8. Структурная и функциональная характеристика эритроцитов.

8.Эритроциты - высокодифференцированные безъядерные клетки, неподвижные, окрашенные, не способные к делению. Функции- дыхательная, участвуют в транспорте аминокислот, пептидов, гормонов, простагландинов, лейкотриенов, антител, токсины адсорбируются поверхностью плазмолеммы; они регулируют ионный состав и рН плазмы, содержание в ней глюкозы и гепарина. Количество у мужчин 4-5,5х1012/л; у женщин - 3,5-5х1012/л крови. Количество эритроцитов зависит от парциального давления кислорода: при низком увеличивается –эритроцитоз, при высоком снижается –эритропения).Форма: двояковогнутая (80-90%) - дискоциты, остальные - планоциты, эхиноциты, стоматоциты, сфероциты. Изменения формы эритроцитов при заболеваниях -пойкилоцитоз. Диаметр – 7,2 мкм.Анизоцитоз- изменение размеров. Помимо зрелых эритроцитов в крови циркулируют молодые формы –ретикулоциты(1-5%). Плазмолемма содержит до 15 главных белков (в т. ч. гликофорин - 60%, спектрин - 25%).Спектрин- белок цитоскелета,гликофорин- трансмембранный белок. На плазмолемме эритроцита располагаютсяаглютиногеныА и В. По их содержанию определяют группу крови. На поверхности плазмолеммы также имеет резус-фактор. Продолжительность жизни - около 80-120 дней.

Под плазмолеммой располагается дыхательный гемопротеид - гемоглобин- белок, состоящий из четырех полипептидных цепей глобина и тема. Типы гемоглобина:НЬА- взрослый - 98% иHbF(фетальный - 80% у плодов, большее сродство к О2), отличаются составом аминокислот и глобиновой части. Эритроцит, полностью насыщенный гемоглобином с О2 называется оксигемоглобином. Карбоксигемоглобин – соединение с СО2. Метгемоглобин – не диссоциирует на железо и кислород, прочное соединение,Fe2+ изменен наFe3+. Содержание гемоглобина выражается цветным показателем (в норме 0,75-1 – нормохромные эритроциты). Если выше 1 – гиперхромные, меньше 1 – гипохромные.

Эритроциты формируются в красном костном мозге из кровяных полипотентных стволовых клеток. Энергия в эритроцитах образуется исключительно гликолизом.

9. Химический состав и структура коллагеновых волокон. Типы коллагена. Окнс ссеру)

9)1. Молекулы тропоколлагенаI, II, III типов спонтанно выстраиваются параллельно, со сдвигом на 1/4 относительно друг друга. Концы тропоколлагена располагаются не притык, между ними имеется промежуток в 35—40 нм (в костной ткани в промежутки откладываются кристаллы гидроксиаппатита). Так образуютсямикрофибриллы, которые далее объединяются вфибриллы. Появившиеся фибриллы незрелы, они не обладают механической прочностью.

2. Процесс созревания фибрилл происходит при образовании ковалентных сшивок внутри и между молекулами тропоколлагена.

а). Внеклеточная лизилоксидаза (РР, В6,Cu2+) осуществляет окислительное дезаминирование в некоторых остатках лизина и гидроксилизина с образованием активных альдегидов: аллизина и гидроксиаллизина.

б). активные альдегиды образуют ковалентные связи между собой, а также с другими остатками лизина или гидроксилизина. В результате возникают очень прочные зрелые фибриллы.

3. Далее зрелые фибриллы агрегируют в коллагеновые волокна.

Коллагеновые волокна находятся преимущественно в тканях, которые испытывают значительную механическую нагрузку (кости, сухожилия, хрящи, межпозвоночные диски, кровеносные сосуды), а также входят в состав стромы паренхиматозных органов.

Количество поперечных связей в фибриллах зависит от функции и возраста ткани. Между молекулами тропоколлагена ахиллова сухожилия сшивок особенно много, так как для этой структуры важна большая прочность. С возрастом количество поперечных связей в фибриллах тропоколлагена возрастает, что приводит к замедлению скорости его обмена у пожилых и старых людей.