Переваривание белков в ЖКТ. «Гниение» белков в кишечнике

Тема: «Переваривание белков в ЖКТ. «Гниение» белков в

кишечнике»

Цель занятия: изучить закономерности и особенности переваривания

белков в различных отделах желудочно-кишечного тракта.

План:

1.Белковое питание: полноценные и неполноценные белки, заменимые

инезаменимые аминокислоты. Азотистый баланс. Роль белков в организме человека.

2.Полостное переваривание в желудке: пепсин, его характеристика и активация, специфичность действия. Механизм образования и роль соляной кислоты.

3.Полостное переваривание в двенадцатиперстной кишке: ферменты,

их активация, специфичность действия.

4.Пристеночное переваривание и всасывание аминокислот в тонком кишечнике.

5.Общая схема переваривания белков в ЖКТ. Особенности переваривания белков у детей.

6.Гниение белков в толстом кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения белков в печени. Роль УДФГК и ФАФС.

7.Регуляция процесса переваривания.

Белки – это главная составная часть живых организмов и материальная

основа процессов жизнедеятельности.

Белки в организме человека выполняют следующие функции:

•каталитическую (ферменты);

•структурную (коллаген, эластин, кератин);

•сократительную (актин, миозин);

•защитную (иммуноглобулины, белки системы комплемента);

•транспортную (гемоглобин, альбумины, глобулины);

•регуляторную (гормоны, рецепторы);

•буферную (гемоглобин, белки сыворотки крови);

•энергетическую;

•принимают участие в создании онкотического давления (белки сыворотки крови).

В организме человека массой 70 кг содержится примерно 15 кг белка,

причем большая его часть локализована в мышцах. Количество свободных аминокислот составляет около 35 гр. Содержание свободных аминокислот в крови в среднем равно 35-65 мг/дл. Ежесуточно в организме распадается до аминокислот почти 400 гр. белков и столько же синтезируется. Обновление белков в организме происходит с разной скоростью, большинство из них полностью обмениваются примерно за 35 дней. Основным источником аминокислот для человека являются пищевые белки. Суточная норма потребления белков составляет в среднем около 100 гр.

Об общем состоянии белкового обмена в организме судят по азотистому балансу.

Азотистый баланс – разница между количеством азота, поступившего с пищей и количеством выделяемого азота почками (в основном в виде мочевины и аммонийных солей).

У взрослого человека при нормальном питании имеет место азотистое равновесие, т.е. количество поступившего азота равно количеству выделенного.

Азотистый баланс может быть положительным и отрицательным.

Положительный азотистый баланс (азота поступает больше, чем выводится) наблюдается у здоровых детей, при нормальной беременности,

выздоравливающих больных, спортсменов, т.е. в тех случаях, когда усиливается синтез структурных и функциональных белков в клетках.

Отрицательный азотистый баланс (выделяется азота больше, чем его поступает) наблюдается при старении, голодании, во время тяжёлых заболеваний и при безбелковой диете.

По биологической ценности различают полноценные и неполноценные белки.

Питательная ценность белка зависит от его аминокислотного состава и

способности усваиваться в организме.

По способности синтеза в организме различают заменимые и незаменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты – синтезируются в необходимых количествах в организме: Ала, Асп, Асн, Глу, Глн, Гли, Про, Сер.

Незаменимые аминокислоты – не могут синтезироваться в необходимом количестве в организме и должны поступать с пищей: Вал, Лей, Иле, Мет,

Фен, Три, Лиз, Тре.

Частично заменимые аминокислоты – синтезируются очень медленно и в количествах, не покрывающих потребности организма и особенно в детском возрасте: Гис и Арг.

Условно заменимые аминокислоты – синтезируются из незаменимых аминокислот Мет и Фен соответственно: Цис и Тир.

Полноценные белки содержат полный набор незаменимых аминокислот в количестве более 32 % (от общего количества аминокислот) и

в оптимальных соотношениях. Неполноценные белки содержат неполный набор незаменимых аминокислот или в недостаточном количестве.

Отсутствие в белке даже одной незаменимой аминокислоты ведет к неполноценному усвоению других аминокислот и сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением и нарушением функции нервной системы. К полноценным белкам относят белки животного происхождения. К идеальному белку, сбалансированному по аминокислотному составу, относят белок куриного яйца и грудного женского молока. Неполноценными считают белки растительного происхождения.

Общая характеристика переваривания белков в ЖКТ

При переваривании белков происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Процесс переваривания начинается в желудке и продолжается в тонком кишечнике под действием пептидгидролаз

(пептидаз).

В желудке белки пищи денатурируются и гидролизуются до высокомолекулярных пептидов.

В кишечнике панкреатические пептидазы продолжают гидролиз высокомолекулярных пептидов до олиго- три-,

дипептидов и свободных аминокислот.

Короткие пептиды расщепляются до свободных аминокислот в процессе пристеночного пищеварения в клетках

кишечного эпителия.

Рис.1. Схема переваривания белков в ЖКТ

Затем происходит их всасывание и транспорт в кровеносное русло.

Характеристика протеолитических ферментов ЖКТ

Протеолитические ферменты ЖКТ относят к классу гидролаз и обладают относительной субстратной специфичностью. Основные пептидазы синтезируются в клетках желудка, поджелудочной железы и кишечника. В

зависимости от места гидролиза пептидной связи в полипептидной цепи белка все пептидазы делятся на эндопептидазы и экзопептидазы.

Экзопептидазы (карбоксипептидазы А и В, аминопептидазы)

отщепляют концевые N- и C-аминокислоты. Эндопептидазы (пепсин,

трипсин, химотрипсин, эластаза) расщепляют внутренние пептидные связи.

Желудочные и панкреатические пептидазы вырабатываются в неактивной форме в виде проферментов, активируются за счёт ковалентной модификации путём частичного протеолиза. Место синтеза проферментов и место их активации пространственно разделены (синтез протекает в клетках,

а активация - в просвете ЖКТ). Такой механизм образования активных форм ферментов необходим для защиты секреторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания. Частичный протеолиз лежит в основе активации пепсина, трипсина, химотрипсина, эластазы,

карбоксипептидаз А и В. Ферменты эпителия кишечника (аминопептидаза,

ди- и трипептидазы) синтезируются сразу в активной форме.

Переваривание белков в желудке

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока,

включающего соляную кислоту и ферменты. Значение рН желудочного сока

1,5-2,0. Слизистая оболочка желудка вырабатывает соляную кислоту и пепсиноген. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н+ и

переносящие ионы Сl– из крови в полость, желудка.

Источником Н+ для HCl является Н2СО3, которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО2 и Н2О под действием карбоангидразы:

Н2СО3 диссоциирует на бикарбонат, который выделяется в плазму крови в обмен на С1-, и Н+, который активно переносится Н+/К+-АТФ-азой в просвет желудка в обмен на К+. При этом в просвете желудка концентрация Н+

увеличивается ≈ в 100 раз, а значения рН снижается до 1,0-2,0. Синтез HCl -

аэробный процесс, требующий большого количества АТФ, поэтому при гипоксии он снижается (рис 2).

Рис.2. Механизм образования и секреции НСl

Вода выходит из клеток в просвет желудка по осмотическому

градиенту.

Функции соляной кислоты:

•активирует пепсиноген;

•участвует в создании оптимума рН для действия пепсина;

•оказывает бактерицидное действие;

•денатурирует белки пищи;

•способствует всасыванию железа;

•вызывает секрецию секретина в двенадцатиперстной кишке.

Пепсин синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр "прикрыт" N-

концевым фрагментом полипептидной цепи.

При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что

"раскрывается" активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), блокирую-

Рис. 3. Схема активации пепсиногена щий активный центр

фермента, т.е.

происходит аутокатализ

(рис. 3).

В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Продуктами переваривания белков в желудке являются высокомолекулярные пептиды.

Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0. Пепсин, не обладая высокой специфичностью, гидролизует пептидные связи, образованные амино-

группами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина,

триптофана), аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты.

Соляная кислота и пепсин способны разрушать клетки эпителия желудка. В норме это не происходит благодаря наличию защитных факторов слизистой оболочки:

•образованию на поверхности слизи, содержащей гетерополисахариды, которые не являются субстратами пептидаз;

•секреции эпителиальными клетками ионов НСО3-, создающих в пристеночном слое менее агрессивную среду с рН 5,0-6,0, в которой пепсин неактивен;

• быстрой регенерации клеток поврежденного эпителия.

Желудочный сок кроме соляной кислоты содержит и другие кислые продукты, а при патологии – молочную кислоту и летучие жирные кислоты.

Поэтому определение кислотности желудочного сока используют для диагностики заболеваний желудка.

Кислотность желудочного сока выражается в титрационных единицах

(ТЕ) – количество 0,1 м (моль) NaOH в 1 мл, затраченное на титрование 100

мл желудочного сока.

Различают следующие виды кислотности:

•общая кислотность – совокупность всех кислото-реагирующих веществ желудочного сока, собираемых в течение 1 часа. Значение общей кислотности в норме составляет 40-60 ТЕ;

•связанная соляная кислота – связанная HCl с белками и продуктами их переваривания у здоровых людей 20-30 ТЕ;

•свободная HCl соляная кислота, не связанная с компонентами желудочного сока в норме 20-40 ТЕ.

Полостное переваривание белков в кишечнике

Желудочное содержимое (химус) в процессе переваривания поступает в 12-кишку, где при рН=7,5-8,0 под действием панкреатических ферментов до низкомолекулярных пептидов, ди-, три-пептидов и свободных аминокислот. Сок поджелудочной железы содержит проферменты – трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу.

Проферменты в просвете кишечника активируются до трипсина,

химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы, соответственно. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока:

химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу.

Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина.

Химотрипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана, т.е.

так же, как пепсин.

Эластаза гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В.

Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.

Пристеночное переваривание в кишечнике

Последний этап переваривания происходит в пристеночном слое

аминокислоты пептидной цепи. Дипептидазы, трипептидазы расщепляют

ди-и трипептиды на свободные аминокислоты.

Рис. 5. Специфичность действия протеолитических ферментов ЖКТ

В результате последовательных действий всех пищеварительных протеаз большинство пищевых белков в ЖКТ расщепляется до свободных аминокислот, которые поступают в кровеносное русло и разносятся во все органы и ткани организма.

Существуют 2 основных механизма переноса аминокислот: симпорт с ионами натрия и γ-глутамильный цикл.

Аминокислота поступает в энтероцит путём симпорта с ионом Na+.

Далее специфическая транслоказа переносит аминокислоту через мембрану в кровь. Обмен ионов натрия между клетками осуществляется путём первично-

активного транспорта с помощью Na+, К+-АТФ-азы (рис. 6).