13. Кинетика обратимых реакций. Химическое равновесие, выражение для константы равновесия, сдвиг химического равновесия. Принцип ле Шателье

Химические реакции часто являются двусторонними (обратимыми), т.е. могут протекать при данных условиях в двух противоположных направлениях. двусторонняя реакция обратима в состоянии химического равновесия.  А + В <––> D + E

Скорость уменьшения концентрации вещества А при протекании прямой реакции определяется уравнением

,            

а скорость возрастания концентрации вещества А в результате протекания обратной реакции – уравнение

                  

Общая скорость двусторонней реакции в любой момент времени равна разности скоростей прямой и обратной реакции:

              

Химическое равновесие. Принцип Ле Шателье.

С помощью кинетических уравнений прямой и обратной реакций можно вывести закон действующих масс для химического равновесия. Пусть происходит обратимая реакция:

Здесь а, b, c, d – коэффициенты перед веществами в химических уравнениях прямой и обратной реакций. В этом случае можно записать кинетические уравнения:

v_пр = k₁[A]^a[B]^b;           v_обр = k₂[C]^c[D]^d

При наступлении равновесия скорости прямой и обратной реакции становятся равны (v_пр = v_обр) и можно записать:

k₁[A]^a[B]^b = k₂[C]^c[D]^d

Из этого соотношения можно получить константу равновесия К_р, которая равна отношению констант скорости прямой и обратной реакций:

В предыдущем уравнении достаточно перенести в левую часть k₂

а из полученного уравнения уже легко получается выражение для константы равновесия К_р:

Это не что иное, как математическая запись закона действующих масс для химического равновесия. Например, для рассмотренной выше реакции

Численное значение К_р характеризует положение равновесия при данной температуре и не меняется с изменением концентраций реагирующих веществ.

v_пр = k₁[CO];           v_обр = k₂[CO₂]

В этом случае говорят, что наступило химическое равновесие. Количество содержащихся в равновесной системе веществ H₂, I₂ и HI теперь не меняется со временем, если нет внешних воздействий на систему.

Химическим равновесием называется такое состояние химической системы, при котором количества исходных веществ и продуктов не меняются со временем.

принцип Ле Шателье: Если на равновесную систему воздействовать извне, изменяя какой-нибудь из факторов, определяющих положение равновесия, то в системе усилится то направление процесса, которое ослабляет это воздействие.

для смещения равновесия вправо нужно:

1 повышать давление,

2 понижать температуру

добавление катализатора не может изменить положение равновесия, но способствует более быстрому его достижению.

14.Гомогенный и гетерогенный катализ, цели применения катализаторов. Ферментативный катализ и его особенности.

Катализ- химический процесс, протекающий в присутствии катализаторов.

Катализаторы-вещества, резко изменяющие скорость реакции, но при этом в ней не расходуются. Катализаторы позволяют:-1)изменить скорость реакции (как замедлить, так и увеличить)-если к раствору Н2О2 добавить небольшое количество Н2SO4конц,то скорость разложения Н2О2 замедлится почти до 0.Напротив, если +MnO2, то будет наблюдаться бурное разложение: 2H2O2=2H2O + O2. Катализаторы, замедляющие скорость реакции-ингибиторы.-2)изменить направление процесса:C2H5OH=C2H4+H2O(при условии Al2O3,t=300); C2H5OH=CH3-COH+H2(при условии Cu,t=300).-3)снизить энергозатраты: при введении катализатора снижается Ea реакции и тем самым уменьшается Е барьер(реакция будет протекать при более низкой t)

Различают гомогенный и гетерогенный катализ .При гомогенном- реагирующие вещества и катализатор находятся в одной фазе. При гетерогенном- реакционные смеси и катализатор- в разных фазах.

Ферментативный катализ

Практически все биохим. реакции, протекающие в живых организмах, идут под действием биологических катализаторов - ферментов .Ферменты(энзимы)-белковые молекулы, которые катализируют химические реакции в живых системах. В ферментах выделяют активные центры- определенные участки белковых молекул, захватывающих субстрат(различные вещества), причем разложенные направляются по строго определенному пути, и аллостерические центры - участки ферментов, которые распознают субстрат и способствуют его размещению в активном центре.

Специфические свойства ферментов

1.Размеры-молекулярная m=10^5-10^7

2.реакции протекающие под действием ферментов ,относят к спец.классу ультрамикрогетерогенных(т.к. размеры молекул ферментов сопоставляются с размерами коллоидных частиц)

3.Чрезвычайно высокая каталитическая активность.(T1/2 мочевины составляет 10^9сек.

Ферментативный катализ имеет две характерные особенности:

1.Высокая специфичность. Действие ферментов носит строго ориентированный характер. Так уреаза разрушает мочевину, алкогольдегидрогеназа- группу спиртов. Амилаза катализирует процесс расщепления крахмала, представляющего собой цепь одинаковых глюкозных звеньев, но не катализирует гидролиз сахарозы.

2.Высокая активность, на несколько порядков превышает активность неорганических катализаторов, что объясняется значительным снижением энергии активации процесса ферментами.(константы скорости гидролиза мочевины в присутствии кислоты и уреазы различаются на 13 порядков, составляя 7,4*10^-7 и 5*10^6 c^-1.