Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования

«Новосибирский государственный медицинский университет

Министерства здравоохранения Российской Федерации»

(ГБОУ ВПО НГМУ Минздрава России)

ПЕДИАТРИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ

Кафедра медицинской химии

УТВЕРЖДАЮ

Заведующий кафедрой

д.б.н., доцент Д.В.Суменкова

«_____»_________ 2012г.

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ

ДЛЯ ПОГОТОВКИ К РУБЕЖНОМУ КОНТРОЛЮ-1

по темам: «Ферменты. Энергетический обмен. Обмен углеводов.

Обмен липидов»

По специальности (название, код) – ПЕДИАТРИЯ - 060103

Дисциплина: 2.Б.4 - Биохимия

Форма обучения: очная

Курс - 2

Семестры - III-IV

Структура теста
Объем банка тестовых заданий	225
из них:
открытой формы	6
закрытой формы	209
на упорядочение	4
на соответствие	6
Контрольный тест (заданий)	40
Предполагаемое время тестирования (мин)	30 мин

Критерий оценки: 90-100% - отлично, 80-89% - хорошо, 70-79% - удовлетворительно

менее 70% - неудовлетворительно

Фамилия И.О. разработчика (ов) тестовых материалов	Должность	Ученая степень, ученое звание	Кафедра	Отметка об обучении в ОКО (№ протокола, дата)
Суменкова Д.В.	Зав. кафедрой	д.б.н., доцент	медицинской химии
Шарапов В.И.	профессор	д.м.н., профессор	медицинской химии

Тест рассмотрен и одобрен на заседании кафедры медицинской химии.

Протокол № _9__ от «_03_»_11__2012г.

Зав. кафедрой медицинской

д.б.н., доцент _____________________________ Д.В. Суменкова

(подпись)

Ферменты

1.

Ферменты – это:

а) катализаторы белковой природы

б) регуляторы метаболических процессов

в) катализаторы неорганической природы

г) производные витаминов

2.

Ферменты увеличивают скорость реакции, так как:

а) уменьшают скорость обратной реакции

б) изменяют состояние равновесия реакции

в) уменьшают энергию активации

г) избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции

3. Ферменты в отличие от неорганических катализаторов:

а) повышают скорость химических реакций

б) расходуются в процессе реакции

в) обладают субстратной специфичностью

г) снижают энергию активации химической реакции

4.

Субстрат – это:

а) вещество, которое образуется в ходе реакции

б) ингибитор фермента

в) белковая часть фермента

г) небелковая часть фермента

д) вещество, претерпевающее химическое превращение под действием фермента

5. При взаимодействии фермента с субстратом конформационные изменения характерны для:

а) фермента

б) субстрата

в) фермента и субстрата

6. В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации ферментативной реакции:

а) уменьшается

б) не изменяется

в) увеличивается

7. Активный центр сложного фермента состоит из:

а) аминокислотных остатков

б) аминокислотных остатков и небелковых компонентов

в) небелковых органических веществ

г) катионов металлов

8. Активный центр простых ферментов формируется из:

а) остатка одной аминокислоты

б) остатков нескольких аминокислот

в) остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов

г) небелковых компонентов

9.

Формирование активного центра происходит в структуре белка:

а) первичной

б) вторичной

в) третичной

10. Скорость ферментативной реакции зависит от:

а) концентрации фермента

б) молекулярной массы фермента

в) молекулярной массы субстрата

г) молекулярной массы продукта

11. Механизм влияния рН на скорость ферментативной реакции:

а) изменение концентрации фермента

б) изменение концентрации субстрата

в) ионизация функциональных групп продукта

г) ионизация функциональных групп активного центра фермента

12.

Специфичность фермента обусловлена:

а) вторичной структурой апофермента

б) строением кофермента

в) строением активного центра фермента

г) строением аллостерического центра фермента

13.

Величина константы Михаэлиса-Ментена отражает:

а) сродство фермента к субстрату

б) зависимость скорости реакции от рН среды

в) зависимость скорости реакции от температуры

г) влияние коферментов и кофакторов на ферменты

14. Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна:

а) максимальной

б) 1/2 максимальной

в) 1/5 максимальой

г) 1/10 максимальной

15.

Кофермент это:

а) белковая часть фермента

б) аллостерический регулятор

в) небелковая часть фермента

г) конкурентный ингибитор

16.

Кофермент дегидрогеназ

а) никотинамидадениндинуклеотид

б) тетрагидрофолиевая кислота

в) пиридоксальфосфат

г) биотин

17.

Кофермент аминотрансфераз:

а) никотинамидадениндинуклеотид

б) тетрагидрофолиевая кислота

в) пиридоксальфосфат

г) биотин

18.

Соответствие между структурными компонентами фермента и их химической составляющей:

б1) кофермент

а 2) кофактор

в 3) апофермент

а) ионы металлов

б) органические вещества небелковой природы

в) белковая часть фермента

19.

Механизмом активации ферментов не является:

а) ограниченный протеолиз

б) действие аллостерических эффекторов

в) денатурация

г) фосфорилирование-дефосфорилирование

д) ассоциация-диссоциация субъединиц

20.

Механизм активации цАМФ-зависимой протеинкиназы:

а) ограниченный протеолиз

б) дефосфорилирование

в) диссоциация протомеров

г) ассоциация протомеров

21.

Механизм активации пищеварительных ферментов:

а) ограниченный протеолиз

б) диссоциация протомеров

в) ассоциация протомеров

г) дефосфорилирование

22.

Механизм активации ферментов при участии протеинкиназы:

а) ограниченный протеолиз

б) диссоциация протомеров

в) ассоциация протомеров

г) фосфорилирование

23.

Механизм активации ферментов при участии протеинфосфатаз:

а) ограниченный протеолиз

б) диссоциация протомеров

в) ассоциация протомеров

г) дефосфорилирование

24. Конкурентными ингибиторами ферментов являются:

а) катионы металлов

б) вещества по структуре подобные субстрату

в) вещества по структуре подобные продукту

г) витамины

25.

Конкурентные ингибиторы изменяют:

а) Vmax реакции

Б) Km фермента

в) Km и Vmax.

г) специфичность взаимодействия фермента и субстрата

26.

Особенность аллостерических ферментов:

а) имеют каталитический и регуляторный центры в одной субъединице

б) присоединяет ингибитор в активный центр

в) имеют каталитический и регуляторные центры в разных субъединицах

г) присоединяет активатор в активный центр

27. Аллостерическим ингибитором фермента может быть:

а) продукт превращения субстрата

б) кофермент

в) субстрат

г) конкурентный ингибитор

28. Аллостерические ферменты могут иметь:

а) только один аллостерический центр

б) несколько аллостерических центров

в) в процессе ферментативной реакции число аллостерических центров может меняться

29. Мультиферментные комплексы представляют собой:

а) совокупность ферментов одного класса

б) совокупность ферментов, катализирующих сходные реакции

в) совокупность ферментов разных классов, катализирующих реакции последовательного превращения субстрата

30.

Изоферменты:

а) имеют изостерические регуляторы

б) катализируют разнотипные реакции

г) катализируют одну и ту же реакцию

д) принадлежат к классу изомераз

31.

Основополагающий признак классификации ферментов:

а) химическая структура

б) субстратная специфичность

в) активность

г) тип катализируемой реакции

32.

Ферменты, расщепляющие химические связи без присоединения воды:

а) лиазы

б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

д) трансферазы

е) изомеразы

33.

Ферменты, расщепляющие химические связи с присоединением воды:

а) лиазы

б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

д) трансферазы

е) изомеразы

34.

Ферменты, катализирующие перенос групп атомов внутри молекулы:

а) лиазы

б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

д) трансферазы

е) изомеразы

35.

Ферменты, катализирующие перенос групп атомов от одного субстрата к другому:

а) лиазы

б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

д) трансферазы

е) изомеразы

36.

Ферменты, катализирующие перенос электронов и протонов от одного субстрата к другому:

а) лиазы

б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

д) трансферазы

е) изомеразы

37.

Ферменты, катализирующие соединение двух молекул в более сложные соединения:

а) лиазы

б) гидролазы

в) оксидоредуктазы

г) лигазы

д) трансферазы

е) изомеразы

38.

Киназы катализируют:

а) перенос групп атомов внутри молекулы

б)перенос фосфатной группы от донора к акцептору

в) образование пептидных связей

г) разрыв С-С связей

39.

Фосфатазы катализируют:

а) перенос фосфатной группы внутри молекулы

б) перенос фосфатной группы от донора к акцептору

в) образование фосфоэфирных связей

г) гидролиз фосфоэфирных связей

40.

Фермент, осуществляющий реакцию трансаминирования глутамата с оксалоацетатом, называется …Аст(аспартатаминотрансфераза)

41.

Фермент, осуществляющий реакцию трансаминирования глутамата с пируватом, называется …Алт(аланинаминотрансфераза)

42.

Ферменты микросомальной системы окисления являются:

а) аэробными дегидрогеназами

б) анаэробными дегидрогеназами

в) диоксигеназами