- •Биохимия. Краткий курс
- •Часть I
- •Оглавление
- •Список сокращений
- •Введение
- •1. Ферменты
- •1.1.Строение ферментов
- •1.2.Номенклатура и классификация ферментов
- •1.3.Изоферменты и их медицинское значение
- •1.4. Регуляция активности ферментов
- •1.5. Ферменты в медицине и фармации
- •2. Витамины
- •2.1. Водорастворимые витамины Витамин в1, (тиамин, антиневритный витамин)
- •Витамин в2(рибофлавин)
- •Витамин рр,(ниацин, антипеллагрический витамин)
- •Витамин в6 (пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин)
- •Витамин н (биотин)
- •Фолиевая кислота
- •Витамин в12 (кобаламин)
- •Витамин с (аскорбиновая кислота, антицинготный витамин)
- •Пантотеновая кислота
- •2.2.Жирорастворимые витамины Витамин а (антиксерофтальмический)
- •Витамин к, нафтохиноны (антигеморрагический)
- •Витамин е, токоферол
- •Витамин д (кальциферол, кальциол, антирахитический)
- •3.Биоокисление и биоэнергетика
- •3.1. Цикл кребса
- •3.2. Дыхательная цепь
- •3.3.Свободное окисление: функции, оксидативная модификация
- •4. Обмен углеводов
- •4.1.Переваривание и всасывание
- •4.2. Обмен гликогена
- •4.3.Распад глюкозы в аэробных и анаэробных условиях
- •4.4. Глюконеогенез
- •4.5. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы
- •5 Глюкозо-6-фосфат 6 рибозо-5-фосфат
- •4.6.Гомеостаз глюкозы крови
- •5. Обмен липидов
- •5.1.Переваривание и всасывание
- •5.2. Обмен жира
- •5.3.Обмен жирных кислот
- •5.4. Обмен и роль кетоновых тел
- •5.5. Обмен, роль и транспорт холестерина
- •5.6. Патология обмена холестерина
- •6. Обмен белков
- •6.1. Переваривание и всасывание
- •6.2. Декарбоксилирование аминокислот
- •6.3. Обмен по аминогруппе
- •6.4. Источники аммиака и его обезвреживание.
- •6.5. Судьба безазотистого остатка аминокислот
- •6.6. Обмен отдельных аминокислот
- •7. Тестовые задания
- •8. Эталоны ответов к тестовым заданиям
- •9. Рекомендуемая литература
- •Биохимия. Краткий курс
- •Часть 1
1.2.Номенклатура и классификация ферментов
Рабочее название ферментов имеет суффикс «аза», присоединенный к названию субстрата, например, липаза, сахараза. Этот суффикс может быть также присоединен к названию химического превращения определенного субстрата, например, лактатдегидрогеназа. Однако в употреблении сохранилось небольшое количество тривиальных, исторически закрепленных названийферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например, трипсин, пепсин.
Согласно систематической номенклатуре все ферменты делятся на 6 классов в зависимости от типа катализируемой химической реакции. В каждом классе есть многочисленные подклассы и подподклассы. Каждый класс имеет порядковый номер, строго за ним закрепленный.
1 класс––оксидоредуктазы. Катализируют различные окислительно-восстановительные реакции. Сюда входят подклассы дегидрогеназ (отщепляющих атомы водорода), редуктаз (присоединяющих атомы водорода), оксигеназ (внедряющих кислород в субстрат) и др.
2 класс –-трансферазы. Катализируют перенос функциональных групп от одного субстрата на другой. Сюда относят аминотрансферазы (переносят аминогруппу), метилтрансферазы (метильную группу), киназы (переносят остаток фосфорной кислоты от АТФ).
3 класс –-гидролазы.Катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Сюда относят эстеразы, гликозидазы, пептидазы.
4 класс ––лиазы. Отщепляют от субстратов негидролитическим путем определенную группу, например, декарбоксилазы, альдолазы.
5 класс –-изомеразы. Катализируют различные внутримолекулярные превращения (изомеразы, мутазы – в том случае, когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе какой-либо группы).
6 класс –- лигазы (синтетазы).Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалентной связи, этот процесс сопряжен с затратой энергии АТФ (РНК-полимераза).
1.3.Изоферменты и их медицинское значение
Изоферменты ––это ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по первичной структуре белка. По структуре изоферменты всегда являются олигомерными белками и состоят из негомологичных протомеров. Эти протомеры кодируются разными генами. Причем та или иная ткань преимущественно синтезирует определенные виды протомеров. В результате определенной комбинации формируются ферменты с различной структурой – изоферменты. Они различаются по молекулярной массе, заряду, кинетике (максимальной скорости и константе Михаэлиса), иммунологическим и другим свойствам. Давно открыты и хорошо изучены изоферменты лактатдегидрогеназы (ЛДГ). Молекула ЛДГ состоит из4-х протомеров 2-х разных типов: М (Muscle – мышца) и Н (Heart - сердце). Комбинация этих субъединиц образует 5 изоферментов ЛДГ:
Н Н Н Н Н Н Н М М М
Н Н Н М М М М М М М
ЛДГ1 ЛДГ2 ЛДГ3 ЛДГ4 ЛДГ5
Изоферменты ЛДГ различаются по электрофоретической подвижности. Это позволило установить их тканевую принадлежность. ЛДГ1 имеет самую высокую активность в сердечной мышце и почках, ЛДГ5 – в печени и скелетных мышцах, другие изоформы активны в других органах.
Медицинское значение. Активность ЛДГ в плазме крови повышается при острых поражениях сердца, печени, почек и др. органов, а также при различных анемиях. Диагностическое значение имеет определение не суммарной активности всех типов ЛДГ, а изоферментов, так как только они являются органоспецифичными. Например, при инфаркте миокарда в крови резко возрастает ЛДГ1, при гепатитах – ЛДГ5.