Добавил:
ivanov666
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Химия. Практикум для СПО
.pdf
61
«серебряного зеркала» (реакция Толленса); в основе количественного метода
(метод Бертрана) лежит реакция восстановления двухвалентной меди до одновалентной. Моносахариды при этом окисляются до альдоновых кислот (глюкоза —
глюконовая, галактоза — галактоновая, рибозы — рибоновая и т. д.), дисахариды — до бионовых кислот (мальтоза — мальтобионовая, лактоза — латобионовая и т. д.).
Окисление идет по схеме:
Н – С = О НО – С = О
(НС – ОН)n + Аg2О ⎯→ (НС – ОН)n + 2Аg
Н2С – ОН Н2С – ОН
альдоза альдоновая кислота
Н – С = О НО – С = О
НО – Сu – ОН t°
(НС – ОН)
n
+ ⎯→ (НС – ОН)n + 2СuОН
НО – Сu – ОН –НОН
Н2С – ОН Н2С – ОН
альдоза гидрокисид меди (II) альдоновая гидроксид меди (I)
(синий цвет) кислота (желтый цвет)
2СuОН → Сu2О + НОН.
оксид меди (I)
(красный цвет)
Способность углеводов восстанавливать соединения серебра (Аg+→ Аg0)
и меди (Сu2+→ Сu0) называется редуцирующей. К редуцирующим сахарам относятся практически все монозы и некоторые биозы, такие как мальтоза и лак-
тоза. В редуцирующих биозах два моносахарида связаны между собой одной
гликозидной связью, второй гликозидный гидроксил свободен и содержит
в скрытой форме альдегидную группу, способную к окислению. В нередуцирующих биозах (сахароза) и полиозах (крахмал, целлюлоза) оба гликозидных гидроксила израсходованы на образование гликозидной связи, поэтому не способны
образовывать карбонильную форму и не участвуют в реакции окисления;
62
– гидролиз: отличительной особенностью сложных углеводов является их
способность гидролизоваться до простых углеводов. В результате образуются
сахарные сиропы, обладающие большей сладостью, чем исходные сахара и имеющие антикристаллизационные свойства. Например, схема кислотного гидролиза крахмала имеет вид:
n
OH
OH
CH
2
OH
O
O
m
OH
OH
CH
2
OH
O
O
m
HOH
x
HOH
H
H
êðàõì àë
äåêñòðèí û (m<n)
OH
OH
OH
CH2OH
O
O
C
OH
OH
OH
CH2OH
OH
O
H
OH
OH
OH
CH2OH
O
OH
OH
OH
OH
CH2OH
O
x
n
HOH
H
n
ì àëüòî çà
D ãëþ êî ï èðàí î çà
ãëþ êî çà
Задания для самоконтроля
1. Приведите классификацию углеводов.
2. Дайте определение редуцирующей способности углеводов. Приведите
примеры.
3. Раскройте химические свойства углеводов.
крахмал
декстрины
-D-глюкопираноза
глюкоза
мальтоза
63
Практическая часть
1. Раскройте особенности строения и химического поведения моносахари-
дов на примере рибозы: окисление, восстановление.
2. Раскройте особенности строения и химического поведения дисахаридов
на примере лактозы: гидролиз, окисление, восстановление.
3. Раскройте особенности строения и химического поведения полисахари-
дов на примере крахмала: гидролиз.
Экспериментальная часть
Окисление углеводов аммиачным раствором оксида серебра
Редуцирующие углеводы легко окисляются, подобно альдегидам, так как
содержат свободный гликозидный (полуацетальный) гидроксил. Соединение серебра при этом восстанавливается до металлического. Реакция носит название
«серебряного зеркала» и лежит в основе качественного метода на все редуцирующие сахара, разработана Толленсом в 1881 г.
Проведение опыта. Опыт проводят с несколькими сахарами. В тщательно
вымытую пробирку вносят около 1 мл аммиачного раствора оксида серебра
и столько же раствора сахара. Пробирку помещают на несколько минут в горячую водяную баню при 60–80 С. Выделяющееся при окислении сахара металлическое серебро осаждается на стенках пробирки в виде зеркального налета или
выпадает черный осадок.
Окисление углеводов солями двухвалентной меди
в щелочном растворе
Окислителем для редуцирующих сахаров в данном опыте является гидроксид меди (II), который получают взаимодействием сульфата меди с гидроксидом
натрия:
СuSО4 + 2NаОН → Nа2SО4 + Сu(ОН)2.
Коллоидный осадок гидроксида меди в присутствии сахаров легко растворяется с образованием интенсивно окрашенных в синий цвет и не разлагаемых
64
щелочью комплексных медных соединений благодаря наличию в молекулах сахаров нескольких гидроксильных групп:
Н
– С – О О – С –
Сu
– С – О О – С –
Н
медный растворимый комплекс
При нагревании в щелочном растворе редуцирующие сахара восстанавливают находящуюся в растворе двухвалентную медь, сами при этом окисляются
с образованием соответствующих кислот. Свидетельством этому служит изменение цвета раствора.
Данная реакция под названием пробы Троммера очень часто применяется
как проба для обнаружения в растворах редуцирующих сахаров.
Проведение опыта. Опыт проводят одновременно с несколькими сахарами. В пробирки вносят по 1–2 мл 1–2 %-ных растворов исследуемых сахаров,
добавляют по 1–2 мл 5 %-ного раствора гидроксида натрия и 2–3 капли
1–2 %-ного раствора сульфата меди.
Образовавшийся коллоидный осадок гидроксида меди при встряхивании
растворяется, и жидкость в пробирках окрашивается в интенсивный синий цвет.
Пробирки помещают в горячую водяную баню при 60–80 °С и выдерживают несколько минут.
В пробирках с редуцирующими углеводами синяя окраска раствора переходит в желтую или красную. В пробирках с нередуцирующими сахарами цвет
раствора не меняется.
Реакция Селиванова на открытие кетоз
Реакция была открыта Ф.Ф. Селивановым в 1887 г. Она позволяет обнаружить в смеси сахаров кетогексозы, к каким относится D-фруктоза, поэтому ее
относят к качественному методу определения кетоз.
В присутствии концентрированных серной или соляной кислот практически все гексозы и пентозы дегидратируются с образованием оксиметилфурфурола, который с резорцином дает ярко окрашенный продукт конденсации.
65
Кетозы в условиях реакции превращаются в оксиметилфурфурол в 15–20 раз
быстрее, чем альдозы, что обусловливает быстроту появления окраски в растворах фруктозы. Реакция дегидратации фруктозы идет по схеме:
Конденсированный продукт оксиметилфурфурола с резорцином состава
С12Н10О4 окрашен в темно-вишневый цвет, что является показателем положительной реакции на кетозы.
Проведение опыта. Готовят реактив Селиванова: в сухую пробирку поме-
щают кристаллический резорцин, чтобы заполнить дно пробирки. Затем добавляют около 1 мл воды и осторожно около 1 мл концентрированной соляной
кислоты.
В свежеприготовленный реактив Селиванова добавляют 2 %-ный раствор
сахара, пробирку помещают в горячую водяную баню на несколько минут,
наблюдают за окрашиванием. Углеводы, содержащие кето-группу как в свободном, так и в связанном виде, дают положительную реакцию.
2.8. АМИНОКИСЛОТЫ, БЕЛКИ
Аминокислоты — производные карбоновых кислот, в радикале которых
один или несколько водородов замещены на аминогруппу –NН2; нелетучие кристаллические вещества с высокими температурами плавления; нерастворимы
в неполярных органических растворителях и растворимы в воде, так как их молекулы обладают большими дипольными моментами. В кристаллическом состоянии они существуют в виде внутренних солей — биполярных ионов, которые
образуются в результате внутримолекулярного переноса протона от более слабого основного центра (СОО–) к более сильному основному центру (NH2).
66
По положению аминогруппы различают -, -, -, - и т. д. аминокислоты.
Аминокислоты, входящие в состав белков, называются протеиногенными, их
общее число — 20 (прил. 8). Они являются структурными единицами белков.
Остальные аминокислоты относятся к непротеиногенным (техническим).
Классификация протеиногенных аминокислот:
1) структурная — строение углеводородного радикала (R): алифатиче-
ские, ароматические, циклические, гетероциклические и т. д.;
2) физико-химическая — реакция среды водных растворов аминокислот
(рН): нейтральные (моноаминомонокарбоновые), кислые (моноаминодикарбоновые), основные (диаминомонокарбоновые);
3) биологическая (физиологическая) — необходимость для организма человека: незаменимые и заменимые.
Химические свойства.
Реакции по карбоксильной группе:
– декарбоксилирование — отщепление карбоксильной группы в виде углекислого газа с образованием биогенных аминов, например гистамин обеспечивает аллергические реакции организма, -аминомасляная кислота является
нейромедиатором:
– этерификация — взаимодействие со спиртами с образованием сложных
эфиров:
67
– получение галогенангидридов и ангидридов. Реакция используется для ак-
тивации аминогруппы в синтезе пептидов, при этом аминогруппа должна быть
защищена:
Реакции по аминогруппе:
– трансаминирование — основной путь биосинтеза аминокислот, при этом
происходит взаимообмен двух функциональных групп — аминной и карбонильной между аминокислотой и кетокислотой:
– дезаминирование — отщепление аминогруппы в виде аммиака. В зависимости от условий различают процесс восстановительный, гидролитический,
окислительный, например:
– реакция Ван-Слайка — разложение аминокислот азотистой кислотой подобно первичным аминам с выделением азота, реакция используется для количественного определения аминокислот по объему выделившегося азота:
RCH(NH2)COOH + HNO2 → RCH(OH)COOH + N2 + H2O;
68
– алкилирование: при взаимодействии с избытком алкилгалогенида происходит исчерпывающее алкилирование аминогруппы и образуются внутренние
соли, реакция используется для установления аминокислотной последовательности в пептидах:
– ацилирование — взаимодействие с ангидридами и хлорангидридами
с образованием N-ацильных производных, реакция используется для защиты
аминогруппы в синтезе пептидов:
Реакции, обусловленные взаимным влиянием функциональных групп:
– амфотерность — кислотно-основные свойства, так как аминокислоты
содержат кислотный (карбоксильная группа) и основный (аминогруппа) центры:
Н2N–СН(R)–СООН + НCl → [Н2N+–СН(R)–СООН]Cl−;
Н2N–СН(R)–СООН + NaOН → Н2N–СН(R)–СООNa + Н2О;
– комплексообразование: α-аминокислоты образуют прочные хелатные
комплексы с ионами переходных металлов (Cu, Ni, Co, Cr и др.), реакция используется для связывания и устранения этих ионов из различных растворов:
69
– отношение к нагреванию. Реакция зависит от взаимного расположения
карбоксильной и аминогруппы: α-аминокислоты — реакция межмолекулярной
дегидратации, продукты — циклические амиды — дикетопиперазины:
α-аминокислоты вступают в реакцию межмолекулярной дегидратации без циклизации с образованием пептидов:
β-аминокислоты отщепляют аммиак и переходят в непредельные кислоты:
γ-, δ-аминокислоты — внутримолекулярная дегидратация, продукты — циклические амиды — лактамы:
Белки — высокомолекулярные соединения (ВМС), состоящие из амино-
кислот, соединенных между собой пептидными связями –СО–NH– и имеющих
сложную структурную организацию.
70
Выделяют четыре уровня пространственной организации белков:
1) первичная структура — последовательность расположения аминокис-
лотных остатков в полипептидной цепи, связь между аминокислотами — пеп-
тидная;
2) вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной
цепи в спираль за счет водородных связей, возникающих между карбоксильными
группами и аминогруппами;
3) третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, воз-
никающая в результате возникновения химических связей: водородных, ионных,
дисульфидных и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами
аминокислотных остатков;
4) четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы
которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются
в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодей-
ствиям.
Классификация белков:
– по составу: простые — при гидролизе дают только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины и др.); сложные — при гидролизе распадаются на аминокислоты и небелковый компонент — простетическая группа
(углеводы — гликопротеины, жиры — липопротеины, пигмент — хромопротеины, нуклеиновые кислоты — нуклеопротеины);
– по форме белковой молекулы: фибриллярные — вытянутые, нитевидные;
глобулярные — компактные, шарообразные;
– по растворимости: нерастворимы в воде — фибриллярные, растворимы
в воде — глобулярные;
– по аминокислотному составу: полноценные, неполноценные.
Под действием внешних факторов (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) происходит процесс разрушения исходной конформации белка в результате разрыва
связей, стабилизирующих определенную структуру белка, — денатурация.
Свойства белков:
1) амфотерные определяются радикалами аминокислот, входящих в молекулу белка. Свободные карбоксильные группы аминокислот (аспарагиновая
и глутаминовая) придают кислый характер белку:
–СООН → –СОО− + Н+.
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]