4

Превращение, состоящее из пяти реакций, осуществляется полиферментным комплексом, прикрепленным к внутренней митохондриальной мембране со стороны

матрикса. В составе комплекса насчитывают 3 фермента и 5 коферментов.

СОСТАВ ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗНОГО КОМПЛЕКСА

Пируватдегидрогеназа (Е1), ее коферментом является тиаминдифосфат, ката-

лизирует 1-ю реакцию.

Дигидролипоамид-ацетилтрансфераза (Е2), ее коферментом является липое-

вая кислота, катализирует 2-ю и 3-ю реакции.

Дигидролипоат-дегидрогеназа (Е3), кофермент – ФАД, катализирует 4-ю и 5-ю

реакции.

Помимо указанных коферментов, которые прочно связаны с соответствующими

ферментами, в работе комплекса принимают участие коэнзим А и НАД.

Суть первых трех реакций сводится к декарбоксилированию пирувата (пируватде-

гидрогеназа), окислению его до ацетила и переносу на коэнзим А (дигидролипоамидацетилтрансфераза).

Оставшиеся 2 реакции необходимы для возвращения липоевой кислоты и ФАД в

окисленное состояние (дигидролипоат-дегидрогеназа).

5

Регуляция

В пируватдегидрогеназном комплексе имеются еще 2 вспомогательных регуляторных фермента – киназа и фосфатаза, участвующие в фосфорилировании-

дефосфорилировании пируватдегидрогеназы (Е1).

Киназа может активироваться избытком АТФ, НАДН, ацетил-S-КоА. При этом она фосфорилирует пируватдегидрогеназу, инактивируя ее.

Фосфатаза, активируясь кальцием или инсулином, отщепляет фосфат и активирует пируватдегидрогеназу.

Таким образом, в состоянии покоя при достаточном количестве АТФ пируватдегидрогеназа неактивна, окисление глюкозы прекращается и она может использоваться на какие-либо синтетические процессы. Как только клетка начинает работать, уровень АТФ и НАДН резко снижается, киназная реакция останавливается, в результате дефосфорилирования пируватдегидрогеназа активируется, начинается окисление глюкозы.