к модулям / Дыхание / BKh_EKZAMEN_shpory_D_KhANIE (1)

7.Строение м-лы и ф-ные хар-ки гемоглобина А.

Нб А относится к нормальным. Нормальные Нб-это те формы Нб кот встречаются на протяжении жизни обычного ч-ка и никакими проявлениями нарушения транспорта О2 не сопряжаются. НбА _(1а) взрослого альфа2 и бетта2. Синтез начинается с 4 недели беременности. Бета цепь с-ся со втрой половины беременности. Молекула Нб состоит из простетической части-гема. Гемм состоит из протопорфирина 9 и иона железа2+. Протопорфирин 9 сосотоит из 4 перрольных колец соедин-х в цикл 4мя метеновыми мотиками с боковыми заместителями- в1,3,5,8 метил, в2,4 винил, в6,7 пропановая к-та. Ф-ции:транспорт О2 и СО2, а также Нб обладает буферными св-вами. Может связывать некоторые токсичные в-ва.

8. Строение м-лы и ф-ные хар-ки гемоглобина А2.

НбА2 относится к нормальным минорным Нб. 2-2,5% всего Нб приходится на эту фракцию. Появляется через 12 недель после рождения. В его структуру входят 2альфа цепи и 2дельта цепи. Дельта цепи похожа на бета цепь, но сод-т меньшее кол-во амк-т. Его функция неизвестна.

9. Строение м-лы и ф-ные хар-ки гемоглобина А1b.

Нб А1b относится к нормальным минорным.

Состоит из 2альфа цепей и 2бетта цепей. В норме содержится 3-6%. Эта форма относится к гликозилированным Нб. М-ла обрся из НбА за счёт неферментативной р-ции взаим-я N-концевых остатков Валина бета цепей Нб с глюкозо-1-фосфатом.

10. Строение м-лы и ф-ные хар-ки гемоглобина А1с. Нб А1с относится к нормальным минорным. Состоит из 2альфа цепей и 2бетта цепей. В норме содержится не более 1%. Эта форма относится к гликозилированным Нб. М-ла обрся из НбА за счёт неферментативной р-ции взаим-я N-концевых остатков Валина бета цепей Нб с глюкозо-1-фосфатом.

11. Строение м-лы и ф-ные хар-ки гемоглобина F(фетальный).

Нб F относится к нормальным. Нормальные Нб-это те формы Нб кот встречаются на протяжении жизни обычного ч-ка и никакими проявлениями нарушения транспорта О2 не сопряжаются. Нб Ф сод-ся преимущественно у плода. КК моменту рождения ребёнка на его долю приходится 70-90%. Нб Ф имеет большое сродство к О2, чес НбА, что позволяет тканям плада не испытывать гипоксии, не смотря на низкое содержание О2 в его крови. Эта приспособительная р-ция объясняется тем что НбФ труднее вступает в связь 2,3-дифосфоглицериновой к-той, кот уменьшает спос-ть Нб переходитьь в оксигемоглобин и обеспеивает лёгкую отдачу О2 тканя Молекула Нб состоит из простетической части-гема. Гем состоит из протопорфирина 9 и иона железа2+. Протопорфирин 9 сосотоит из 4 перрольных колец соедин-х в цикл 4мя метеновыми мотиками с боковыми заместителями- в1,3,5,8 метил, в2,4 винил, в6,7 пропановая к-та. Нб: альфа цепь наиболее консервативная, бета цепи нет, но присутствует гамма. (альфа2 гамма2).Ф-ции:транспорт О2 и СО2, а также Нб обладает.

12. Строение молекулы метгемоглобина.

МетНб это молекула Нб содержащая феррум3+ (ферри) – окисленныйНб. Он не взаим-ют ни с О2, ни с СО, в результате этого нарушается транспорт О2, что приводит к тяжелейшим последствиям и даже смерти. Зато хорошо связывает цианиды (СN). Это свойство исп-ют для лечения отравления цианидами. Комплекс метНб с цианидом не токсичен. Такие же комплексы с метНб обр-ся с сульфидами. Гем состоит из протопорфирина 9 и иона железа3+. Протопорфирин 9 сосотоит из 4 перрольных колец соедин-х в цикл 4мя метеновыми мотиками с боковыми заместителями- в1,3,5,8 метил, в2,4 винил, в6,7 пропановая к-та..

13.Биохимические основы гетерогенности аномальных Нб у ч-ка.

Аномальные Нб-это Нб имеющие в совеем составе полипептидные цепи, в кот изменён амк-ный состав. Выделяют 3 группы аномальных Нб в зависимости от св-в, кот изменяются при амк-й замене.

1..Нб с изменённой раст-тью- НбS состоит из 2альфа и 2 бетта цепей. В результате аномалии происх-т замена в бета цепи 6 амк-ты глютамина от N-конца на Валин, в результате этого пропадает заряд. А нет заряда, нет контакта. В дезоксиформе молекула нб теряет растворимость( выпадает в осадок). Это серповидно-клеточная анемия( распространена в тропической зоне). Тяжесть заболевания коррелируются сод-ем аномального Нб.

2. Нб с изменённым сродством к О2. НбМ состоит из 2альфа и 2 бетта цепей. В молекуле происходит замена в альфа цепи 87 амк-ты гистинина на тирозин. В присутствии тирозина при связывании легко отщепляет феррум гема.

3.Нб с изменённой устойчивостью. НбС-состоит из 2 альфа и 2бетта цепей. В молекуле происходит замена в бета цепи в 6 амк-ты глютамина на лизин. Др конформация молекулы приводит к тому что гемм просто фиксируется в карма и способен выходить из него. Белковые частицы без гемма приципитируют. Приципитат выпадает на мембраны и приводит к усилению разрушению эритроцитов за счёт гемолиза.

14.Строение м-лы и ф-ные хар-ки гемоглобина S.

Аномальные Нб=это Нб имеющие в совеем составе полипептидные цепи, в кот изменён амк-ный состав. Нб с изменённой раст-тью- НбS состоит из 2альфа и 2 бетта цепей. В результате аномалии происх-т замена в бета цепи 6 амк-ты глютамина от N-конца на Валин, в результате этого пропадает заряд. А нет заряда, нет контакта. В дезоксиформе молекула нб теряет растворимость( выпадает в осадок). Это серповидно-клеточная анемия( распространена в тропической зоне). Тяжесть заболевания коррелируются сод-ем аномального Нб.

15.Строение м-лы и ф-ные хар-ки гемоглобина C.

Аномальные Нб=это Нб имеющие в совеем составе полипептидные цепи, в кот изменён амк-ный состав. Нб с изменённой устойчивостью. НбС-состоит из 2 альфа и 2бетта цепей. В молекуле происходит замена в бета цепи в 6 амк-ты глютамина на лизин. Др конформация молекулы приводит к тому что гемм просто фиксируется в карма и способен выходить из него. Белковые частицы без гемма приципитируют. Приципитат выпадает на мембраны и приводит к усилению разрушению эритроцитов за счёт гемолиза.

16.Строение м-лы и ф-ные хар-ки гемоглобина M.

Аномальные Нб=это Нб имеющие в совеем составе полипептидные цепи, в кот изменён амк-ный состав. Нб с изменённым сродством к О2. НбМ состоит из 2альфа и 2 бетта цепей. В молекуле происходит замена в альфа цепи 87 амк-ты гистинина на тирозин. В присутствии тирозина при связывании легко отщепляет феррум гема.

17.Сравнение строения молекул и функциональных х-к гемоглобина и миоглобина.

Гемоглобин сложный четвертичный белок. Не белковая группа гемм, несклько полипептидных цепей (4 субъединицы). Альфа и бета цепи (аьфа 2 и бета 2 гемоглобин0 не белковая часть. Гемм состоит из 2-х частей 1-органическая часть гемма-протопорфирин 9 в его составе железо, состоит из 4 пирольных колец содержащих в цикле с 4-мя метиленовыми мостиками с боков заместителями (рис)

Молекула гемоглбина содержит железо 2+ в своей формуле дезоксигемоглобин также молекулу с присоединенном О2 оксигемоглобин (восстановленный гемоглобин) если в молекуле присутствует в окисленной форме (ферри) метгемоглобин. Карбоксигемоглобин – восстановленный гемоглобин присоединенный угарный газ. Прочность с СО намного больше чем с О2, цепь альфа содержит 141 амино к-ту, бета 146 амино к-т, каждая цепь имеет высокое сходство белков. Цепью миоглобина-гемопротеин мышц (1 полипептидная цепь, 154 амино к-ты) все белки типичные альфа белки, по всей длине 8 участков образования альфа спиралей. Миоглобин третичный белок у него нет аллостерического эффекта, а у гемоглобина этот эффект наблюдается, кроме этого сродство к О2 зависит от pH (эффект Бора)

18. Механизм кооперативного взаимодействия гемоглобина с кислородом.

Транспорт О2 осуществляется за счет способности гемоглобина кооперативно связывать О2 (рис)

Алостерический эффект заключается в повышенном сродства молекулы гемоглобина к О2 после присоединения к нему первой молекулы за счет перемещения и изменения конформации белковых субъединиц в области контакта аналогично и при отщеплении О2.

19. Механизмы регуляции сродства молекулы гемоглобина к кислороду

Сродство гемоглобина к кислороду зависит от pH (эффект Бора) который наблюдается в капиллярах активно метаболизирующих тканях, где повышено содержание О2 и протонов водорода, при закислении среды сродство гемогобина к кислороду понижается в легких наблюдается алколоз, что приводит к повышенной отдаче О2 от молекул гемоглобина. Противоположный эффект (Хондейна) в капиллярах альвеол где сродство гемоглобина к кислороду повышается (защелачивание). Эффекты обусловлены связыванием протонов с концевым 146 остаком гистидина бета цепи и конец амино группы, также сродство гемоглобина к О2 молекулами 2,3 дифосфоглицерата имеет большой отрицательный заряд, от его концентрации зависит, так как сильно отрицательная молекула связывается с бета цепью и стабилизирует дезоксиформу гемоглобина.

1 Биохимический состав и строение эритроцитов.

Беъядерная Кл . имеется только мембрана и внутреннее содержимое без органелл и включений, размер 6-9 мкм, двояковогнутый диск, сплющенный до толщины 1 мкм в центре, а по краям до 2 мкм. Это (переживающая) Кл (с момента выхода сразу функ-рует и умирает) продолжит жизни 120 суток. Сухое в-во эритроцита на 95% представлено белком гемоглобином, углеводов мало. Из основных биохим х-к не способны к синтезу нуклеиновых к-т и белков, все функциональные системы ф-ют в растворенном виде (низкая метаблическая активность эритроцита),сущ иск за счет анаэробного гликолиза (глюкоза-субтрат, есть реакции ПФШ и реа-ции биосинтеза липидов).

2. Состов и особенности строения мембраны эритроцитов. Белки мембран эритроцитов.

Мембрана эритроцита состоит из бислоя липидов и белков, а также небольшого кол-ва углеводов. Общая толщина фосфолипидного бислоя =6 нм, а с углевадами и белками до 10нм. Состоав : 49% белки, 44% липиды,7% углеводы. Гликолипиды с гликопротеинами служат антигенными детерминантами определяющими группу крови. Белки раздел методом электрофореза. 2класса-интегральные и поверхностные. 1,2белок спектрин, распологается на внутренней поверхности мембраны относится к белкам миозинового типа состоит из 2 полипептидных цепей молекул масса 220-240 КДл, связывается с глицерол3фосфатдигидрогеназа, спектрин и актин определ форму эритроцита, белок 3 полосы это интегральный гликопротеин ММ=195КДл содержит 5-8% углеводов, в каждой Кл эритроцита содерж 500000 штук таких молекул. Белок 5 раз прошивает мембрану,в мембранах сущ приемущественно в виде димеров. В мембране формирует каналы через которые осущ транспорт СО2 из эритроцита в цитоплазму и замена иона хлона из плазмы, 4- гликофорин-интегральный гликопротеин. Один раз проходит через мембрану ММ 70 КДл, содержит до 60% углеодов, 75% сиаловых к-т, 600000 таких молекул.

3. особенности обмена веществ в эритроцитах.

Системы :ферменты необходимые для поддержания гемоглобина в восстановленном состоянии-

Метгемоглобинредуктаза-

-НАДН зависимый фермент, М-185 КлДж (имеется только здесь.

-Ферменты синтез глутатиона

-ферменты защищающие гемоглобин от окисления

-супероксиддисмутаза

-католаза.

Ежедневно разрушается 200 мл кл и синтезируется 6 мл Кл. признаки старения проявляются уже через 60 суток.

1. Снижение метаболической активности

2. увеличение мембраны холестерина

3. в мембранах эритроцитов снижается содержание сиаловых к-т.

Сиаловые к-ты поддерживают эритроцит во взвешенном состоянии. Все ферменты системы функционируют в растворенном виде, низкая метаболическая активность эритроцита. Сам эритроцит существует за счет анаэробного гликолиза.

4Молекулярные механизмы регуляции длительности жизни эритроцитов.

Средняя продолжит жизни эритроцита примерно 120 дней. Ежедневно разруш около 200 мил эритроцитов. При старении происходят изменения в плазмолемме эритроцита, снижается содержание сиаловых кислот, которые определ отрицат заряд оболочки. Происходит изменение белка спектрина, что приводит к появлению сферической формы эритроцита. В стареющих эритроцитах снижаются интенсивность гликолиза и сержание АТФ. Из-за нарушения проницаемости мембраны сниается осмотическая резистентность наблюдается выход из эритроцитов ионов К в плазму и увеличение в них содержания натия. При старении эритроцитов снижается газообменная ф-ция

5. Строение молекул протопорфирина 9 и гемма.

Гемоглобин 95 % от сухой массы, сложный четвертичный белок имеющий 4 субъединицы альфа 2 и бета 2, простетическая (не белковая) группа состоит из 4 частей: органическая-протопорфирин 9-состоит из 4 пиррольных колец соединенных в цикл 4-мя метеновыми мостиками с боковыми заместителями. Заместители-4 метила в 1 3 5 8 положении и венилы во 2 4 положении. Протопорфирин 9+железо=гемм. Если железо восстановленное то это ферро. Если железо3+- ферри, для осущ транспорта кислорода необходимо железо 2+ . молекула гемоглобина содержащая железо 2+назыв дезоксигемоглобино, если в молекуле присутствует железо 3+ форма нызывается медгемоглобин-он не взаимодеиствует ни с кислородом ни с угарным газом за то хорошо связывает цианиды. Железо 2++СО назыв карбоксигемоглобином. Цепь альфа содерж 141 амино к-ту, бета 146 амино к-т, каждая из цепей имеет высокое сходство с белковой цепью миоглобина (гемопротеин мышц)

6. Биохимические основы гетерегенности нормальных гемоглобинов человека

Гетерогенность гемоглобина связана с изменением полипептидных цепей, все формы гемоглобина делятся на 2 класса. Нормальный гемоглобин встречается при обычной жизни и никакими нарушениями транспорта О2 их наличие не проявляется. Гемоглобин А (1а) взрослого человека, альфа 2 и бета 2 всегда располагаются через одну (цепи).в каждой молекуле есть гемм, следовательно в геиоглобине их 4. гемоглобин F (эмбриональный гемоглобин) у взрослого очень мало, альфа цепь более стабильная, бета цепи нет есть гамма (альфа 2 гамма 2)

(рис) Для обеспечения синтеза процессов у плода гемоглобин F (у нег более высокое сродство к О2, способен бастро насыщаться с О2 при низких концентрациях 90-95% у взрослого гемоглобина А. другие-минорные, гемоглобин А2 появляется через 12 недель после рождения, цепи альфа 2 сигма 2, сигма цепь почти идентична бета (отличается 10 амино к-тами) содержание в норме 2-2,5% (не выше). Гемоглобин А1в,цепи альфа 2 бетта 2 3-6%,гемолобин А1с цепи альфа 2 бетта 2 не больше 1 % - гликозилированные гемоглобины. Образуются из гемоглобина А за счет неферментативной реакции взаимодействия N концевых остатков валина, бета цепей гемоглобина с глюкозой1фосфат.

25. Биохимические основы определения анигенных детерминант системы АВО.

Групповые вещества крови – парциальные иммуногенетические признаки, состоящие из определенных сочетаний групповых изоантигенов типа агглютининов, присутсвующих в мембране эритроцита с соответсвующими им антителами в плазме – в плазме только антитела, антигены – на поверхности эритроцита. Все анитгены сгрупирированны в групповые системы крови. АВО – система резус, система КЕЛЛ, система HN. АВО определяет совместимость при перемешивание 4 группы крови. 4 – универсальный донор(самые редкие), 1 – универсальный рецепиен. 40% 1 и 2 группа. 12-22%-3, 4-8%-4. Эта система связана с генами. А,В,О-гены. Отвечают за синтез спецефич гликозилтрансферазы. Если присутсвует А, то синтезир гликозилтрансфераза, кот к предпоследнему остатку галактозы присоедин N-ацетилгалактоза – А. Если В, то присоедин галактоза В. Если нет разветвления, то О.

26. Активные формы кислорода. Значение активных форм кислорода. Пути их образования и инактивации в эритроците.

Эритроцит – безъядерная клетка , только мембрана, присутствуют органеллы и включения. Размеры от 6 до 9 мкм. Представляет собой двояковогнутый диск. Сплющен по середине 1 мкм, по краям 2-2,5мкм. Срок жизни не привышает 120 суток. Сухое вещество эритроцитов состоит на 95% из белка – гемоглобина. Из основных биохимических эритроцитов они не способны к синтезу аминокислот. Все ферменты системы (до 100) функционируют в растворенном виде – низкая метаболическая активность эритроцитов. Чем больше используется О2, тем больше активных форм образуется. Активные формы кислорода в норме образуется при не ферментативном окислении гемоглобина в метгемоглобине(образуется О2-). Ферментативные реакции востоновления О2 в случае утечки акт форм кислорода во внешнею среду. Пероксиды образ при работе оксидаз и при дисмутации супероксидного аниона. СПОСОБЫ ЗАЩИТЫ ОТ ТОКСИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ КИСЛОРОДА.

1. Первый уровень защиты организма – это фермент супероксид-дисмутаза. Этот фермент небольшой белок, масса 110 кДальтон, это медь-содержащий белок, присутствует во всех клетках организма (но больше всего их в эритроцитах). Это фермент катализирует реакцию дисмутации.

2. Фермент, разрушающий пероксиды – это каталаза. Реакции с его участием необратимы (т.к. выделяется кислород в виде газа)! Каталаза представляет собой гемопротеин, четвертичный белок, масса по 60 кДальтон каждая из субъединиц (общая 240 кДальтон). Каталаза имеется в больших количествах в пероксисомах (в цитоплазме клетки).

3. Глутатионовая система. Глутатион – это специфический трипептид (содержит глутаминовую кислоту, цистеин и глицин), при этом в глутатионе первая связь – это гамма-связь (остальные – альфа). Схема!!! Сокращённо такую форму глутатиона обозначают G-SH. Если: 2G-SH + Н₂О₂ ® 2Н₂О + GSSG. Фермент – глутатион-пероксидаза, обнаружен почти во всех тканях (особенно много в эритроцитах, печени, селезёнке и хрусталике глаза). Этот фермент уникален – в его составе встречается селен! В организме происходит следующее: СХЕМА!!! Эта система работает только с НАДР.Н – для этого требуется пентозо-фосфатный шунт!

4. Низкомолекулярные ловушки свободных радикалов – это природные и синтетические фенолы, ароматические амины, производные пиридина, витамин Е (токоферол в основном), витамин С.

24. Обмен железа в организме. Механизм всасывания, транспорта и депонирования железа в организме. Железодефицитные анемии.

3-6 г, 65-70%. Связаны с гемоглобином.20% в мышцах в составе миоглобина. 10-15% находится в печени и селезенке – запас. Приблизительно 1% все остальные гемопротеины. В печени содержится приблиз 700 мл железа. Главное проявление ________________ отражается на обмене гемоглобина. Самая распр форма железа3+ и образует окиси и соли. Все соединения окисленного железа плохо растворимы. Для транспорта и хранения железа в организме используются белки. 1)трансферин0,4гр/100мл – гликопротеин. Имеет два центра, связывающие с ионами железа. При нормальном уровне содержание железа в плазме 100мгк/100 мл трансферин насыщен на 30%. 2)ферритин – белок, кот находится в тканях, больше всего его в печени, в селезенке. Апоферритин – М=450кДа, белок. Имеет 24 субъединицы – представляет полную сферу, диаметр – 12 нм, диаметр полости 7,5нм, в поверхности 6 каналов, через кот ионы железа проникают вглубь белка. Связать может ферритин 2,5тыс атмов железа (до 23% от массы). Железо находится в виде гидроксифосфатов((FeO-OH)₈(FeO-OPO3H2)). Повышение поступления железа в орагнизме индуцирует повышение содержание ферритина в 20-50 раз. При избытке железа свыше 25% белковая оболочка не удерживает железо в растворе – образуется гранулы гемосидерина в печени. Регуляция обмена железа осуществляется на уровне его всасывания в кишечнике(печень, гречневая крупа, фрукты). Всасывание железа из пищи только в виде востон ионов, востоновление только в кислоте желудочного сока, всасывание в верхних отделах тонкого кишечника. Чтобы повысить количество всасывания, дают препараты с аскорбиновой кислотой.

Кишечник кл.слиз обол плазма ткань

Fe^{2+ ---------------}Fe²⁺--Fe³⁺------Fe²⁺

C пищей в сутки получаем 10-20 мг. Всасывается мах 1 мг в сутки. У женщин в 1,5-2 раза потребность больше (30-90%) повышается во время беременности, особен в 3 триместр. Анемии могут вызыват: вследствии кровопотери. В связи с повышен разрушен эритроцитов. С нарушен образов эритроцитов(бывают врожденные и приобретенные).анемии пищевого происхождения, подовления стволовых клеток эритропоэза. Анемии при инфекционных заболеваниях: нарушен при переливании крови, отравление организма – метгемоглобинэмия – развивается после воздействия химическими агентами(лек средства). Железодифецитные анемии…

28. Механизм бактерицидного действия фагоцитирующих лейкоцитов.

При фагоцитозе резко увеличивается потребление кислорода и усиливается потребление глюкозы (в пентозо-фосфатном шунте). Оказалось, что кроме макропроцессов, при фагоцитозе активируются 3 фермента:

1. НАДН-оксидазы. Эти ферменты катализируют реакцию: НАДН + О₂ ® НАД + Н₂О₂.

2. НАДРН-оксидаза. Ему для работы обязательно требуется субстрат: НАДРН + Н + О₂ ® НАДР + О₂^-.

3. Миелопироксидаза: Н₂О₂ + Cl + Н ® Н₂О + HClO.

21. Образование углекислого газа и механизм его транспорта из тканей.

СО2 образуется при окислении глюкозы(пирувата), при декарбоксилировании аминокислот и кетокислот. При этом со2 в крови может находится в состоянии 1)растворенный в плазме 0,4ой% 2)в виде бикарбонатов

3)нидиозированная угольная кислота Н2СО3, больше её содержится в эритроцитах. 4)в виде карбонидопроизводных недесоциированных аминогрупп белков (-NH2). Присоединение кослорода ведет к образованию петидной связи. СО2 будут переносить все белки. В виде карбоксигемоглобина.+(Углекислый газ в крови находится в виде:

1. Растворённого газа (0.4%).

2. В виде угольной кислоты (фермент карбо-ангидраза).

3. Ион бикарбоната образуется при диссоциации угольной кислоты и в виде бикарбоната в артериальной крови = 25.5 милиЭквивалента, в клетках с которыми контактирует артериальная кровь = 12.7 мЭ, в венозной крови 26.5 мЭ, в клетках, с которыми контактирует венозная кровь = 13.9 мЭ.

4. В виде карбамида-производных не диссоциированных аминогрупп белков = 1%.

5. В эритроците больше всего гемоглобина и комплекс гемоглобин+СО₂ = 4.4%. )СХЕМА:

27 Активные формы кислорода. Значение активных форм кислорода. Пути их образования и инактивации в эритроците.

Эритроцит – безъядерная клетка , только мембрана, присутствуют органеллы и включения. Размеры от 6 до 9 мкм. Представляет собой двояковогнутый диск. Сплющен по середине 1 мкм, по краям 2-2,5мкм. Срок жизни не привышает 120 суток. Сухое вещество эритроцитов состоит на 95% из белка – гемоглобина. Из основных биохимических эритроцитов они не способны к синтезу аминокислот. Все ферменты системы (до 100) функционируют в растворенном виде – низкая метаболическая активность эритроцитов. Чем больше используется О2, тем больше активных форм образуется. Активные формы кислорода в норме образуется при не ферментативном окислении гемоглобина в метгемоглобине(образуется О2-). Ферментативные реакции востоновления О2 в случае утечки акт форм кислорода во внешнею среду. Пероксиды образ при работе оксидаз и при дисмутации супероксидного аниона. СПОСОБЫ ЗАЩИТЫ ОТ ТОКСИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ КИСЛОРОДА.

1. Первый уровень защиты организма – это фермент супероксид-дисмутаза. Этот фермент небольшой белок, масса 110 кДальтон, это медь-содержащий белок, присутствует во всех клетках организма (но больше всего их в эритроцитах). Это фермент катализирует реакцию дисмутации.

2. Фермент, разрушающий пероксиды – это каталаза. Реакции с его участием необратимы (т.к. выделяется кислород в виде газа)! Каталаза представляет собой гемопротеин, четвертичный белок, масса по 60 кДальтон каждая из субъединиц (общая 240 кДальтон). Каталаза имеется в больших количествах в пероксисомах (в цитоплазме клетки).

3. Глутатионовая система. Глутатион – это специфический трипептид (содержит глутаминовую кислоту, цистеин и глицин), при этом в глутатионе первая связь – это гамма-связь (остальные – альфа). Схема!!! Сокращённо такую форму глутатиона обозначают G-SH. Если: 2G-SH + Н₂О₂ ® 2Н₂О + GSSG. Фермент – глутатион-пероксидаза, обнаружен почти во всех тканях (особенно много в эритроцитах, печени, селезёнке и хрусталике глаза). Этот фермент уникален – в его составе встречается селен! В организме происходит следующее: СХЕМА!!! Эта система работает только с НАДР.Н – для этого требуется пентозо-фосфатный шунт!

4. Низкомолекулярные ловушки свободных радикалов – это природные и синтетические фенолы, ароматические амины, производные пиридина, витамин Е (токоферол в основном), витамин С.