- •Часть 2. Биохимия движения
- •Глава 2.1. Строение мышечного волокна
- •Глава 2.2. Биохимический цикл мышечного сокращения
- •Глава 2.3. Механизмы регуляции мышечного сокращения
- •Глава 2.4. Модели сокращения мышечного волокна
- •Глава 2.5. Энергетика мышечного сокращения
- •Библиографический список
- •Часть 3. Биохимия межклеточного матрикса
- •Глава 3.1. Коллаген
- •Глава 3.2. Эластин
- •Глава 3.3. Гликозаминогликаны и протеогликаны
- •Структура гликозаминогликанов
- •Библиографический список
- •630090, Новосибирск-90, ул. Пирогова, 2
Библиографический список
1. Биохимия / Под ред. Е. С. Северина. М.: Гэотар-Мед, 2007.
2. Гусев Н. Б. Молекулярные механизмы мышечного сокраще-
ния // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6. С. 2432.
3. Клячко Н. Л. Биологическая подвижность и полимеризация актина // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6. С. 59.
4. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэл В. Биохимия человека. М.: Мир, 2004. Т. 12.
5. Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение, 1987.
6. Страйер Л. Биохимия. М.: Мир, 1984. Т. 13.
7. Bloom W., Fawcett W. A. Textbook of histology. Philadelphia: W. B. Saunders Company, 1968.
8. Farah C. S., Reinach F. C. The troponin complex and regulation of muscle contraction // FASEB J. 1995. V. 9. P. 755767.
9. Gordon A. M., Homsher E., Regnier M. Regulation of contraction in striated muscle // Physiol. Rev. 2000. V. 80. P. 853924.
10. Houdusse A., Love M. L., Dominguez R., Grabarek Z., Cohen C. Structures of four Ca2+-bound troponin C at 2.0 Ao resolution: further insights into the Ca2+-switch in the calmodulin superfamily // Structure. 1997. V. 5. P. 16951711.
11. http: // www. химик. ru/encyclopedia
12. http: // humbio.ru/humbio/cytology
13. Kabsch W., Mannherz H. G., Suck D., Pai E. F., Holmes K.C. Atomic structure of the actin: DNase I complex // Nature. 1990. V. 347. P. 3744.
14. Malnic B., Farah C. S., Reinach F. C. Regulatory properties of the NH2- and COOH-terminal domains of troponin T // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 1059410601.
15. Nelson D. L., Cox M. M. Lehninger Principles of Biochemistry. 4th e. New York: W. H. Freeman, 2004.
16. Perry S. V. Troponin T: genetics, properties and function // J. Muscle Res. Cell Motility. 1998. V. 19. P. 575602.
17. Rao S. T., Wu S., Satyshur K. A., Ling K. Y., Kung C., Sundaralinggam M. Structure of Paramecium tetraurelia calmodulin at 1.8 Ao resolution // Protein Sci. 1993. V. 2. P. 436447.
18. Satyshur K. A., Rao S. T., Pyzalska D., Drendel W., Greaser M., Sundaralinggam M. Refined structure of chicken skeletal muscle troponin C in the two-calcium state at 2 Ao resolution // J. Biol. Chem. 1998. V. 263. P. 16281647.
19. Stead L. M., Au K. P., Jacobs R. L., Brosnan M. E., Brosnan J. T. Methylation demand and homocysteine metabolism: effects of dietary provision of creatine and guanidinoacetate // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2001. V. 281. P. E1095 E1100.
20. Takeda S., Yamashita A., Maeda K., Maeda Y. Structure of the core domain of human cardiac troponin in the Ca2+-saturated form // Nature. 2003. V. 424. P. 3541.
21. Tung C.-S., Wall M. E., Gallagher S. C., Trewhella J. A model of troponin-I in complex with troponin-C using hybrid experimental data: The inhibitory region is a -hairpin // Protein Sci. 2000. V. 9. P. 1312 1326.
22. Van Lierop J. E., Wilson D. P., Davis J. P., Tikunova S., Sutherland C., Walsh M. P., Johnson J. D. Activation of smooth muscle myosin light chain kinase by calmodulin. Role of Lys30 and Gly40 // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 65506558.