Гистофизиология соединительной ткани

Межклеточное вещество (или внеклеточный матрикс / МКВ) образуется из продуктов секреции клеток соединительной ткани и компонентов плазмы крови и представлено:

1. волокнами (коллагеновыми, эластическими и ретикулярными). Коллагеновые и ретикулярные состоят из белков семейства коллагенов, а эластические – эластина. Эти волокна распределены среди различных типов соединительной ткани, с преобладающим типом волокон, который определяет специфические свойства ткани.

2. основного (аморфного) вещества.

Функции мкв:

1. обеспечение архитектоники, физико-химических и механических свойств ткани;

2. участие в создании оптимального микроокружения для деятельности клеток;

3. интеграция в единую систему всех клеток в соединительной ткани и обеспечение передачи информации в ней;

4. воздействие на многочисленные функции различных клеток (пролиферация, дифференцировка и др.).

В рыхлой волокнистой соединительной ткани коллагеновые волокна располагаются в различных направлениях в виде волнообразно изогнутых, спиралевидно скрученных, округлых или уплощенных в сечении тяжей толщиной 1—3 мкм и более. Длина их различна.

Функции коллагеновых волокон:

- обеспечивают высокие механические свойства соединительной ткани, так как являются прочными и практически нерастяжимыми

- определение архитектоники (ландшафта)

- обеспечение взаимодействий между клетками и МКВ

- влияние на пролиферацию, дифференцировку, миграцию, активность разных клеток.

Внутренняя структура коллагенового волокна определяется фибриллярным белком — коллагеном.

К оллаген - белок, синтезируется в гр ЭПС фибробластов. Клетки, которые также могут синтезировать коллагены - хондробласты, остеобласты, одонтобласты, цементобласты, ретикулярные клетки, гладкие миоциты и др.

Молекулы коллагена состоят из трех скрученных спирально полипептидных цепей – альфа-цепей, в которых преобладают аминокислоты: глицин, пролин, лизин, гидроксипролин, гидроксилизин.

Различают около 28 типов коллагена, отличающихся молекулярной организацией, органной и тканевой принадлежностью. Определено более 30 вариантов альфа-цепей, которые различаются по химическому составу. Каждая комбинация кодируется специфическими генам.

1. коллаген I типа встречается преимущественно в соединительной ткани кожи, сухожилиях, костях, роговице глаза, склере, стенке артерий и др.;

2. коллаген II типа входит в состав гиалиновых и фиброзных хрящей, стекловидного тела и роговицы глаза, хорде эмбриона, nucleus pulposus межпозвоночного диска;

3. коллаген III типа находится в дерме кожи плода, в стенках крупных кровеносных сосудов, а также в ретикулярных волокнах (например, органов кроветворения), кишечнике, печени, легком, клапанном аппарате сердца и др;

4. коллаген IV типа — встречается в базальных мембранах, капсуле хрусталика (в отличие от других типов коллагена он содержит гораздо больше боковых углеводных цепей, а также гидроксилизина и гидроксипролина);

5. коллаген V типа – базальные мембраны, стенка кровеносных сосудов, кожа, связки, роговица, поперечнополосатые мышечные ткани, в хорионе, амнионе, эндомизии, перимизии, коже, а также вокруг клеток (фибробластов, эндотелиальных, гладкомышечных), принимающих участие в синтезе коллагена.

Коллаген IV и V типа не образует выраженных фибрилл.

Также структурно различают:

- фибриллярные коллагены – 1, 2, 3, 5 типа, которые формируют большие фибриллы;

- аморфные, сеть-формирующие коллагены – 4 типа, продуцируется эпителиальными клетками для базальной мембраны, образуют плоские сети.

Якорные или связывающие коллагены – короткие белки, которые могут фиксировать клетки к базальной мембране (коллаген 7 типа).