Глава 2. Классификация ферментов

Количество ферментов составляет несколько тысяч, поэтому ещё в 1961 году принята международная классификация ферментов. В 1972 году предложено каждый фермент идентифицировать четырёхзначным шифром.

Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – 1.1.1.27. В настоящее время на практике чаще используется рабочее название фермента, а при необходимости научное. Рабочее название ферментов имеет суффикс «аза», присоединенный к названию субстрата, например, липаза, сахараза. Этот суффикс может быть также присоединен к названию химического превращения определенного субстрата, например, лактатдегидрогеназа. Однако в употреблении сохранилось небольшое количество тривиальных, исторически закрепленных названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например, трипсин, пепсин.

Все ферменты делятся на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные процессы.

2. Трансферазы катализируют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую.

3. Гидролазы катализируют реакции гидролитического распада.

4. Лиазы катализируют реакции отщепления определенных групп атомов с образованием двойной связи либо присоединения по двойной связи, а также негидролитический распад органических соединений либо синтез без участия макроэргических веществ.

5. Изомеразы катализируют пространственные или структурные изменения в пределах одной молекулы.

6. Лигазы (синтетазы) катализируют реакции синтеза высокомолекулярных полимеров (белков, полисахаридов, липидов и т.д.), сопровождающиеся гидролизом богатой энергией связи (как правило, АТФ).

Кроме того, в настоящее время выделяют также седьмой класс Транслоказы, которые катализируют перенос ионов или молекул через мембраны.

Внутри каждого класса ферменты разделяются на подклассы в зависимости от типа субстрата, с которым они взаимодействуют.

I. Оксидоредуктазы:

• катализируют окислительно-восстановительные реакции: с участием кислорода, а также перенос электронов и атомов водорода с одного субстрата на другой,

• в природе обнаружено около 500 ферментов этого класса,

• их разделяют на 17 подклассов (оксидазы, оксигеназы и др.),

• каждый подкласс делят на подподклассы (оксидазы делят на анаэробные и аэробные дегидрогеназы),

• каждому ферменту присваивают номер,

• код (шифр) фермента: ЛДГ1 = КФ 1.1.1.27.

II. Трансферазы:

• катализируют перенос групп атомов,

• делят на 8 подклассов:

• аминотрансферазы (переносят аминогруппу),

• метилтрансферазы (переносят метильную группу),

• фосфотрансферазы (переносят остаток фосфорной кислоты) и др.

III. Гидролазы:

• катализируют расщепление внитримолекулярных связей с участием воды,

• в природе обнаружено около 460 ферментов этого класса,

• делят на 11 подклассов

• пептидазы (гидролизуют пептидные связи в белках),

• эстеразы (гидролизуют сложноэфирные связи),

• гликозидазы (гидролизуют гликозидные связи в полисахарах) и др.,

IV.Лиазы:

• катализируют разрыв связей (С─О, С─С, С─N и др.) без участия воды,

• в природе обнаружено около 230 ферментов этого класса,

• делят на 4 подкласса:

• декарбоксилазы (катализируют отрыв СО2-группы, например, от аминокислот с образованием биологически активных аминов.)

V. Изомеразы:

• катализируют реакции изомеризации,

• в природе обнаружено около 80 ферментов этого класса,

• делят на 5 подклассов,

• примеры изомераз:

• триозофосфатизомераза (дигидроксиацетонфосфат↔глицеральдегид-3-ф.),

• фосфогексоизомераза (глюкозо-6-ф ↔ фруктозо-6-ф),

• фосфоглюкомутаза (глюкозо-1-ф  глюкозо-6-ф).

VI. Лигазы (синтетазы):

• катализируют реакции биосинтеза молекул с участием макроэргов,

• в природе обнаружено около 80 ферментов этого класса,

• делят на 5 подклассов,

• примеры лигаз:

• аминоацил-тРНК-синтетаза (активирует аминокислоты при биосинтезе белков),

• ацил-КоА-синтетаза (активирует ВЖК при биосинтезе триглицеридов).