Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Биохимия 2 модуль.docx
Скачиваний:
18
Добавлен:
10.07.2023
Размер:
70.41 Кб
Скачать

Строение и механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций.

1. Какова химическая природа ферментов? Что такое апофермент, кофермент (кофактор), холофермент?

Ферменты по своей химической природе белки. Однако существуют данные о небелковых органических соединениях способных вступать в химические реакции – некоторых видах РНК. Однако их к ферментам не относят.

Апофермент – это белковая часть фермента, которая не обладает каталитической активностью при отсутствии кофермента. Он обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата.

Коферменты – это низкомолекулярные органические соединения небелковой природы, необходимые для проявления ферментом каталитической активности.

Кофакторы – это ионы металлов, необходимые для проявления ферментом каталитической активности.

Холофермент – это молекула фермента, в составе которой находятся апофермент и кофермент (кофактор) и которая обладает каталитической активностью.

2. Какова роль кофермента в структуре фермента? Коферменты витаминной и невитаминной природы?

Коферменты необходимы для проявления полной каталитической активности. Исключение составляют гидролитические ферменты (протеазы, липазы, рибонуклеаза), выполняющие свою функцию в отсутствие кофермента.

Кофермент локализуется в активном центре фермента и принимает непосредственное участие в химической реакции: выступает в качестве донора/акцептора химических группировок, атомов, электронов. В зависимости от типа связей между коферментом и активным центром первый рассматривается в качестве простетической группы (ковалентные связи) или даже в качестве второго субстрата (нековалентные).

Коферменты бывают витаминной (производные витаминов или витаминоподобных веществ) и невитаминной природы. К последним относят ионы металлов (кофакторы), или невитаминные органические соединения (гемы в составе цитохромов, нуклеотиды, фосфоаденозилфосфосульфат, S-аденозилметионин).

3. Как формируется активный центр фермента? Какие функциональные группы участвуют в его формировании? Какова роль активного центра в катализируемой реакции?

Активный центр представляет собой участок связывания фермента и субстрата (5-10 аминокислотных участков), а также веществ-регуляторов каталитической активности фермента (активаторов и ингибиторов). Активный центр состоит из нескольких участков.

Участок связывания образован аминокислотными остатками, обеспечивающими связывание фермента и субстрата.

Каталитический участок образован аминокислотными остатками, обеспечивающими химическое превращение субстрата.

Эти участки не всегда имеют четкое пространственное разделение и могут перекрывать друг друга.

4. Что представляет собой аллостерический центр фермента и какие функции он выполняет?

Аллостерический центр – это пространственно отделенный от активного центра участок фермента, выполняющий роль регулятора каталитической активности фермента. Имеется не у всех ферментов.

Связывание определенной молекулы (активатора, ингибитора; эффектора, модулятора, регулятора) вызывает изменение конформации белка-фермента и, следовательно, отражается на скорости ферментативной реакции. В качестве такой молекулы может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество.

Соседние файлы в предмете Биохимия