Введениебиохимия

Министерство сельского хозяйства РФ

ФГБОУ ВПО «Санкт-Петербургская государственная академия ветеринарной медицины»

Кафедра биохимической и органической химии.

Реферат.

На тему: теории ферментативного катализа.

Выполнила: студентка 2 курса 9 группы ФВМ

Бабанова А.А.

Проверила: Бахта О.А.

Санкт-Петербург

2013.

Содержание.

Введение

Теория индуцированного соответствия

Теория ферментативного катализа

Теория Фишера (ключ-замок)

Список использованной литературы

Введение.

Катализ – это процесс ускорения реакции в присутствии катализатора. Катализатор может быть неорганической или органической природы. По современным представлениям о катализаторах их ускоряющее действие на скорость реакции связано с контактом катализатора и превращаемого вещества.

По типу различают:

1. Гомогенный катализ – реакция идёт в одной фазе и во всём объёме среды, при отсутствии поверхности раздела.

2. Гетерогенный катализ – при наличии поверхности раздела фаз, взаимодействие происходит только на её поверхности и носит многоэтапный характер.

Ферментативный катализ относится к микрогетерогенному катализу т.к. субстрат взаимодействует с его активным центром.

Все теории катализа сводятся к теории промежуточных соединений, за счёт чего реакция становится многоэтапной, происходит уменьшение энергии активации.

Существует несколько теорий ферментативного катализа теория Фишера, Кошланда, Михаэлиса-Менте.

 

.

   

Теория индуцированного соответствия.

Согласно теории индуцированного соответствия, выдвинутой Кошландом, в свободном ферменте (в отсутствие субстрата) каталитически активные группы Х и Х` расположены так, что они не могут одновременно взаимодействовать с субстратным фрагментом У:

Рис. 6.1. Схематическое изображение конформационных изменений в ферменте, индуцированных субстратом.

Поскольку молекула фермента довольно гибкая, а субстрат имеет жесткую структуру, энергетически менее предпочтительная, но каталитически активная конформация активного центра образуется лишь в фермент-субстратном комплексе (схема б). На образование ее тратится часть свободной энергии сорбции.

Можно рассмотреть индуцированное соответствие на примере фосфорилирующего белка - гексокиназы - его субстрату. Этот белок переносит фосфатную группу с АТФ на глюкозу. Но эта же фосфатная группа может быть перенесена и на воду; однако этого не происходит. В попытке ответить на вопрос, Кошланд предположил следующее.

1) До связывания с субстратом фермент находится в "открытой" форме (в которой он может захватить субстрат из воды, но не способен провести его фосфорилирование).

2) После связывания с субстратом домены поворачиваются, щель закрывается, вода из нее вытесняется, а все компоненты каталитического центра сходятся вместе: фермент - переходит в "закрытую", каталитически-активную форму, но вода вытеснена из активного центра и потому не конкурирует с субстратом за фосфорилирование.

3) После каталитического акта фермент снова открывается, и фосфорилированный субстрат уходит.

Впоследствии опыт полностью подтвердил эту гипотезу, но только для тех белков, которым нужно скрыть обрабатываемый субстрат от конкурирующей с ним воды.

Индуцированное соответствие достигается смещением либо крупных блоков, либо целых белковых доменов, - а не полной перестройкой укладки белковой цепи. А смещения эти происходят в основном путем мелких локальных деформаций.

Теория ферментативного катализа

(теория Михаэлиса-Ментен)

    Существующие теории, объясняя взаимодействие фермента и субстрата, допускают временное их соединение с образованием промежуточного фермент-субстратного комплекса. Теория ферментативного катализа предполагает следующие этапы.

     I этап. Между субстратом и ферментом возникает связь, в результате чего образуется фермент-субстратный комплекс ES, в котором компоненты связаны между собой ковалентной, ионной, водородной и другими связями.

     II этап. Субстрат под влиянием присоединенного фермента активируется, становясь доступным для соответствующих реакций катализа ES.

     III этап. Осуществляется катализ ES*.

     IV этап. Освобождается молекула фермента E и продукты реакции Р.

 

                                             I           II           III            IV       

E + S  « ES  «  ES*  «  E + P

 

     Теория ферментативного катализа подтверждена экспериментально. Так, из хрена выделен фермент, расщепляющий пероксид водорода - пероксидаза коричневого цвета. После соединения фермента E с субстратом H₂O₂ (S) возникает фермент-субстратный комплекс ES зеленого цвета. Через некоторое время субстрат активируется, образуя фермент-активированный субстрат ES* красного цвета. Он расщепляется на коричневый фермент E    и    продукты распада P.

       Скорость реакции или скорость образования конечного продукта очевидно пропорциональна концентрации фермент-субстратного комплекса.

       Также скорость реакции пропорциональна числу активных центров фермента, вовлекаемых молекулами субстрата.

 В образовании фермент-субстратного комплекса участвуют водородные связи, гидрофобные и электростатические взаимодействия, временно образующие ковалентные связи.

       Установлено, что при образовании фермент-субстратного комплекса молекулы фермента и субстрата, сближаясь, определенным образом ориентируются относительно друг друга. В присутствии субстрата происходят конформационные изменения молекулы фермента, что обеспечивает ориентацию в пространстве функциональных групп активного центра, оптимальным образом подходящую к взаимодействию с соответствующими группами субстрата. Эти конформационные взаимодействия получили название «индуцированного соответствия». Вероятно, оно увеличивает скорость ферментативных реакций, приводя к возникновению менее стабильных разрываемых связей в субстрате. Для химических ферментативных реакций важное значение имеет и электрофильно-нуклеофильный катализ. Активные центры ряда ферментов имеют электрофильные и нуклеофильные группировки, принимающие участие в химическом катализе. Электрофильные группировки - это акцепторы электронных пар, а нуклеофильны - это доноры электронных пар. В реакциях нуклеофильного замещения происходит образование ковалентных промежуточных соединений. При этом нуклеофильная группировка занимает место замещаемой группы, образуя ковалентный интермедиат, который неустойчив и легко распадается на конечные продукты реакции.

Теория Фишера (ключ-замок).

Существует определенное сродство фермента к определенному субстрату. В этом случае достигается максимальная фиксация субстрата на активных центрах фермента. Впервые это утверждение высказал в 1890г. Э. Фишер, который считал, что пространственные структуры активного центра фермента и его субстрата должны иметь стерическое соответствие, чтобы произошла химическая реакция. С этого времени возникла формулировка о соответствии фермента и субстрата, как ключа и замка. В настоящее время считают, что активные центры многих ферментов не представляют собой жесткие структуры. Форма их активного центра становится комплементарной лишь после связывания с субстратом.

Список литературы.

1. Кононский А.И. Биохимия животных. - Киев: Высшая школа. Главное изд-во, 1980..

2.Зайцев С.Ю.,Конопатов Ю.В.Биохимия животных. Фундаментальные и клинические аспекты. - Издательство «Лань».

 3.Глинка Н.Л. Общая химия. Под ред.  А.И. Ермакова. - изд.30-е, исправленное - М.: Интеграл-Пресс. 2004.

4.Болдырев А.И. Физическая и коллоидная химия. - 2-е изд., перераб. и  доп. - М.: Высшая шк., 1983. .

5.Саверина Е.С. Биохимия – 3-е издание, исправленное. – Москва издательская группа ГЭОТАР- Медиа, 2006.