Учреждение образования

”ПОЛЕССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ“

Факультет биотехнологический

Кафедра биохимии и биоинформатики

Управляемая самостоятельная работа № 1

на тему:

Характеристика, классификация и номенклатура ферментов

Подготовил					Децук Валерия Петровна
Студент 2 курса, гр.22БХ-1		(подпись) __________________2023

Проверил		Аль Меселмани Моханад Али
Доцент	(подпись) ___________________2023

ПИНСК 2023

Оглавление

Глава 1. Характеристика ферментов 3

Глава 2. Классификация ферментов 6

Глава 3. Номенклатура ферментов 9

СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ 11

Глава 1. Характеристика ферментов

Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции обмена веществ в организме, в химическом отношении являются белками.

По строению ферменты делятся на:

• простые или однокомпонентные;

• сложные или двухкомпонентные (холоферменты).

Простые ферменты представляют собой простые белки и при гидролизе распадаются только на аминокислоты (пепсин, трипсин, уреаза и др.).

Сложные ферменты – холоферменты, являются сложными белками и, помимо, полипептидных цепей содержат небелковый компонент (кофактор). Белковая часть двухкомпонентного фермента называется апоферментом.

Кофакторы могут иметь различную прочность связи с апоферментом. Если кофактор прочно связан с полипептидной цепью, он называется простетической группой. Между простетической группой и апоферментом – ковалентная связь. Если кофактор легко отделяется от апофермента и способен к самостоятельному существованию, то такой кофактор называется коферментом.

Сходства между ферментами и химическими катализаторами:

• Не расходуются и не образуются в процессе реакции.

• Катализируют только энергетически возможные реакции.

• Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции.

• Не смещают равновесия реакции, а ускоряют его наступление.

Различия между ферментами и химическими катализаторами:

1. Ферменты являются белками и поэтому катализируют реакции в «мягких» условиях (давление 1 атм, температура 37 °С и нейтральное значение pH)

2. Ферменты обладают физико-химическими свойствами характерными для белков: высокой молекулярной массой, амфотерностью, не способны к диализу, подвергаются высаливанию и денатурации.

3. Для ферментов характерна более высокая эффективность.

4. Активность фермента регулируется и контролируется на генетическом уровне и посредством низкомолекулярных соединений.

5. Ферменты обладают специфичностью. Различают 4 типа специфичности:

1. Абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата.

2. Относительная специфичность – фермент расщепляет определенный тип связи.

3. Относительная групповая специфичность – фермент расщепляет определенный тип связи, но в ее образовании участвуют определенные функциональные группы.

4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение определенного стереоизомера.

6. В организме действуют, как правило, полиферментные системы, в результате чего происходит многоэтапное превращение вещества с допустимыми для организма перепадами энергии.

Ферменты подвержены многим регуляторным воздействиям.

1. Аллостерическая регуляция. При этом метаболит присоединяется не к активному, а к другому участку фермента. В результате изменяется конфигурация молекулы фермента, а значит и активного центра, который поэтому не может выполнять свои функции.

2. Регуляция белками ингибиторами.

3. Фосфолирование и дефосфолирование. Под влиянием кеназ некоторые ферменты становятся фосфолированной формой, что повышает их активность, в тоже время активность других может снижаться.

4. Регуляция частичным протеолизом. В результате отщепления от неактивной формы фермента (профермента) остатков аминокислот появляется фермент в активной форме.