40. Паратоп и эпитоп.

Эпитоп – часть макромолекулы антигена, которая распознаётся иммунной системой (антителами, B-лимфоцитами, T-лимфоцитами). Часть антитела, распознающая эпитоп, называется паратопом. Хотя обычно эпитопы относятся к чужеродным для данного организма молекулам (белкам, гликопротеинам, полисахаридам и др.), участки собственных молекул, распознаваемые иммунной системой, также называются эпитопами. Большинство эпитопов, распознаваемых антителами или B-клетками, представляют собой трёхмерные структуры на поверхности молекул антигенов. Данные структуры точно совпадают по форме и пространственному расположению электрических зарядов с соответствующими паратопами антител. Исключение составляют линейные эпитопы, которые определяются характерной последовательностью аминокислот (первичной структурой), а не пространственной организацией.

Эпитопы:

1. Линейные

2. Поверхностные

3. Глубинные

4. Центральные

5. Концевые

Протяжённость эпитопа, который способен распознать B-лимфоцит, может достигать 22 аминокислотных остатков. Эпитопы для Т-клеток представлены на поверхности АПК, где они связаны с молекулами главного комплекса гистосовместимости (MHC). Антигенсвязывающий центр определяет специфичность антитела, образуя поверхность, комплементарную эпитопу антигена. Антитела связывают антиген не ковалентно.

Силы, принимающие участие во взаимодействии антиген-антитело:

1. Электростатические взаимодействия, возникают между заряженными боковыми группировками аминокислот в виде солевых мостиков;

2. Водородные связи, возникают между электрическими диполями;

3. Силы Ван-дер-Ваальса, обусловлены флуктуациями электронных облаков вокруг противоположно поляризованных соседних атомов;

4. Гидрофобные взаимодействия, происходят в тех случаях, когда две гидрофобные поверхности стремятся сблизиться, вытесняя воду.

41. Характер взаимодействия антиген-антитело.

В непосредственное взаимодействие вступают не любые участки антитела и антигена, а строго определенные: антигенная детерминанта и антигенсвязывающий участок.

Решающим моментом в реализации такого взаимодействия является комплементарное совпадение пространственных конфигураций этих элементов сталкивающихся молекул, т. е. выступ на поверхности антигена (антигенная детерминанта) должен соответствовать по форме впадине (нише) между вариабельными доменами тяжелой и легкой цепи антитела.

Необходимость такого пространственного соответствия диктуется тем, что связи, возникающие между образующими паратоп (поверхность ниши в антителе) и эпитоп (поверхность антигенной детерминанты) атомами, не являются ковалентными и формируются только на очень коротких расстояниях.

Конкретно такими связями являются (в порядке возрастания необходимых для их образования расстояний между атомами): гидрофобные взаимодействия, вандерваальсовы силы, электростатические взаимодействия, водородные связи, причем гидрофобное связывание обеспечивает около половины общей энергии (силы) удержания молекул в комплексе. Как известно, обеспечиваемое такими связями взаимодействие является обратимым и в целом реакция антиген–антитело подчиняется законам, определяющим характер таких химических реакций.

Силы, принимающие участие во взаимодействии антиген-антитело:

1. Электростатические взаимодействия, возникают между заряженными боковыми группировками аминокислот в виде солевых мостиков;

2. Водородные связи, возникают между электрическими диполями;

3. Силы Ван-дер-Ваальса, обусловлены флуктуациями электронных облаков вокруг противоположно поляризованных соседних атомов;

4. Гидрофобные взаимодействия, происходят в тех случаях, когда две гидрофобные поверхности стремятся сблизиться, вытесняя воду.