Антитела (иммуноглобулины, Ig) — особый класс cложных белков (гликопротеинов)

Антитела виде растворимых молекул присутствуют в крови и других биологических жидкостях организма .На поверхностных мембранах Т и В лимфоцитов антитела присутствуют в виде мембраносвязанных рецепторов Антитела синтезируют плазматические клетки, появляющиеся в периферических

лимфоидных органах в результате антигензависимой дифференцировки наивных В лимфоцитов.

Плазматические клетки вырабатывают антитела только против того антигена, который вызвал дифференцировку В лимфоцита. (специфичность антител)

Антитела распознают антигены, связываясь с определённым эпитопом — характерным фрагментом поверхности или линейной аминокислотной цепи

антигена.

Иммуноглобулины любого из 5 классов, специфично взаимодействующие с определенным антигеном, называют антителами

Общий план строения иммуноглобулинов: 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген-связывающийся участок; 6) шарнирный участок

Белки являются фермеИнтами(энзиИмами),так как способны ускорять (катализировать) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу). ДомеИн белкаИ— элемент третичной структуры белка, представляющий собой достаточно стабильную и независимую подструктуру белка Доменами называют области в третичной структуре белка с

определенной структурной автономией. Домены составляют подуровень структурной организации белка на пути от вторичной к третичной структуре, и свертывание достаточно крупных белковых глобул при биосинтезе белка проходит, вероятно, через стадию формирования доменов. Как правило, домены могут независимо от других частей белковой молекулы поддерживать и даже формировать пространственную структуру. Удается выделить домены с помощью ограниченного протеолиза.

Представление о пространственной организации белковой цепи не только в виде цельной компактной глобулы, но и в форме нескольких слабо связанных между собой глобулярных областей неоднократно высказывалось рядом авторов при анализе кристаллографических структур отдельных белков. Впервые это было сделано Д. Филлипсом

в 1996 г. при описании структуры лизоцима в виде нескольких

ние аминокислотной последовательности первого белка — инсулина —

секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую преми рёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, еруцем и Джоном Кендрю в 1958 году[2][3], за что в 1962 году или Нобелевскую премию по химии.

Существуют несколько видов защитных функций белков: Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены и тромбины участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других

биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к

белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться

в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты

с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.