль нити актина хвост миозина, который соединен с мостиком с помощью "шарнирного" сочленения.
•После смещения головки миозина, инициированного диссоциацией фосфата, молекула ADP уходит из каталитического центра, а ее место занимает новая молекула АТР. Это превращение сопровождается отсоединением головки миозина от актина, завершающим цикл структурных преобразований, происходящих в активном центре миозина.
•В результате многократно повторяющихся циклов гидролиза АТР возникает направленное скольжение нитей миозина и актина друг относительно друга.
Схема
перемещения
молекулы миозина вдоль нити актина
ЭЛЕКТРОМЕХАНИЧЕСКОЕ СОПРЯЖЕНИЕ В СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦАХ
ПП МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА –80 –90 мВ
ПД ФАЗНОГО МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА: АМПЛИТУДА 120 –130 мВ, ОВЕШУТ+30 - +50мВ,
ПРОДОЛЖИТЕЛЬНОСТЬ – 3 – 5 мс