Ферменты
1.
Ферменты – это:
а) катализаторы белковой природы
б) регуляторы метаболических процессов
в) катализаторы неорганической природы
г) производные витаминов
2.
Ферменты увеличивают скорость реакции, так как:
а) уменьшают скорость обратной реакции
б) изменяют состояние равновесия реакции
в) уменьшают энергию активации
г) избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции
3. Ферменты в отличие от неорганических катализаторов:
а) повышают скорость химических реакций
б) расходуются в процессе реакции
в) обладают субстратной специфичностью
г) снижают энергию активации химической реакции
4.
Субстрат – это:
а) вещество, которое образуется в ходе реакции
б) ингибитор фермента
в) белковая часть фермента
г) небелковая часть фермента
д) вещество, претерпевающее химическое превращение под действием фермента
5. При взаимодействии фермента с субстратом конформационные изменения характерны для:
а) фермента
б) субстрата
в) фермента и субстрата
6. В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации ферментативной реакции:
а) уменьшается
б) не изменяется
в) увеличивается
7. Активный центр сложного фермента состоит из:
а) аминокислотных остатков
б) аминокислотных остатков и небелковых компонентов
в) небелковых органических веществ
г) катионов металлов
8. Активный центр простых ферментов формируется из:
а) остатка одной аминокислоты
б) остатков нескольких аминокислот
в) остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов
г) небелковых компонентов
9.
Формирование активного центра происходит в структуре белка:
а) первичной
б) вторичной
в) третичной
10. Скорость ферментативной реакции зависит от:
а) концентрации фермента
б) молекулярной массы фермента
в) молекулярной массы субстрата
г) молекулярной массы продукта
11. Механизм влияния рН на скорость ферментативной реакции:
а) изменение концентрации фермента
б) изменение концентрации субстрата
в) ионизация функциональных групп продукта
г) ионизация функциональных групп активного центра фермента
12.
Специфичность фермента обусловлена:
а) вторичной структурой апофермента
б) строением кофермента
в) строением активного центра фермента
г) строением аллостерического центра фермента
13.
Величина константы Михаэлиса-Ментена отражает:
а) сродство фермента к субстрату
б) зависимость скорости реакции от рН среды
в) зависимость скорости реакции от температуры
г) влияние коферментов и кофакторов на ферменты
14. Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна:
а) максимальной
б) 1/2 максимальной
в) 1/5 максимальой
г) 1/10 максимальной
15.
Кофермент это:
а) белковая часть фермента
б) аллостерический регулятор
в) небелковая часть фермента
г) конкурентный ингибитор
16.
Кофермент дегидрогеназ
а) никотинамидадениндинуклеотид
б) тетрагидрофолиевая кислота
в) пиридоксальфосфат
г) биотин
17.
Кофермент аминотрансфераз:
а) никотинамидадениндинуклеотид
б) тетрагидрофолиевая кислота
в) пиридоксальфосфат
г) биотин
18.
Соответствие между структурными компонентами фермента и их химической составляющей:
1) кофермент
2) кофактор
3) апофермент
а) ионы металлов
б) органические вещества небелковой природы
в) белковая часть фермента
19.
Механизмом активации ферментов не является:
а) ограниченный протеолиз
б) действие аллостерических эффекторов
в) денатурация
г) фосфорилирование-дефосфорилирование
д) ассоциация-диссоциация субъединиц
20.
Механизм активации цАМФ-зависимой протеинкиназы:
а) ограниченный протеолиз
б) дефосфорилирование
в) диссоциация протомеров
г) ассоциация протомеров
21.
Механизм активации пищеварительных ферментов:
а) ограниченный протеолиз
б) диссоциация протомеров
в) ассоциация протомеров
г) дефосфорилирование
22.
Механизм активации ферментов при участии протеинкиназы:
а) ограниченный протеолиз
б) диссоциация протомеров
в) ассоциация протомеров
г) фосфорилирование
23.
Механизм активации ферментов при участии протеинфосфатаз:
а) ограниченный протеолиз
б) диссоциация протомеров
в) ассоциация протомеров
г) дефосфорилирование
24. Конкурентными ингибиторами ферментов являются:
а) катионы металлов
б) вещества по структуре подобные субстрату
в) вещества по структуре подобные продукту
г) витамины
25.
Конкурентные ингибиторы изменяют:
а) Vmax реакции
б) Km фермента
в) Km и Vmax.
г) специфичность взаимодействия фермента и субстрата
26.
Особенность аллостерических ферментов:
а) имеют каталитический и регуляторный центры в одной субъединице
б) присоединяет ингибитор в активный центр
в) имеют каталитический и регуляторные центры в разных субъединицах
г) присоединяет активатор в активный центр
27. Аллостерическим ингибитором фермента может быть:
а) продукт превращения субстрата
б) кофермент
в) субстрат
г) конкурентный ингибитор
28. Аллостерические ферменты могут иметь:
а) только один аллостерический центр
б) несколько аллостерических центров
в) в процессе ферментативной реакции число аллостерических центров может меняться
29. Мультиферментные комплексы представляют собой:
а) совокупность ферментов одного класса
б) совокупность ферментов, катализирующих сходные реакции
в) совокупность ферментов разных классов, катализирующих реакции последовательного превращения субстрата
30.
Изоферменты:
а) имеют изостерические регуляторы
б) катализируют разнотипные реакции
г) катализируют одну и ту же реакцию
д) принадлежат к классу изомераз
31.
Основополагающий признак классификации ферментов:
а) химическая структура
б) субстратная специфичность
в) активность
г) тип катализируемой реакции
32.
Ферменты, расщепляющие химические связи без присоединения воды:
а) лиазы
б) гидролазы
в) оксидоредуктазы
г) лигазы
д) трансферазы
е) изомеразы
33.
Ферменты, расщепляющие химические связи с присоединением воды:
а) лиазы
б) гидролазы
в) оксидоредуктазы
г) лигазы
д) трансферазы
е) изомеразы
34.
Ферменты, катализирующие перенос групп атомов внутри молекулы:
а) лиазы
б) гидролазы
в) оксидоредуктазы
г) лигазы
д) трансферазы
е) изомеразы
35.
Ферменты, катализирующие перенос групп атомов от одного субстрата к другому:
а) лиазы
б) гидролазы
в) оксидоредуктазы
г) лигазы
д) трансферазы
е) изомеразы
36.
Ферменты, катализирующие перенос электронов и протонов от одного субстрата к другому:
а) лиазы
б) гидролазы
в) оксидоредуктазы
г) лигазы
д) трансферазы
е) изомеразы
37.
Ферменты, катализирующие соединение двух молекул в более сложные соединения:
а) лиазы
б) гидролазы
в) оксидоредуктазы
г) лигазы
д) трансферазы
е) изомеразы
38.
Киназы катализируют:
а) перенос групп атомов внутри молекулы
б) перенос фосфатной группы от донора к акцептору
в) образование пептидных связей
г) разрыв С-С связей
39.
Фосфатазы катализируют:
а) перенос фосфатной группы внутри молекулы
б) перенос фосфатной группы от донора к акцептору
в) образование фосфоэфирных связей
г) гидролиз фосфоэфирных связей
40.
Фермент, осуществляющий реакцию трансаминирования глутамата с оксалоацетатом, называется …
41.
Фермент, осуществляющий реакцию трансаминирования глутамата с пируватом, называется …
42.
Ферменты микросомальной системы окисления являются:
а) аэробными дегидрогеназами
б) анаэробными дегидрогеназами
в) диоксигеназами
г) монооксигеназами
д) гидроксипероксидазами
43. Соответствие между ферментом и катализируемой реакцией:
1) протеиназа
2) цитохромоксидаза 3) протеинкиназа 4) каталаза 5) α –амилаза
а) гидролизует пептидные связи
б) переносит электроны
в) фосфорилирует белок г) расщепляет Н2О2 д) гидролизует 1,4-гликозидные связи
44.
Секреторный фермент:
а) лактатдегидрогеназа
б) псевдохолинэстераза
в) аспартатаминотрансфераза
г) аланинаминотрансфераза
д) креатинкиназа
45.
Соответствие фермента и места локализации:
1) Внутриклеточный фермент
2) Экскреторный фермент
3) Секреторный фермент
а) альфа-амилаза
б) липопротеинлипаза
в) лактатдегидрогеназа
46.
Соответствие фермента и места локализации:
1) клеточная мембрана
2) митохондрии
3) только цитоплазма
а) АСТ (аспартатаминотрансфераза)
б) АЛТ (аланинаминотрансфераза)
в) ГГТП (гамма-глутамилтранспептидаза)
47.
При патологии печени активность секреторных ферментов в сыворотке крови:
а) увеличивается
б) не изменяется
в) снижается
48.
У больного в сыворотке крови повышена активность креатинкиназы и лактатдегидрогеназы (ЛДГ1 и ЛДГ2 ). Cоответственно:
а) резко повысится активность аспартатаминотрансферазы (АСТ)
б) резко снизится активность АСТ
в) резко повысится активность аланинаминотрансферазы (АЛТ), а АСТ снизится
г) снизится активность АЛТ и АСТ
49.
При разрушении гепатоцитов активность внутриклеточных ферментов в сыворотке крови:
а) увеличивается
б) не изменяется
в) уменьшается
50.
Значительное повышение активности альфа-амилазы (диастазы) мочи наблюдается при патологии:
а) печени
б) миокарда
в) поджелудочной железы
г) желудка
д) почек
е) мочевого пузыря
51.
При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента:
а) лактазы
б) пепсина
в) липазы
г) реннина
52. При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют:
а) коллагеназу
б) рибонуклеазу
в) трипсин
г) каталазу
53. Для очищения гнойных ран и удаления некротизированных тканей применяют фермент:
а) липазу
б) трипсин
в) амилазу
г) фосфопротеинфосфатазу
54. Для определения глюкозы в лабораторной диагностике применяют фермент:
а) глюкозо-6-фосфатазу
б) глюкокиназу
в) гликозилтрансферазу
г) глюкозооксидазу
55. При диагностике острого панкреатита в сыворотке крови определяют активность фермента:
а) липопротеинлипазы
б) лактатдегидрогеназы
в) альфа-амилазы
г) креатинфосфокиназы
д) холинэстеразы
56. При рахите повышается активность фермента:
а) холинэтеразы
б) щелочной фосфатазы
в) амилазы
г) креатинкиназы
57.
При патологии сердца в сыворотке крови не изменяется активность:
а) аланинаминотрансферазы
б) аспартатаминотрансферазы
в) лактатдегидрогеназы
г) креатинфосфокиназы
д) лецитинхолестеринацилтрансферазы
58.
При патологии печени в сыворотке крови не изменяется активность:
а) аланинаминотрансферазы
б) аспартатаминотрансферазы
в) креатинкиназы
г) холинэстеразы
д) щелочной фосфатазы
е) гамма-глутамилтрансферазы
59. Мультиферментный комплекс микросомального окисление локализован в:
а) наружной мембране митохондрий
б) мембранах эндоплазматического ретикулума
в) цитоплазме
г) матриксе митохондрий
60. Мультиферментный комплекс микросомального окисления участвует в:
а) синтезе АТФ
б) тканевом дыхании
в) гидроксилированиии гидрофобных ксенобиотиков
г) окислении пирувата