Ферменты: понятие, общие свойства, локализация ферментов.
ФЕРМЕНТЫ - органические вещества белковой природы, которые во много раз ускоряют протекание реакций, не подвергаясь при этом химическим превращениям.
Внастоящее время известно более 3700 ферментов.
Внаучной литературе на русском языке утвердились оба термина : «ферменты» и «энзимы», но предпочтение отдают термину «фермент», хотя
наука о ферментах называется энзимологией.
Слово«фермент» происходит от лат. fеrmentum– закваска, слово – «энзим» от греч. еn– в, внутри и zyme– дрожжи.
При наименовании фермента за основу берут название субстрата и добавляют суффикс «аза».
Так появились, в частности, протеиназы – ферменты, расщепляющие белки (протеины), липазы (расщепляют липиды, или жиры)и т.д.
Некоторые ферменты получили специальное (тривиальное) название, например, пищеварительные ферменты – пепсин, химотрипсин и трипсин.
Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что ферменты:
1)катализируют только энергетически возможные реакции, т.е. реакции, которые могут протекать и без них;
2)не изменяют направление реакции;
3)не сдвигают равновесие обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление;
4)не расходуются в процессе реакции и выходят из реакции в первоначальном виде.
Отличие ферментов от небиологических катализаторов заключается в том, что:
1)скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами (эффективность действия ферментов).
2)ферменты обладают высокой специфичностью действия;
3)ферменты катализируют реакции в очень мягких условиях (обычное давление, нейтральная рН, невысокая tº);
4)активность ферментов в клетках строго регулируется как на генетическом уровне, так и посредством определённых низкомолекулярных соединений (субстратов и продуктов реакции, катализируемых этими же ферментами);
Специфичность –
наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул.
Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его структуре
активного центра.
Лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента, называют субстратом.
В активном центре фермента есть аминокислотные остатки, функциональные группы которых
обеспечивают связывание субстрата – участок связывания, и аминокислотные остатки, функциональные группы которых осуществляют
химическое превращение субстрата –
Молекулярные массы ферментов, как и всех остальных белков, лежат в пределах от 12 000 до 1 000 000,
так что их размеры намного превышают размеры их субстратов или функциональных групп, на которые они действуют
Рис. Относительные размеры молекулы фермента (мол. масса 100 000, диаметр 7 нм) и типичной молекулы субстрата (мол. масса 250, длина 0,8 нм). Активный центр занимает лишь
незначительную часть поверхности молекулы фермента. Для сравнения показана также молекула воды.
Вучастке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент- субстратный комплекс.
Вкаталитическом участке субстрат претерпевает химическое превращение в продукт, который затем высвобождается из активного центра фермента.
Схематично процесс катализа можно представить следующим уравнением:
Е + S ↔ ES ↔ ЕР ↔ Е + Р,
где Е - фермент (энзим), S - субстрат, Р - продукт.
Данные обозначения общеприняты и происходят от английских слов enzyme, substrat, product.
