Влияние катализаторов на химическое равновесие

Катализаторами называются вещества, ускоряющие химическую реакцию и не расходующиеся в ней.

1) S + E → ES

2) ES → E + P 1 и 2 - элементарные акты

S → P суммарное уравнение реакции

 S - субстрат, E - катализатор,

ES - комплекс субстрата с катализатором,

Р – конечный продукт реакции.

Переходные состояния (комплексы субстрата с катализатором ES) имеют значительно более низкую энергию, чем переходные состояния в отсутствие катализатора. Катализатор меняет механизм реакции, эффективно снижая энергию активации процесса, в результате резко возрастает его скорость.

Катализ в живом организме - ферментативный катализ

Ферментативный катализ обеспечивает жизнедеятельность как бактерий, так и организмов растительного и животного мира. Многие жизненно важные химические реакции, протекающие в клетке (около десяти тысяч), управляются органическими катализаторами - белками, именуемыми ферментами или энзимами.

Строгая избирательность, очень высокая скорость и регулируемость действия — основные признаки ферментативного катализа.

Эти свойства ферментов обусловлены их сложной пространственной структурой и наличием в ней активного центра, где и происходит химическая реакция.

Схематическое изображение активного центра химотрипсина:

Химотрипсин - фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, удаленных от концов белковой цепи.

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры

При повышении температуры активность фермента повышается. Дальнейшее повышение температуры приводит к тепловой денатурации (нарушение пространственной структуры) фермента, скорость реакции быстро падает.

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата описывает уравнение Михаэлиса – Ментен:

v = v_max[S]/(K_m+[S])

v_max - скорость при высоких концентрациях субстрата, (максимальная скорость), [S] – концентрация субстрата, K_m - константа Михаэлиса.

При низких концентрациях субстрата скорость возрастает почти линейно, по мере насыщения фермента его активность падает, а когда все молекулы фермента насыщаются субстратом, активность становится постоянной и достигается v_max.

Константа Михаэлиса – это такая концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной.

K_m = [S] при ½ v_max

Часть 2. Растворы. Строение и роль воды. Ионное произведение воды, шкала рН

Вода составляет в организме человека около 60% массы тела у мужчин и 55% у женщин. При массе 70 кг на воду приходится около 40 кг. У новорожденных вода составляет ~ 75 %.

Напомню, что вода – полярное соединение. Длина связей О-Н в молекуле воды составляет 0,0965 нм, угол между связями - 104,5^о. Каждая молекула воды образует ~ 3,7 водородные связи с соседними молекулами воды, формируя большие межмолекулярные ассоциаты. Водородные связи легко разрываются и образуются вновь, что и объясняет высокую текучесть воды. Водородные связи играют важную роль в формировании пространственной структуры белков, нуклеиновых кислот и многих других биоорганических соединений.

δ+

δ-

Объемная модель ассоциатов воды:

Красные шарики – О

Белые - Н