1.2 Свойства ферментов.

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты.

Молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях. Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента. Ферменты характеризуются наличием специфических центров катализа.

Активный центр – это часть молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом и принимает непосредственное участие в катализе. Активный центр находиться в нише (кармане). В нем можно выделить два участка: участок связывания субстрата – субстратный участок (контактная площадка) и собственно каталитический центр.

Большинство субстратов образует связи с ферментом, благодаря чему молекула субстрата присоединяется к активному центру единственно возможным способом, что обеспечивает субстратную специфичность фермента. Каталитический центр обеспечивает выбор пути химического превращения и каталитическую специфичность фермента.

У группы регуляторных ферментов есть аллостерические центры, которые находятся за пределами активного центра. К аллостерическому центру могут присоединяться «+» или «–» модуляторы.

Различают ферменты простые, состоят только из аминокислот, и сложные, включают также низкомолекулярные органические соединения небелковой природы (коферменты) и (или) ионы металлов (кофакторы).

Коферменты – это органические вещества небелковой природы, принимающие участие в катализе в составе каталитического участка активного центра. В этом случае белковую составляющую называют апоферментом, а каталитически активную форму сложного белка – холоферментом. Таким образом: холофермент = апофермент + кофермент.

В качестве коферментов функционируют:

 гемы

 нуклеотиды

 коэнзим Q

 ФАФС

 SAM

 Глутатион

 производные водорастворимых витаминов

Кофермент, который присоединен к белковой части ковалентными связями называется простетической группой. Это FAD, FMN, биотин, липоевая кислота. Простетическая группа не отделяется от белковой части. Кофермент, который присоединен к белковой части нековалентными связями называется косубстрат. Косубстрат присоединяется к ферменту в момент реакции.

Кофакторы ферментовт – это ионы металлов, необходимые для проявления каталитической активности многих ферментов. В качестве кофакторов выступают ионы калия, магния, кальция, цинка, меди, железа и т.д. Их роль разнообразна, они стабилизируют молекулы субстрата, активный центр фермента, его третичную и четвертичную структуру, обеспечивают связывание субстрата и катализ. Например, АТФ присоединяется к киназам только вместе с Mg2+.

Изоферменты – это множественные формы одного фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающие по физическим и химическим свойствам (сродству к субстрату, максимальной скорости

катализируемой реакции, электрофоретической подвижности). Изоферменты имеют четвертичную структуру, которая образована четным количеством субъединиц. Изоформы фермента образуются в результате различных комбинаций субъединиц.

Можно выделить три группы коферментов:

1. Принимающие участие в окислительно-восстановительных реакциях: НАД, ФАД, KoQ.

2. Принимающие участие в переносе атомных групп: фосфопиридоксаль (перенос аминогрупп), перенос метильных и других групп.

3. Принимающие участие в реакциях синтеза, изомеризации и расщепления: тиаминпирофосфат (декарбоксилирование кетокислот), тиаминдифосфат, коэнзим А (для активации субстрата, например – жирные кислоты).

Функции ферментов

В организме человека каталитическая функция многих ферментов зависит от наличия определенных коферментов, витаминов, микроэлементов. Отсутствие данных веществ делает ферменты бессильными и в итоге постепенно может привести к патологическим изменениям.

Ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются со своими субстратами в ходе каталитического цикла.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность – константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.

Эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов – ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы – в сотни и тысячи раз.

Метаболические ферменты расположены внутри клетки упорядоченно. Они выполняют различные процессы, которые обеспечивают жизнедеятельность клетки. Такими процессами можно считать окислительно-восстановительные реакции, активизация аминокислот, перенос аминокислотных остатков и т.д. При разрушении клеточных мембран такие ферменты проникают в межклеточное пространство и кровь где продолжают развивать свою активность. Лабораторными методами при обнаружении их в анализах крови в зависимости от вида фермента можно установить диагноз, в каком органе происходят патологические изменения.