Документ_Microsoft_Word (1)

CH, - CHBr - О-Ґ - CH3 з - CHBr - CHBr - CH3.

Алкени за звичайних умов приєднують галогени, особливо легко хлор і бром. У результаті утворюються віцинальні дигалогенопохідні алканів. Так, знебарвлення бромної води є якісною реакцією на подвійний зв'язок. Для цього застосовують розчин брому в чьотирьоххлористому карбоні чи хлороформі.

3. Реакція гідратщїї

Приєднання води до алкенів (пряму гідратацію) проводять у присутності фосфатних каталізаторів (Н3РО4 иа алюмосилікаті із солями кадмію, міді, кобальту; 300 °С; 8 МПа):

Приєднання водню здійснюється в присутності каталізаторів, що атомізують молекули водню, тобто здійснюється каталітичне гідрування. Найбільш активними каталізаторами цієї реакції є Платина, Паладій, але на практиці частіше використовують мілкороздрібнений нікель. Особливо активну форму нікелевого каталізатора являє собою «нікель Ренея», називаний також скелетним нікелем:

Найпростішим представником одноядерних ароматичних вуглеводнів є бензен С6Нб.

Вперше бензол був здобутий М. Фарадеєм у 1825 р. з конденсованих залишків світильного газу, який утворюється в процесах переробки кам'яного 1 вугілля.

У 1865 р. А. Кекулє запропонував формулу у вигляді циклу з шести атомів Карбону з розташованими по черзі простими та подвійними зв'язками. Пізніше було доведено, що ці зв'язки рівноцінні (А. Ладенбург, 1874 р. та Е. А. Врублевський, 1878 p.).

н н

Сукупність специфічних властивостей бензену, а саме висока стабільність, інертність в реакціях приєднання та схильність до реакцій заміщення, одержала назву ароматичність, або ароматичні властивості.

У 1931 р. німецький вчений Е. Хюккель на підставі квантово-хімічних розрахунків за допомогою методу МО сформулював правило стабільності циклічних спряжених систем, котре являє собою теоретично обгрунтований метод визначення їх ароматичності. Згідно з цим правилом, критерієм ироматичності органічної сполуки є наявність в його структурі плоского циклу, що вміщує замкнену спряжену систему, яка включає (An + 2) л-електронів, де п

0, 1, 2, 3 і т. д. До найбільш поширених ароматичних систем, які містять блслектронів (п = 1), відноситься бензен і його похідні.

Номенклатура та ізомерія

За замісниковою номенклатурою ІЮПАК одноядерні арени розглядають як продукти заміщення бензену: метилбензен, етилбензен, вінілбензен і т. д. При наявності в бензеновому кільці двох і більше замісників їх положення иказують цифрами. Нумерацію атомів карбону здійснюють таким чином, щоб 'іішісники мали найменші номери. У дизаміщених бензенах поряд із цифровим позначенням положень замісників застосовують також префікси: орто- (о-) і юложення — 1,2; мета- (м-) положення — 1,3 та пара-(п-) положення — 1,4.

Хімічні властивості

Реакційна здатність бензену і його гомологів визначається головним чином

ІІІІЯВНІСТЮ в структурі замкненої тс-електронної системи, яка є областю підвищеної електронної густини молекули і здатна притягувати позитивно шряджені частинки - електрофіли. Тому ароматичні вуглеводні, як і алкени, мають нуклеофільний характер. Проте арени, на відміну від ненасичених сполук, при взаємодії з електрофільними реагентами більше схильні не до реакцій приєднання, а до реакцій заміщення, оскільки при цьому зберігається їх ііроматична система. Ці реакції носять назву реакцій електрофільного

шміщення SE-

1.Реакції електрофільного заміщення (SE)

1.Нітрування

ІІ,е процес заміщення атома водню в бензеновому ядрі на нітрогрупу—NO2.

ІМігруючими реагентами в реакції є концентрована нітратна кислота або суміш

концентрованих нітратної та сульфатної кислот (нітруюча суміш). З HNO3 котц бензен і його гомологи реагують повільно. Тому для нітрування аренів найчастіше застосовується нітруюча суміш:

C6H6 + HNO3 -H2SP4 QHsNOj + HzO.

2. Сульфування

Сульфування є процесом заміщення атома водню в бензольному ядрі на сульфогрупу - SO3H.

"і t:, J

3. Галогенування

нон

СН2ОН

2. Якщо у молекули альдози відбувається зближення 1-го і 4-го (у кетози 2-го і 5-го) атомів вуглецю, то взаємодія функціональних груп, що знаходяться біля них, приводить до утворення п'ятичленного ( фуранозного) циклу.

Новий гідроксил, що утворюється під час циклізації (-ОН) — більш активний ніж інші спиртові гідроксили, носить назву глікозидного.

Якщо глікозидний гідроксил розміщений у просторі праворуч від С—С ланцю-га,то моносахарид називається а- аномером, а якщо ліворуч - fi-

У першому випадку глюкоза зоображена у вигляді а аномеру, а /З аномер

зображено на прикладі фруктози у фуранозній формі.

Основні вимоги до написання перспективних (циклічних) формул моносахаридів.

1.Піранозні кільця мають вигляд правильних шестикутників, фуранозні - правильних п'ятикутників.

2.Кисневий атом, що замикає цикл, розміщується на рисунку у верхньому правому куті для піранозних структур чи у вершині для фуранозних.

3.Атом вуглецю що сполучений з глікозидним гідроксилом розміщується праворуч від кисневого атома.

4.Групи атомів що розміщуються праворуч від С-С скелету моносахариду, записують під площиною циклу; ті що зліва — над площиною циклу.

5. Якщо останній атом вуглецю циклу зв'язаний з яким-небудь угрупуванням атомів ,то воно записується над площиною циклу.У разі його відсутності, вільні валентності вуглецю заповнюються атомами водню. *

6. Атоми вуглецю,як правило, в циклі не записують. ■ ^ Наприклад: взаємодія функціональних груп 1-го і 5-го атомів вуглецю у

глюкози приводить до утворення піранозного циклу.

Хімічні властивості моносахаридів визначаються властивостями карбонільної групи, глікозидного та спиртових гідроксилів.

Окислення: альдози легко окислюються різними окисниками з утворенням відпо-відних кислот:

Остання, в складі похідних, входить до складу сполучних тканин організму.

Відновлення альдоз та кетоз приводить до утворення відповідних багатоатомних спиртів.

Велике значення для протікання процесів метаболізму мають складні моно — і дифосфорні ефіри глюкози, фруктози, рибози та фосфорної кислоти.

Взаємодіючи із спиртами по глікозидному гідроксилу, моносахариди утворюють прості ефірглікозиди, які володіють біологічною активністю та иходять до складу багатьох лікарських препаратів.

При взаємодії двох молекул моносахаридів по глікозидних та спиртових гідроксилах утворюються прості ефіри - дисахариди.

Дисахариди - складні вуглеводи молекули яких при гідролізі утворюють дні молекули моносахаридів. Загальна формула дисахаридів: Сіг Нгг Оц.

По здатності відновлювати оксиди металів до металу, дисахариди поділяють на відновлючі та невідновлюючі.

1.Якщо у процесі утворення дисахариду відщеплення води відбувається ча рахунок глікозидного гідроксилу однієї молекули моносахариду та спиртового гідроксилу другої молекули моносахариду, то такий дисахарид називається відновлюючим (відновлює оксиди металів до металів).

2.Якщо відщеплення води проходить за рахунок глікозидних гідроксилів обох молекул моносахаридів,то такий дисахарид називають невідновлюючим (не відновлює оксиди металів до металів).

Сахароза - невідновлюючий дисахарид що утворений залишками а - ілюко-піранози та /7-фруктофуранози. Широкорозповсюджений у природі дисахарид, який добувають з цукрового буряка 16-20 % та тростини 14-26 % (під загальної маси). При гідролізі утворює інвертний цукор ( суміш глюкози і фруктози ).

т

Мальтоза - відновлюючий дисахарид, який утворено двома залишками а— глюкопіранози, що з'єднані 1;4—глікозид—гідроксильним зв'язком. Солодовий цукор наполовину менш солодший ніж сахароза.

Лактоза - молочний цукор що міститься у молоці (4-5 %). Відновлюючий дисахарид який складається із залишків р—галактопіранози і а-

4. Полісахариди

Полісахариди - природні високомолекулярні сполуки ( біополімери ) молекули яких складаються з великої кількості залишків моносахаридів, що сполучаються між собою глікозид - гідроксильними зв'зками.

Загальна формула ( С6 Н,о О5 ) „, де n= 1000000 - 3000000.

За якісним складом полісахариди поділяють на гомополісахариди — складаються з однакових залишків моноз ( крохмаль, глікоген, целюлоза) та гетерополісахариди - складаються з різних залишків моноз ( гіалуронова та хондроїтинсірчана кислоти, гепарин ).

Крохмаль на 25% складається з амілози та амілопектину — 75%.

Амілоза ( Mr 16000—160000) — лінійний полімер що побудований із залишків а- глюкопіранози які сполучені між собою 1-4-глікозид- гідроксильними зв'язками. Утворює щільну,компактну структуру.

Амілопектин (Mr = 100000 - 1000000) розгалуджений полімер який складається із залишків а- глюкопіранози що зв'язані між собою 1;4 та 1;6 глікозидгідроксильними зв'язками у співвідношенні 25:1. В харчовому тракті людини під впливом ферменту амшази чи при ^нагріванні в присутності кислоти, відбувається розщеплення крохмалю згідно схеми

СН;ОН

Глікоген - тваринний крохмаль. Складається із залишків а — глюкопіранози які зв'язані між собою 1;4 та 1;6 глікозид-гідроксильними ін'язками у співвідно-шенні 12:1. Має більш розгалудженішу і компактнішу структуру ніж крохмаль. Виконує депонуючу роль синтезуючись із глюкози. І Іри запасанні 50-60 г глікогену на 1кг ваги тіла, глюкоза перетворюється не в глікоген а в жир.

Гетерополісахариди — містяться у сполучних ткани нах,слизових виділеннях.

Гіалуронова кислота -лінійний полімер /?-глюкуронової кислоти та /?- ицстилглюкозаміну. Складає основу скловидного тіла ока.Входить до складу клітинних оболонок виконуючи захисну роль. Бактерія потрапляє в клітину лише після того, як ферментативно розщепить її.

Гепарин ( Mr 20000 ) має подібний склад до хондроїтинсірчаної кислоти але ін-шу будову. Володіє антикоагулюючими властивостями. Міститься у печінці, легенях, селезінці, крові. У медицині використовується як кров'яний коїісерву-ючий засіб.

Хондроїтинсірчана кислота — складається із глюкуронової кислоти та сірчано-кислого ефіру ацетилгалактозаміну. Знайдена у складі клітинних оболонок , хрящів, кісткової тканини, рогівки ока.

Кілк и — це о со бл иви й клас р ечо вин , що з ус т р ічається у всіх жиних організмах. Без білків життя не існує. Вчення про білок сформувалося в VIII-X1X ст. Виходячи із структури білками називаються високомолекулярні ІІЮІОВМІСНІ органічні речовини побудовані з амінокислот, що сполучені між собою пептидними зв'язками і мають складну структурну організацію. Іншими Словами, білки — це високомолекулярні полімери, мономерами яких є пмінокислоти.

■■■■iHJfK

різновидів амінокислот. Серед них зустрічається і пролін, який, власне є не аміно-, а імінокислотою. Для з'ясування амінокислотного складу білків спочатку піддають їх гідролізу за допомогою кислот, лугів або ферментів. Одержаний гідролізат досліджують одним із методів хроматографії. Білки всіх організмів побудовані з одного й того самого набору 20 амінокислот. Разом з тим, у складі різних видів організмів налічуєтьсядесятки тисяч різних білків, кожний з яких має певну структурну йфункціональну організацію та біологічні властивості. Амінокислоти — це абетка білкової молекули, і як з певної кількості літер можна створити безліч слів, так і з амінокислот у природі побудована велика кількість різноманітних білків. Кожна білкова молекула має певну будову, якавизначається послідовністю розташування амінокислот у поліпептидних ланцюгах, характерним розміщенням цих ланцюгів у просторі, здатністю створювати молекулярні структури у вигляді глобул або фібрил.

КЛАСИФІКАЦІЯ АМІНОКИСЛОТ

■ > • : - , •* ■ ■ .j » 3 s T . ' ■ - # ■ ?

92

Рівні структурної організації білкових молекул.

Вивчення структури білків - це шлях до розуміння механізму їх важливих біологічних функцій в організмі. Зокрема, знання структури ферментів і особливо їх активних центрів дає змогу розкрити механізми здійснення ферментативного каталізу. Вивчення структури скоротливих білків - актину і міозину, які входять до складу м'язів, сприяє вивченню механізмів їх скорочення. Вивчення структури гормонів білкової природи - інсуліну, глюкагону та інших - необхідне не тільки для вивчення механізмів регуляції

93

обміну речовин, а й для опанування засобів синтезу цих гормонів з метою отримання лікарських гормональних препаратів.

Просторова структура білкової молекули, властива будь-яким нативним білкам, має назву конформації білка. Будова білків надзвичайно складна, що пояснюється великою кількістю амінокислот у білкових молекулах, значною їх молекулярною масою (від 5000 до кількох мільйонів і вище), утворенням різноманітних хімічних та фізико-хімічних зв'язків між різними атомними групами.

Для зручності вивчення будови молекул білка, їх розташування в просторі визначають різні рівні структури білкової молекули:

•первинну,

•вторинну,

. • третинну,

•четвертинну.

дорівнює 0,54 нм, кут підйому витка - 26°, висота одного залишку амінокислоти

становить 0,15 нм. Радикали залишків амінокислот знаходяться на поверхні спіралі. Вирішальну роль у стабілізації а-спіралі відіграють водневі зв'язки. На утворення а-спіралі впливає також розташування бічних радикалів залишків амінокислот.

Утворенню спіралі сприяють такі амінокислоти, як аланін, валін, лейцин, метіонін, фенілаланін, тирозин, триптофан, гістидин, особливо коли вони розміщені підряд у поліпептидному ланцюгу. Навпаки, лізин, аргінін, серин, трсонін, аспарагінова і глутамінова кислоти впливають дестабілізуюче на а- спіраль. Зокрема, поліпептиди, до складу яких входить лізин, не утворюють а- сміраль при рН = 7, оскільки радикали цієї амінокислоти в нейтральному середовищі мають позитивний заряд, що не дає їм змоги зближуватись. При цьому сила взаємного відштовхування перевищує сили водневих зв'язків, необхідних для утворення а-спіралі. „, „

Первинна структура - це певна послідовність амінокислот у молекулах білків та пептидів, сполучених між собою ковалентними пептидними зв'язками. Первинна структура стабілізується також дисульфідними зв'язками, якщо вони

) t ,

Вторинна структура білку - це просторова конфігурація поліпептидного ланцюга переважно у вигляді а-спіралі, складчастої Р-структури або інших утворів. На основі рентгеноструктурних досліджень поліпептидів і білків Л. Полінг і Р. Корі встановили, що в складі природних глобулярних білків поліпептидні ланцюги можуть утворювати а-спіраль, в якій на один виток припадає 3,6 залишку амінокислоти. Крок спіралі - відстань між витками -

с*

Ступінь спіралізації поліпептидних ланцюгів білка залежить від його первинної структури. Так, молекули гемоглобіну і міоглобіну спіралізовані на 75%, альбуміну сироватки крові - на 50%, пепсину - на 28%, а хімотрипсину - лише на 14%. Неспіралізовані ділянки поліпептидного ланцюга утворені р- структурами або иевпорядкованими, аморфними переходами.

Крім а-спіралі поліпептидний ланцюг може формувати іншу впорядковану конформацію, яка дістала назву р-структури, або складчастого шару, р-структура утворюється поліпептидними ланцюгами, які розміщені паралельно і сполучаються між собою за рахунок водневих зв'язків між поліпептидними групами, розміщеними поруч.

р-Структура найбільш поширена в білках опорних тканин - колагені (білок сполучної тканини, сухожилля, шкіри), фіброїні (білок шовку), кератині (білок волосся). У багатьох білках одночасно зустрічаються ділянки а-спіралі і р-структури. Наприклад, фермент рибонуклеаза містить у своєму складі 26% р - спіралізованих ділянок і 35% - Р -структури, лізоцим - відповідно 40 і 12%, хімотрипсин - 14 і 45%.

Отже, вторинна структура кожної білкової молекули характеризується певним співвідношенням укладання поліпептидних ланцюгів у просторі у вигляді а-спіралей, р-структур та аморфних ділянок.

Третинна структура - це розташування у просторі спіралізованих поліпептидних ланцюгів з утворенням глобулярних або фібрилярних білкових молекул.Основною діючою силою в утворенні третинної структури є взаємодія радикалів амінокислот з молекулами води. При цьому неполярні гідрофобні радикали амінокислот неначе занурюються в глибину білкової молекули, утворюючи там "сухі" зони, тоді як гідрофільні полярні радикали розміщуються на поверхні молекули. Внаслідок цих процесів утворюється конформація, яка є термодинамічно найбільш вигідною для всієї молекули в цілому. Третинну ^їчіструктуру стабілізують водневі та іонні зв'язки. На формування третинної структури значний вплив мають температура, рН та іонна сила розчину.

Нел» polypeptide

СІМ)

■ Застосування для вивчення будови білків рентгеноструктурного аналізу та інших фізичних методів дослідження дало змогу встановити третинну

структуру близько 300 різних білків, у тому числі міоглобіну, гемоглобіну, пепсину, трипсину, хімотрипсину, лізоциму, фрагментів імуноглобулінів людини тощо.

Четвертинна структура білка - це просторове розміщення кількох білкових поліпептидних ланцюгів, кожний з яких має певні первинну, вторинну і третинну структури. Окремі білкові молекули, що входять до складу четвертинної структури, називаються протомерами, або субодиницями, а білки, побудовані з них, - олігомерами, або мультимерами. Такі олігомерні білки мають звичайно парну кількість протомерів (2, 4, 6, 8, 10, дуже рідко понад 12) t молекулярними масами від кількох тисяч до 100 000. Важливо підкреслити, що окремі протомери найчастіше функціонально не активні, тобто не ииявляють властивостей відповідних ферментів, гормонів тощо. Функціональна і Піологічна активність з'являється лише при утворенні олігомерного білка після формування четвертинної структури.

Прикладом білка з четвертинною структурою є, наприклад, молекула Гемоглобіну, яка має молекулярну масу 64500, складається з 574 имінокислотних залишків і є тетрамером, побудованим з двох а-поліпептидних лііііцюгів (кожен має по 141 залишку амінокислот) і двох р-поліпептидних лініцюгів (по 146 залишків амінокислот). Кожний з ланцюгів оточує гем, що розташований у центрі молекули, містить у своєму складі один двовалентний Іон заліза і може приєднувати молекулу О/.

Зв'язки між протомерами здійснюються за рахунок нековалентних зв'язків иодневих, гідрофільних, іонних, тому за певних умов можливе розділення шіігомеру на протомери. Зокрема, молекула гемоглобіну при наявності деяких голой, сечовини або при зміні рН дисоціює на два а- і два Р-ланцюги за рахунок іні'іриву водневих зв'язків. Ця дисоціація оборотна - після видалення сечовини йґи) солей з розчину відбувається спонтанна асоціація молекули гемоглобіну.

Прикладом олігомерної молекули є також вірус тютюново ї мозаїки (МІМ), що складається з однієї молекули РНК і 2130 білкових субодиниць,

кожна з яких має молекулярну масу 17500. Білкові протомери приєднуються до РНК, що утворює спіральну структуру з 130 витків.

Багато ферментів мають четвертинну структуру, яка забезпечує не тільки їх каталітичну властивість, а й здатність змінювати ферментативну активність залежно від певних регуляторних факторів. Зокрема, молекула ферменту лактатдегідрогенази, що каталізує оборотне перетворення піровиноградної кислоти на молочну, складається з чотирьох протомерів, які містять два типи поліпептидних ланцюгів: Н - серцевий тип (від англ. heart - серце) і М - м'язовий тип (від англ. muscle - м'яз). Завдяки різним сполученням субодиниць можливе існування п'яти форм ферменту. НННН, НННМ, ННММ, НМММ,

ММММ. Такі різні форми одного ферменту мають назву ізоферментів. Роз'єднання протомерів супроводжується втратою активності ферменту. Молекула ферменту фосфорилази а, який каталізує розщеплення (фосфороліз) глікогену в печінці, також має четвертинну структуру і є тетрамером.

Класифікація і функції білків

1.Прості білки (альбуміни, глобуліни, гістони, протаміни, глютеніни, протеноїди);

2.Складні білки:

•Хромопротеїни (цитохроми, гемоглобін),

•Фосфопротеїни (казеїноген, вітелін, овоальбумін),

•ліпопротеїни,

•глікопротеїни і протеоглікани (мукопротеїни),

•Нуклеопротеїни (протаміни, гістони + ДНК або РНК),

•пептиди.

Вищі жирні кислоти - аліфатичні карбонові кислоти.

У природі виявлено більш ніж 200 жирних кислот, але в тканинах людини і тварин у складі простих і складних ліпідів зустрічається лише 70. Значне розповсюдження мають не більше 20 жирних кислот. Всі вони мають парну кількість атомів вуглецю від 12 до 24. Частіше зустрічаються довголанцюгові жирні кислоти з більш між 20 атомами вуглецю, їх називають «вищі жирні кислоти» (ВЖК).

Властивості, структура, номенклатура:

• ВЖК виявляють амфіфільні властивості (містять одну гідрофільну карбоксильну групу і гідрофобний вуглеводневий ланцюг.

98

ВЖК умовно поділяють на 3 групи: насичені (не мають подвійних зв'язків), мононенасичені (з одним подвійним зв'язком), поліненасичені (з двома і більше подвійними зв'язками).

Подвійний зв'язок частіше розташований між 9-м і 10-м атомами вуглецю. Додаткові подвійні зв'язки, як правило, знаходяться на ділянці між 11-м атомом вуглецю і метильним кінцем ланцюга. У природних ненасичених жирних кслотах подвійні зв'язки завжди "ізольовані", тобто відділені двома простими зв'язками через метиленові групи: (-СН = СН - СН2 - СН = СН-)

Відповідно до систематичної номенклатури, для позначення кількості атомів вуглецю і подвійних зв'язків у структурі жирної кислоти використовують цифрові символи, наприклад, олеїнову кислоту позначають як С18;], де перша цифра відповідає кількості атомів вуглецю, друга - показує число подвійних зв'язків.

І Іриродні ненасичені жирні кислоти мають переважно ifuc-конфігурацію, що призводить до вигину та вкорочення вуглецевого ланцюга. Поліненасичені жирні кислоти мають декілька вигинів, і їх молекули характеризуються значною жорсткістю, на відміну від насичених жирних кислот, в яких атоми нуглецю вільно обертаються навколо одинарних зв'язків, характеризуються більшою гнучкістю і довжиною.

Такі особливості структури насичених і ненасичених жирних кислот ннливають на будову та властивості мембран, до складу яких вони входять.

Іиблмия 1 -Деякі фізіологічно важливі насичені і ненасичені жирні кислоти

Ліпіди — біоорганічні сполуки різноманітного походження і структури, нерозчинні у воді, але розчинні у неполярних органічних розчинниках - хлороформі, тетрахлор-метані, діетиловому ефірі та ін. Основні функції ліпідів у організмі людини:

•Енергетична - ліпіди використовуються як ефективне джерело енергії і здатні утворювати резерви енергетичного матеріалу в жировій тканині.

•Структурна - ліпіди є компонентами зовнішніх і внут-рішніх клітинних мембран, зумовлюють їх властивості та впливають на функції.

•Регуляторна - окремі класи ліпідів (вітаміни, гормони), як фізіологічно *С активні речовини, регулюють метаболічні процеси в клітинах.

•Резервна — на відміну від вуглеводів, здатність ліпідів до накопичення необмежена. Вони депонуються переважно у жировій тканині.

•Транспортна - транспортні форми ліпідів - ліпопротени перерозподіляють ліпіди між органами і тканинами організму.

•Бар 'єрна - ліпіди створюють бар'єр, який захищає організм від термічного і механічного впливу.

Класифікація. Залежно' від хімічної структури компонент-тів, які вивільняються при гідролізі, ліпіди поділяють на прості, складні, попередники і похідні ліпідів.

Прості ліпіди - це складні ефіри різних спиртів із жирними кислотами. До цього класу відносять - жири, воски, стерини, складні ефіри вітамінів А і Д.

100

Складні ліпіди - крім спирту і жирних кислот містять додаткові компоненти (залишки фосфорної кислоти, азотові основи, вуглеводи та їх похідні). До цього класу відносяться фосфоліпіди, гліколіпіди, сульфоліпіди, аміноліпіди, ліпопротеїни. л

Попередники і похідні ліпідів: жирні кислоти, гліцерол, стероїдні гормони, жовчні кислоти, жиророзчинні вітаміни, простагландини, тромбоксани, лейкотрієни.

/Прості ліпіди:

1Ацилгліцероли (нейтральні ліпіди) - складні ефіри трьохатомного спирту гліцеролу та вищих жирних кислот. Нейтральні жири не містять заряджених чи полярних функціональних груп, тому є неполярними гідрофобними речовинами.

"Залежно від кількості жирних кислот, які зв'язані з спиртовими групами гліцеролу, розрізняють — МОНО-, дита триацилгліцероли:

кислотні радикали належать одній кислоті, такі триацилгліцероли називають простіти (триолеїн), якщо різним жирним кислотам - змішаними (олеопальміто-стеарин). Більшість природних ліпідів містить суміш простих і змішаних триацилгліцеролів.

Жирні кислоти, які входять до складу ТАГ визначають їх фізико-хімічні нішетивості. Ліпіди з переважним вмістом ненасичених жирних кислот- рідкі, й насичених - тверді. ТАГ жирової тканини людини на 70% складені з Ііоніісичених жирних кислот, решта — з насичених, тому при нормальній температурі тіла ліпіди знаходяться у рідкому стані. Нейтральні жири мшходяться в організмі у вигляді протоплазматичного ясиру, який є Структурним компонентом клітин, або у формі запасного, резервного ясиру. Проіонлазматичний жир має постійний хімічний склад і міститься в тканинах у псиній кількості, яка не змінюється навіть при патологічному ожирінні. У той і'пмиМ час кількість резервного жиру може значно коливатися. До складу мі'мОран жири не входять, основна їх функція - резервна.

2 Стероїди - похідні циклопентанпенгідрофенантрену. Залежно від ішішності додаткових метальних груп і довжини бокового ланцюга у положенні І / мої і и поділяються на: стерини, стероїдні гормони, жовчні кислоти, серцеві і НІКО'ІИДИ та інші сполуки.

('терпни - це стероїди, які містять боковий ланцюг із 8-10 атомів вуглецю і ( НІ групу в 3-му положенні. У організмі людини важливе місце серед стероїдів стерини (стероли), тобто стероїдні спирти. Головним представником

101