45)Химические свойства аминокислот.Биологически важные свойства аминокислот.

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I. Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

                                                                       цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

NH₂-CH₂-COOH  → NH₂-CH₃ + CO₂↑

II. Свойства карбоксильной группы (кислотность)

1. С основаниями → образуются соли:

NH₂-CH₂-COOH + NaOH → NH₂-CH₂-COONa + H₂O

NH₂-CH₂-COONa - натриевая соль  2-аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):        NH₂-CH₂-COOH + CH₃OH   ^HCl(газ)→ NH₂-CH₂-COOCH₃ + H₂O

NH₂-CH₂-COOCH₃  - метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты 

3. С аммиаком → образуются амиды:

NH₂-CH(R)-COOH + H-NH₂ → NH₂-CH(R)-CONH₂ + H₂O

 4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

III. Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

HOOC-CH₂-NH₂ + HCl → [HOOC-CH₂-NH₃]Cl 

                                              или HOOC-CH₂-NH₂*HCl

2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):

NH₂-CH(R)-COOH + HNO₂ → HO-CH(R)-COOH + N₂↑+ H₂O

                                                    гидроксокислота

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)       

                             

IV. Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

 

Билет 25

17. Механизм действия буферных систем. Буферные системы крови

Механизм буферного действия рассмотрим на примере ацетатной БС: СН₃СООН/СН₃СОО^- +Na⁺,

где СН₃СООН – слабая кислота, а СН₃СОО^-+Na⁺ - соль, образованная сильным основанием (NaOH).

При добавлении:

а) сильной кислоты (избытка протонов) ацетат-анион связывает этот избыток протонов (т.е. проявляет свойства основания) с образованием эквивалентного количества слабой уксусной кислоты:           

СН₃СОО^- + Н⁺ ↔ СН₃СООН                          

        Несмотря на увеличение общей кислотности, активная кислотность вырастет мало, так как оно произошло за счёт увеличения концентрации слабой кислоты, степень диссоциации которой понизится согласно закону Оствальда.

б) сильного основания (щёлочи, избытка ОН^--анионов) она нейтрализуется за счёт резервной кислотности:

СН₃СООН + ОН^- ↔ СН₃СОО^- + Н₂О.

Активная кислотность при этом изменяется незначительно, так как согласно закону Оствальда уменьшение концентрации слабой кислоты приводит к росту степени её диссоциации.

Обратите внимание, что катион металла, входящего в состав соли, не принимает участие в буферном действии.

При разбавлении и концентрировании рН не изменяется, так как остаётся прежним соотношение компонентов БС

Первичной структурой белка называют последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура каждого белка уникальна и запрограммирована генетически.

Первичную структуру белка формируют пептидные связи, образующиеся при взаимодействии α-карбоксильной группы одной аминокислоты с α-аминогруппой другой аминокислоты. Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих основную цепь или пептидный остов, и вариабельной части, включающей в себя характерные боковые цепи - радикалы аминокислот.Особенности первичной структуры белка. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу .

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей.Пептидные связи образуются при взаимодействии a -аминогруппы одной аминокислоты с a -карбоксильной группой другой аминокислоты: Пептидная связь - это амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислоты в цепочку. Следовательно, пептиды - это цепочки аминокислот.

Билет 26

Буферные системы крови: гидрокарбонатная, фосфатная,  гемоглобиновая, белковая

             Бикарбонатная (гидрокарбонатная) БС (Н₂СО₃/НСО₃^-) – мощная система плазмы крови, составляющая примерно 10% от её общей буферной ёмкости. В норме соотношение компонентов (гидрокарбонат-анион / угольная кислота) равно 20.

Механизм действия бикарбонатной БС в организме аналогичен таковому ацетатной БС, с той лишь разницей, что при увеличении концентрации угольной кислоты, она интенсивно разлагается под действием фермента карбангидразы: Н₂СО₃ ↔ Н₂О + СО₂↑.

Образующийся при этом углекислый газ удаляется с выдыхаемым воздухом.

  Фосфатная БС. Образована двумя ионами: гидро- и дигидрофосфат-анионами: НРО₄^2-/Н₂РО₄^-

Первый из них выполняет роль соли, второй – слабой кислоты. На долю фосфатной БС приходится примерно 1% буферной ёмкости крови. Механизм её действия аналогичен описанному выше.

   Белковая БС имеет меньшее значение в поддержании рН. Благодаря амфотерным свойствам белков, состав белковой БС условно можно представить, как белок-кислоту (НООС–Pr–NH₃⁺) и белок-основание (^-ООС–Pr–NH₂), где Pr – протеин (белок). При добавлении в систему протонов они последовательно будут связываться с оснόвными группами:

^-ООС–Pr–NH₂+ Н⁺ → ^-ООС–Pr–NH₃⁺,

^-ООС–Pr–NH₃⁺ + Н⁺ → НООС–Pr–NH₃⁺.

При добавлении в систему гидроксид-ионов они последовательно будут нейтрализоваться протонами, отщепляющимися от кислотных групп:

НООС–Pr–NH₃⁺ + ОН^- → ^-ООС–Pr–NH₃⁺ + Н₂О,

^-ООС–Pr–NH₃⁺  + ОН^- → ^-ООС–Pr–NH₂ + Н₂О.