Фармация, 2 курс, лекции биохимии / 32

ВОЕННО-МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ

Экз №__

Кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики

«УТВЕРЖДАЮ»

ИО начальника кафедры

клинической биохимии и

лабораторной диагностики

полковник медицинской службы

В.ПАСТУШЕНКОВ

«___» _____________ 2008 г.

старший преподаватель кафедры клинической биохимии и лабораторной диагностики кандидат медицинских наук доцент Г.ЭЛЬКИН

_____________________________________________________________________

должность, ученая степень, ученое звание, воинское звание, инициал имени, фамилия автора (авторов)

ЛЕКЦИЯ № 32

_________________________________________

(номер по тематическому плану изучения дисциплины)

по дисциплине: «Биохимия»

___________________________________________________________

(наименование учебной дисциплины)

на тему: «Биохимия мышечной ткани»

________________________________________________

(наименование темы занятий по тематическому плану изучения дисциплины)

с курсантами и студентами 2 курса факультетов подготовки врачей

(военно-медицинских специалистов иностранных армий)

Обсуждена и одобрена на заседании кафедры

«____» ____________ 200___ г.

Протокол №______

Уточнено (дополнено):

«____» ____________ 200___ г.

_____________________________________

(воинское звание, подпись, инициал имени, фамилия)

Лекция на тему: «Биохимия мышечной ткани»

Учебные групп: курсанты и слушатели II курса ФПВ

Цель лекции: Рассмотреть особенности строения, химизма, функционирования мышечной ткани (поперечно-полосатой, гладкой и сердечной), вопросы патобиохимии и лабораторной диагностики мышечных патологий.

Время лекции: 2 часа

План лекции.

Введение.

1. Функции, особенности строения и биохимического состава мышечной ткани.

2. Молекулярный механизм, регуляция и энергообеспечение мышечного сокращения.

3. Особенности строения и химизма гладкой и сердечной мышц.

4. Некоторые особенности патобиохимии мышечной ткани и инфаркта миокарда.

Введение

Мышечная ткань составляет 40-42 % от веса тела, является важнейшей тканью организма человека и животных. На ее долю приходится около половины обмена веществ целого организма. При интенсивной мышечной работе скорость обменных процессов в мышцах увеличивается во много раз, достигая 80 % от общего обмена организма.

Патологии мышечной ткани, как врожденные, так и приобретенные, достаточно распространены. Для понимания причин формирования различных форм патологии, биохимических сдвигов, характеризующих их необходимы знания структурных и функциональных особенностей здоровой ткани.

СОДЕРЖАНИЕ

Функции мышечной ткани.

Мышечная система обеспечивает возможность выполнения чрезвычайно важных физиологических функций: движения, кровообращения, дыхания, передвижения пищевой кашицы в пищеварительных органах, поддержания тонуса сосудов, выделения экскретов и т.д. Сократительная функция, хотя и основная функция мышечного волокна, однако не единственная. Мышцы играют важную роль в продукции тепла. Значительная доля температуры тела обусловлена окислением органических веществ в мышечных клетках. При больших потерях тепла имеет место специальный тип сократимого ответа - дрожание мышечных волокон - дрожь. Тепловая энергия, освобождающаяся при дрожании, идет на восстановление теплового баланса. Выполняют мышцы и резервную функцию. Продукция электричества также является одной из функций мышечных волокон ( примерами являются токи действия при возбуждении , электрические органы рыб ), но главная функция мышц -сократительная ее часто называют еще контрактильной. При сокращении мышц осуществляется работа, связанная с превращением химической энергии в механическую. Все это делает мышечную ткань исключительно интересным объектом для изучения, как химизма энергетических процессов, так и самого механизма превращения энергии химических реакций в механическую работу. Наиболее изучена скелетная мышца.

Строение мышечной ткани..

Мышечная система позвоночных животных включает в себя поперечно полосатые мышцы (скелетная мускулатура), гладкие мышцы (мускулатура сосудов и внутренних органов) и сердечную мышцу (миокард)

Мышечная ткань состоит из мышечных клеток, которая благодаря своей длинной и нитевидной форме получили название мышечных волокон. Вся структура мышцы в целом и ее структурной единицы - мышечного волокна приспособлена к осуществлению функций сокращения. Как и любая клетка, мышечное волокно покрыто соединительно - тканной оболочкой - сарколеммой, имеет ядро, причем это - многоядерная клетка (большие клетки поперечно-полосатых мышц могут содержать сотни ядер). Основной объем клетки занимают миофибриллы, но о них несколько ниже. Между миофибриллами находится саркоплазма - наиболее жидкая часть мышечной клетки. В саркоплазму включены протоплазматические гранулы. Это прежде всего митохондрии, которые более или менее фиксированы около миофибрилл, жировые капли и глыбки гликогена, рибосомы.

Как уже упоминалось выше, основной объем мышечного волокна занят миофибриллами. Миофибриллы состоят из функциональных сократительных элементов, саркомеров. Именно они придают мышце продольную исчерченность . Поперечно полосатую исчерченность мышечное волокно приобретает благодаря тому , что во всех миофибрилах на одинаковом уровне чередуются различной структуры диски . Темные диски обладают двойным лучепреломлением и называются А ( анизотропными ) дисками, светлые диски, не обладающие двойным лучепреломлением, называют J - ( изотропными ) дисками. В середине диска J расположена плотная линия Z. Эта линия пронизывает все волокно, как бы удерживая фибриллы в пучке и одновременно упорядочивая расположение А и J дисков многих фибрилл. Пучок миофибрилл от одной линии Z до другой образует саркомер. В саркомер помимо митохондрий, о которых мы уже говорили входит так называемая Т – система, система трубочек, ориентированных под прямым углом к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки и саркоплазматическим ретикулумом. Элементы саркоплазматического ретикулума, состоящие из триад, образованных пузырьками и трубочками, располагаются в миофибриллах на уровне мембраны Z. Данными ренгеноструктурного анализа и электронно-микроскопических исследований было показано что, темные анизотропные диски А образованы системой параллельно расположенных толстых филоментов, которые представляют собой миозиновые нити, тогда как светлые J диски образованы системой тонких филаментов, активных нитей, которые нанизаны с двух сторон в виде щеточки на мембране Z. Актиновые нити располагаются на уровне дисков J и A и прерываются в области диска Н.

Взаимное расположение толстых и тонких нитей строго упорядочено. Как показали электронно-микроскопические фотографии поперечных срезов, миофибриллярные нити располагаются гексагонально: каждая толстая нить окружена шестью тонкими. Во время сокращения тонкие нити скользят вдоль толстых, причем ни те, ни другие не изменяют своей длины.

Химический состав мышечного волокна.

В мышечной ткани животных и человека содержится от 72 до 80% воды. Около 20-28% массы мышц приходиться на долю сухого остатка, главным образом белков, помимо белков сюда входят гликоген, различные липиды, азотосодержащие вещества, органические кислоты, минеральные соли, фосфорсодержащие вещества. В сравнении с мозговой тканью - значительно более высокое содержание белков, макроэргов (АТФ и КФ) и меньшее количество липидов, холестерина.

По растворимости в воде и солевых растворах разной ионной силы белки мышечной ткани принято делить на три основные группы: саркоплазматические белки, миофибриллярные и белки стромы. На долю первых приходиться около 35%, вторых – 45% и третьих – 20%. Белки стромы обнаруживаются в нерастворимом осадке после исчерпывающего извлечения саркоплазматических и миофибриллярных белков. В белки стромы входят белки соединительной ткани, стенок сосудов и нервов.

Саркоплазматические белки извлекаются из мышцы растворами с низкой ионной силой. К их числу относится дыхательный пигмент миоглобин и различные ферменты, локализованные в митохондриях, саркоплазме. Это ферменты гликолиза, глюконеогенеза, пентозного цикла, окислительного фосфорилирования, азотистого и липидного обменов.

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин, актомиозин - белки растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, а также так называемые регуляторные белки - тропомиозин, тропонин, a -актинин. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

Миофибриллярные белки.

Миозин.

На его долю приходится половина всех миофибриллярных белков. Молекула миозина ассимметрична, имеет молекулярную массу 460000 и длину 160 нм. На одном из ее концов расположена глобулярная головка. Молекула состоит из двух полипептидных цепей, закрученных в a -спираль, которые взаимно проникают друг в друга и могут быть разделены в насыщенном растворе мочевины или гуанидина. Головка молекулы миозина связана нековалентно еще с четырьмя полипептидными цепями.

При обработке трипсином или химотрипсином миозин расщепляется на две части, легкую и тяжелую: меромиозин L и меромиозин H. Под действием папаина (протеазы растительного происхождения) получают другие фрагменты. Два из головки меромиозина Н и длинный фрагмент (F2+F3).

В 1939-40 гг. советскими учеными Энгельгардом и Любимовой было показано, что миозин обладает ферментативной АТФ-азной активностью. АТФ-азная активность миозина сохраняется в субфрагментах FS. Отсюда следует, что она связана с глобулярной головкой молекулы миозина. FS содержит SH-группы, причем модификация части SH-групп увеличивает АТФ-азную активность, а исчерпывающая модификация уменьшает ее.

Легкие цепи молекулы миозина участвуют в связывании АТФ и проявлении АТФ-азной активности. Концевой октапептид легкой цепи участвует в связывании АТФ.

Присоединение АТФ к миозину (М) и его диссоциацию можно описать четырьмя уравнениями:

М + АТФ  М·АТФ описывает присоединение АТФ к миозину;

М·АТФ + Н20  М*·АДФ·Рi + Н образование энергетически активной конформации миозина

М*·АДФ·Рi  М·АДФ·Рi само сокращение, т. е. изменение конформации головки миозина

М·АДФ·Рi  М + АДФ + Рi диссоциация продуктов реакции

Толстые нити миофиламентов - это агрегаты миозина (до 400 молекул) расположенные бок в бок, головки - в сторону, над поверхностью и обращенные наружу от зоны Н, а хвосты стыкуются в центре зоны Н и по М линии.

Актин.

Этот белок существует в двух формах G и F актин. Нитевиднвй F-актин является полимером G - актина. G-актин иммет молекулярную массу 46 000 Да и состоит из одной полипептидной цепи уложенной в глобулу. Его концевая аминокислотная последовательности такова: N-ацетил-асп-глу-три. Он содержит также редкую аминокислоту -N-метиллизин, большое количество остатков пролина и 7 остатков цистеина. Молекул G -актина может связать 1 молекулу АТФ. Присоединение АТФ приводит к полимеризации с одновременным расщеплением АТФ до АДФ и Рi. АДФ остаётся связанной с G-актиновыми субъединицами F-актина: n(G-актин) + АTФ ® (G-актин)n + n Рi

F-актин состоит из двух филаментов, скрученных в спираль. Каждый филамент образован большим числом глобулярных молекул G-актина. Молекулярная масса F-актина- млн. F–актин- основной структурный материал тонких филаментов.

Регуляторные белки.

К регуляторным белкам мышечной ткани относят около 20 различных белков. Содержание их в 100-1000 раз меньше, чем миофибриллярных, но роль их огромна.

Тропомиозин.

Тропомиозин - второй компонент тонких миофиламентов. На его долю приходится 4-7 % миофибриллярных белков. Тропомиозин (ТМ) состоит из двух неодинаковых по длине полипептидных цепей, закрученных вокруг одной оси. Его молекула 40 нм длиной и толщиной 2 нм располагается в бороздке на поверхности F- актина. По длине она соответствует 7 субъеденицам G – актина и контактирует лишь с одной из двух цепей F – актина.

Белки тропонинового комплекса.

Комплекс тропонина состоит из трёх субъединиц с глобулярной структурой и расположен примерно на концах каждой молекулы ТМ. Тропонин Т (ТпТ) обеспечивает связывание с ТМ, тропонин С образует связь с ионами Са²⁺ на поверхности ТМ, в результате чего изменяется его конформация. Тропонин I (ТпI) расположен таким образом , что может предотвращать взаимодействие актина с миозином. Положение ТпI переменно и зависит от присутствия Са²⁺. В присутствии Са²⁺ изменение конформации ТпС приводит к изменению положения ТпI по отношению к актину, в результате чего последний может взаимодействовать с миозинам.

Молекулярный механизм мышечного сокращения.

В чем же заключается молекулярный механизм мышечного сокращения? Во- первых надо сказать, что мышечная активность контролируется нервной системой. Молекулярный механизм сокращения и расслабления регулируется концентрацией ионов [Са²⁺]. Скелетная мышца получает импульсы от нейрона, окончания которого расположены на мышечном волокне. Место контакта называется моторной бляшкой. Везикулы концевой пластинки нейрона выделяют ацетилхолин, который проходит через синаптическую щель, связывается с саркоплазмой и увеличивает её проницаемость по отношению к Nа⁺ и К⁺. Импульсы проходят через сарколемму, а затем систему поперечных трубочек (Т- систему) вдоль Z пластинки к мышечному волокну. Эта система связывает все саркомеры клетки с саркоплазматическим ретикулумом. Из элементов саркоплазматического ретикулума в пространство между актином и миозином диффундируют ионы Са²⁺. В ретикулуме ионы Са²⁺ прочно связаны белками называемыми кальсеквестрином и Са²⁺связывающим белком с высоким сродством. Первый из них присоединяет 43 иона Са++ на молекулу, второй – 25. При изменении проницаемости мембраны, окружающей саркоплазматический ретикулум, часть ионов Са²⁺ освобождается.

Сокращение происходит при увеличении концентрации Са²⁺ в пространстве между филаментами актина и миозина по крайней мере до 10^-5 М. Действие Са²⁺ направлено на комплекс тропонина, связанный с молекулой тропомиозина. Тропонин Т, как мы уже говорили обладает сродством к тропомиозину и непосредственно связан с ним. Тропонин С, расположенный между ТпТ и ТпI имеет два центра связывания для ионов Са²⁺. Связывание Са²⁺ вызывает обратимое изменение конформации ТпС, которое передается третьему белку ТпI, вызывая его смещение и делая возможным взаимодействие актин – миозин. Головка молекулы миозина (содержащая АТФ) образует связь с мономером актинового филамента, что в свою очередь изменяет конформацию глобулярной части молекулы миозина, которая отклоняется на определенный угол от направления оси и тянет за собой тонкий актиновый филамент. Конформационное изменение миозина позволяет его АТФазе отщепить от АТФ фосфатную группу, которая вместе с АДФ выделяется в среду. Их место занимает другая молекула АТФ. В результате восстанавливается исходное состояние и рабочий цикл может повториться. Этот цикл может происходить несколько раз в секунду и одновременно во многих местах актинового филамента. Его частота зависит от концентрации Са²⁺. Чем выше частота сокращений, тем короче саркомер или тем больше напряжение если его длина сохраняется (изометрическое сокращение). Т.о. ионы Са²⁺ регулируют мышечную активность.

Расслабление происходит тогда, когда концентрация Са²⁺ в пространстве между филаментами актина и миозина падает ниже 10^-7 М. Это вызывается обратным активным транспортом Са²⁺ в саркоплазматический ретикулум. Процесс осуществляется ферментом Са²⁺АТФазой (Са²⁺ «помпа»), который переносит 2 иона Са²⁺ в расчете на одну потребляемую молекулу АТФ.

Падение концентрации Са²⁺ приводит к распаду тропонинового комплекса, вследствие чего ТпI возвращается в ингибиторное положение, препятствуя взаимодействию актина с миозином, волокно эластично растягивается.

Особенности сокращения гладких мышц.

Гладкая мышечная ткань более однородна по строению. Миофибриллы её состоят из протофибрилл, отсутствует поперечная исчерченность. Функционирует, в отличие от скелетной мышцы – непроизвольно. Пусковую роль также выполняют ионы Са²⁺, но они связываются не с ТпС, а с Са²⁺ - связывающим белком кальмодулином, а уже комплекс Са²⁺ - кальмодулин активирует киназу миозина. Активная киназа миозина фосфорилирует легкие цепи миозина, способствуя сокращению, стимулом к расслаблению является распад комплекса Са²⁺ - кальмодулин.

Регуляция мышечного сокращения.

Исходя из вышесказанного, ионам Са²⁺ принадлежит исключительная роль в механизме мышечного сокращения: без них мышца функционировать не может. Ионы Са²⁺ - главная «фигура» и в сокращении, и в расслаблении, и в биоэнергетике (гликолиз, аэробное окисление).

Регуляция мышечного сокращения находится под контролем гормонов и осуществляется через протеинкиназы, через фосфатную модификацию определенных белков. В мышечной ткани присутствуют 3 типа протеинкиназ: цАМФ – зависимые, цТМФ – зависимые и Са²⁺ - зависимые. Через фосфатную модификацию осуществляется регуляция активности регуляторных белков. цАМФ – зависимым субстратом является ТпI, фосфорилирование которого приводит к уменьшению АТФ – азной активности актомиозина. Са²⁺ - зависимым субстратом является миозин, следствием фосфорилирования легких цепей миозина является уменьшение активности АТФ – азы, а от активности АТФ – азы зависит частота и глубина мышечного сокращения.

Наработка цАМФ (адреноэргическая, симпатическая иннервация) запускается катехоламинами:

КАÞ рецептор Þ наработка Þ активация протеинкиназ

мышцы цАМФ ß

ингибирование ТпС активация фосфатная модификация

фосфоролиза ТпУ

Наработка цГМФ (холинэргическая, вагусная иннервация) запускается ацетилхолином (АЦХ).

АЦХÞ рецептор Þ наработка цГМФ Þ активация протеинкиназ Þ фосфатная модификация

ТпУ, миофибриллярной ХЭ, легких цепей миозина Þ изменение частоты и силы сокращения

Нарушение этих механизмов реализуется в различных патологиях мышечной системы.

Энергообеспечение мышечного сокращения.

Энергия для сокращения и расслабления мышц обеспечивается поступлением АТФ. Встает вопрос - каким же образом мышечная клетка может обеспечить свой сократительный аппарат достаточным количеством энергии в форме АТФ? А каким образом в процессе мышечной деятельности происходит непрерывный ресинтез этого макроэрга, т.к. эндогенного количества АТФ будет достаточно только на первые секунды работы?

Дополнительным источником АТФ в мышце является крефтинфосфат, вступающий в реакцию трансфосфорилирования с АДФ, катализируемую креатинкиназой (КФК):

АДФ + Кр-Ф ^КФК креатин + АТФ (I)

В работающих мышцах реакция сдвинута в сторону образования АТФ, в покоящихся - в сторону креатин - фосфата. Необходимо отметить, что в мышцах существуют несколько видов (изоферментов) КФК, в частности миофибриллярный (цитозольный) фермент, активный центр которого сближен активными центрами АТФ-азы миозина, в результате эти два фермента работают сочетано и сила сокращения зависит от их активности :

АТФ Þ^{АТФ-аза} АДФ + Кр-Ф ^КФК АТФ



Фн + ЭН

Другой изофермент - митохондриальная КФК являются важнейшим в механизме транспорта АТФ из митохондрий в цитозоль: образовавшаяся в результате окислительного фосфорилирования в митохондриях АТФ не способна проходить через мембрану в цитозоль к миофибриллам и участвует в фосфорелировании креатина ( катализ осуществляет митохондриальная КФК ) с образованием Кр-Ф, который проходит через мембрану митохондрий в цитозоль и здесь уже работает цитозольный изофермент, катализирующий реакцию I. Т.е. цитозольный изофермент катализирует реакцию в сторону образования Кр-Ф, а цитозольный - АТФ, а креатин - фосфат не только форма депонирования энергии, но и форма транспорта ее из митохондрий в цитозоль . Однако запасов креатинфасфата хватает максимум на 10 - 12 с .

Второй вспомогательной реакцией является адениткиназная ( миокиназная ) реакция , протекающая по уравнению : 2 АДФ ^{аденилаткиназа} АТФ + АМФ , но доля ее не велика

При изнурительной работе , когда расход АТФ особенно велик , в мышце происходит накопление адениловой кислоты , которая подвергается гидролитическому дезаминированию с образованием инозиновой кислоты и аммиака : АМФ + Н ₂О  ^{аденозиндезаминаза} ИМФ + NH3

Для пополнения запасов АМФ в распоряжении любой ткани , в том числе и мышечной имеются два фундаментальных биологических процесса , в ходе которых генерируются богатые энергией фосфорные соединения . Один из этих процессов гликолиз, другой - тканевое дыхание. Аноэробное расщепление гликогена достигает максимума через 40 - 50 сек . непрерывной работе мышцы . При окисл. 1 мол. глюкозы в аноэроб. усл. Синтезируется 2 мол. АТФ и 2 мол. молочной кислоты . При интенсивной мыш. работе скорость гликогенолиза может увеличиваться в сотни раз , соответственно содержание молочной кислоты может повышаться в 10 раз выше нормы . Молочная кислота с током крови поступает в печень , где она посредством реакций глюконеогенеза может ресинтезироваться в гликоген но это уже тогда , превалируют аэробный процесс . А они уже доминируют через 60 -70 сек , благодаря увеличению транспорта О₂ в работающую мышцу . Эффективность аэробного окисления глюкозы в 18 раз больше гликолиза . Окислительное фосфорилирование - источник синтеза АТФ протекает в митохондриях , которые в большом количестве окружают мышечные волокна .

При умеренной интенсив. работе мышца покрывает свои энергетические затраты за счет аэробного метаболизма .При больших интенсивных нагрузках , когда возможность снабжения кислородом отстает в потребности в нем , мышца вынуждена использовать глюкозу . Все перечисленные механизмы ресинтеза АТФ при мышечной деятельности включаются в строго определенной последовательности . Наиболее экотремным является креотинкиназный механизм , затем гликолиз и при работе более длительной , а следовательно менее интенсивной все больше значение приобретает аэробный путь ресинтеза АТФ .

Т . О . общий запас энергии в мышце очень велик , но он не может быть использован в одно мгновение. Главное условие длительной работоспособности мышцы это хорошее снабжение кислородом .

Особенности строения и химизма гладких мышц, миокарда.

Гладкие мышцы несколько отличаются от вышеописанного . Мышечное волокно гладкой мускулатуры имеет веретенообразную форму, в центе волокна - одно ядро, миофибриллы содержат только анизотропное вещество, обладающее двойным лучепреломлением. Упаковка филаментов отличается от гексагональной. Миозиновые филаменты окружены в них 12 - 18 актиновыми филаментами. Этим, видимо, объясняется волнообразный характер сокращения и расслабления .

Миокард (сердечная мышца) относится к группе поперечно полосатых, но не имеет разделения на волокна. Отдельные клетки не расположены параллельно друг к другу, а разветвлены. Типично присутствие промежуточных дисков, т.е. специальных контактов между клетками. Миокард отличается от скелетной мышцы высоким содержанием митохондрий (до 36 % общего объема) В отличие от скелетной мышцы миокард всегда находится в активном состоянии. Причем функция сердца тонко приспособлена к постоянно меняющимся потребностям организма. При переходе от состояния покоя к максимальной мышечной нагрузке работа сердца, минутный объем крови могут возрастать в 5 - 6 раз.

Миокард поглощает до 12 % всего кислорода, расходуемого организмом в целом, что указывает на интенсивно идущие аэробные процессы в его клетках. Содержание макроэргов в миокарде намного ниже, в скелетной мышце, но обновляются они значительно быстрее, что объясняется их постоянным расходованием в процессе сокращения. Показано, что скорость обмена АТФ и Кр - Ф в миокарде в 20 раз выше, чем в скелетной мышце. Энергообеспечение почти полностью определяется аэробными процессами окисления, интенсивность которых в сердце является самой высокой в организме. Примерно 80 % образованной в сердце энергии идет на сократительную работу, остальная обеспечивает пластические нужды и поддерживает трансмембранный потенциал. Запасы кислорода в миокарде ограничены (это физически растворенный и связанный с миоглобином), их хватает на 6 - 7 сокращений, в то время как потребность в них велика. Основным источником кислорода является коронарная кровь. При прохождении ее через миокард извлекается до 70 % кислорода. Увеличение потребности миокарда в кислороде обеспечивается главным образом путем усиления коронарного кровотока. Кроме кислорода кровь является поставщиком субстратов окисления. Отсюда понятна чрезвычайная чувствительность сердца на уменьшение кровоснабжения.

Энергетическими субстратами миокарда служат в равной мере глюкоза, жирные кислоты и лактат, в меньшей ее степени - кетоновые тела. В отличие от скелетной мышцы, в которой молочная кислота является субстратом глюконеогенеза и превращается в гликоген, миокард способен окислять ее (особенно возрастает вклад молочной кислоты в энергетику при физических нагрузках). Преимущественная утилизация того или иного субстрата определяется физиологическим состоянием организма.

Клетки миокарда рано теряют способность к делению, однако белки клеток подлежат непрерывному обмену (особой лабильностью отличаются сократительные белки). В миокарде высок обмен аминокислот, которые не пользуются как пластический и энергетический материал. Главным путем метаболизма аминокислот является трансаминирование. По сравнению с другими органами и тканями миокард содержит наибольшее количество АсАТ, активность которой здесь в 10000 раз больше, чем в крови.

Патобиохимия мышечной ткани.

Нарушение сократительной функции мышц и их способность к развитию и поддержанию тонуса наблюдаются при гипертонии, инфаркте миокарда, миодистрофии, атонии матки, кишечника, мочевого пузыря, при различных формах параличей (например, после перенесенного полиомиелита) и др. Патологические изменения функций мышечных органов могут возникать в связи с нарушением нервной или гуморальной регуляции повреждениями отдельных мышц или участков (например при инфаркте миокарда) и, наконец, на клеточном и субклеточном уровнях. При этом может иметь место нарушение обмена веществ (прежде всего ферментной системы регенерации макроэргических соединений, главным образом АТФ) или изменение белкового сократительного субстрата. Указанные изменения могут быть обусловлены недостаточным образованием мышечных белков на почве нарушения соответствующих информационных или матричных РНК, т. е. Врожденных дефектов в структуре ДНК хромосомного аппарата клеток. Последняя группа заболеваний относится к числу наследственных заболеваний.