Четвертичная структура белков

Ассоциация двух или большего числа белковых глобул с образованием комплекса создает сложную пространственную конфигурацию  четвертичную структуру белка. В этой структуре молекула белка состоит из субъединиц, каждая из которых имеет третичную структуру. Такие белковые комплексы часто обладают важными биологическими свойствами. Эти комплексы представляют собой единое целое и выполняют биологическую функцию, не свойственную отдельно взятым субъединицам. Примерами белков, имеющих четвертичную структуру, являются гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц, и миозин, состоящий из двух субъединиц. Ассоциация миозина и актина приводит к образованию ещё более сложного комплекса  актомиозина, являющегося сократительным белковым комплексом мышц. Ассоциация молекул фибриноген-мономера приводит к образованию фибрина-полимера, что имеет большое значение в процессах свертывания крови. Этапы формирования конформаций белков – образование первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур представлены на следующем рисунке:

1. Первичная структура	2. Вторичная структура
3. Третичная структура	4. Четвертичная структура

Кислотно-основные свойства белков. Изоэлектрическая точка.

Белковая молекула содержит некоторое количество свободных амино- и карбоксильных групп, и поэтому, подобно аминокислотам и пептидам, белки являются амфотерными соединениями. В щелочной среде белок диссоциирует как кислота, а в кислой – как основание. Отсюда следует, что в щелочной среде молекулы белка заряжаются отрицательно, а в кислой – положительно, и в электрическом поле будут перемещаться соответственно к катоду или к аноду. Для белков, так же как для аминокислот и пептидов, при определенном значении рН среды число положительных зарядов будет равно числу отрицательных, и в электрическом поле такая белковая молекула перемещаться не будет. Это значение рН среды называют изоэлектрической точкой белка.

В изоэлектрической точке белки в наименьшей степени гидрати-рованы и они легко выпадают в осадок, особенно при добавлении к ним водоотнимающих средств.

Оптические свойства белков

Белки способны вращать плоскость плоскополяризованного света, так как в состав пептидных цепей входят α-аминокислоты, содержащие асимметрический атом углерода. Но оптическое вращение белковых молекул не является простой суммой величин оптического вращения отдельных аминокислотных остатков. Для белков характерна большая степень правого вращения, чем та, которая получается, если просто суммировать величины оптического вращения, обусловленные каждым асимметрическим центром. Способность вращать плоскость поляризации света свойственна асимметричным молекулам. В белках асимметрия молекул обусловлена двумя факторами: присутствием асимметрического атома углерода и наличием асимметрии, присущей α-спиральной структуре как таковой (поскольку она может существовать как в правой, так и в левой форме).