
- •Учреждение образования
- •Реферат
- •Глава 1 Ферменты
- •1.1 История открытия ферментов
- •1.2 Свойства ферментов.
- •1.3 Классификация ферментов по видам биологической активности.
- •1.4 Применение ферментов.
- •Список используемых источников
- •Эумк “Биологически активные вещества” Ильючик и. А.
- •Коваленко, л. &. Биохимические основы химии биологически активных веществ : учебное пособие / л. &. Коваленко. – 5-е изд. – Москва : Лаборатория знаний, 2020. – 232 с.
Учреждение образования
”ПОЛЕССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ“
Факультет биотехнологический
Кафедра биохимии и биоинформатики
Реферат
на тему:
“Ферменты”
Студент 1 курса, гр.23БХ-1 |
|
Ничипорук Анна Игоревна |
|||
Биохимия |
(подпись) __________________2024 |
||||
|
|
|
|
Проверил |
|
Ильючик Ирина Анатольевна |
доцент, к.б.н. |
(подпись) ___________________2024 |
ПИНСК 2024
Глава 1 Ферменты
1.1 История открытия ферментов
Ферменты, или энзимы, – обычно сложные белковые соединения, РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах. Каждый фермент, свернутый в определённую структуру, ускоряет соответствующую химическую реакцию: реагенты в такой реакции называются субстратами, а получающиеся вещества – продуктами. Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу.
Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Они выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах.
Ферментативная активность может регулироваться активаторами (повышаться) и ингибиторами (понижаться).
Одна из особенностей ферментов – способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространственностью структурной молекулы ферментов. Она реализуется через изменение скорости действия ферментов и зависит от концентрации соответствующих субстратов и кофакторов, рH среды, температуры, а также от присутствия специфических активаторов и ингибиторов.
Первым, кто попытался создать общее представление о химических процессах в живом организме, был врач и ученый Парацельс, родившийся в Швейцарии в конце XV века. Взгляды Парацельса во многом были прогрессивными, так как для понимания жизненных явлений он пытался привлечь реальные силы природы. Именно с этих позиций Парацельс и его последователи подошли к рассмотрению сущности ферментации, давно известного понятия обозначавшего разного рода брожения, главным образом спиртовое и молочнокислое. В XVI и начале XVII века уже делались попытки рассматривать ферментации как химические процессы.
И Василий Валентин (первая половина XVI века), и Андрей Либавий (1550-1616 годы) считали ферменты (или дрожжи) особым веществом, хотя и подчиняли его действия неким не материальным силам.
Иоганн Баптиста Ван Гельмонт (577-1644 годы). Именно он охарактеризовал фермент как агент, вызывающий химические процессы в организме и управляющий ими.
Качественный скачок в развитии учения о ферментациях произошёл в связи с исследованиями великого французского химика Антуана Лавуазье, совершившего переворот в химии и впервые внедрившего в химические исследования строгие количественные методы. К концу XVIII века уже было известно, что встречаются химические процессы, протекающие с участием какого-то агента, без которого процесс практически не идёт.
Первые успехи были достигнуты при изучении превращения крахмала в сахар. Решающая роль в этих исследованиях принадлежит работам петербургского академика К. С Кирхгофа, которые открыли новую страницу в истории и химия ферментов. В начале XIX века было открыто немало химических реакций, среди них были и некоторые ферментативные реакции. В конце XVIII – начале XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен.
В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю. Либиха, согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера.
В это время было открыто ещё несколько ферментов.
В 1836 году Т. Шванн впервые обнаружил в желудочном соке фермент животного происхождения, названный им пепсином. Несколько позже, в 1857 году, А. Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки – трипсин.
Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии.
Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.
Самнер обнаружил, что кристаллы уреазы состоят из белка. В 30-е гг. прошлого столетия Джон Нортон с коллегами получили в кристаллическом виде пищеварительные ферменты трипсин и пепсин, а также установили, что они, как и уреаза, по своей природе являются белками. В результате этих исследований сформировалась точка зрения о белковой природе ферментов, которая многократно впоследствии подтверждалась. И только значительно позже у некоторых РНК была обнаружена способность осуществлять катализ; такие РНК получили название рибозимов, или РНК-ферментов. Рибозимы составляют незначительную часть от всех ферментов, поэтому мы далее будем говорить о ферментах белках.
Каталитическая активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшим сплайсинг РНК у инфузории Tetrahymena thermophila. К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.