Глава 2. 2.1. Белки

1. Нейтральной аминокислотой является:

1) аргинин 4) аспарагиновая кислота

2) лизин 5) гистидин

3) Валин

2. Биполярный ион моноаминомонокарбоновой аминокислоты заряжен:

1) отрицательно

2) электронейтрален

3) положительно

3. Приведенная аминокислота

H₂N—CН₂—(CH₂)₃—CHNH₂—COOH

относится к группе аминокислот:

1. гидрофобных

2. полярных, но незаряженных

3. заряженных положительно

4. заряженных отрицательно

4.Установить соответствие:

радикалы аминокислот аминокислоты

а) гистидин

а) гистидин

в) фенилаланин

г) лизин

д) триптофан

5. Иминокислотой является:

1) глицин 4) серин

2) цистеин 5) пролин

3) аргинин

6. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются:

1) α-аминопроизводными карбоновых кислот

2) β-аминопроизводными карбоновых кислот

3) α-аминопроизводными ненасыщенных карбоновых кислот

7. Назвать аминокислоту:

1. Назвать аминокислоту:

9.Установить соответствие:

Аминокислота Группы

4. цитруллин моноаминомонокарбоновые

5. цистин диаминомонокарбоновые

6. треонин моноаминодикарбоновые

7. глутаминовая диаминодикарбоновые

кислота

10. Серосодержащей аминокислотой является:

4. Треонин 4) триптофан

5. Тирозин 5) метионин

6. Цистеин

11. В состав белков не входят аминокислоты:

1) глутамин 3) аргинин

2. γ-аминомасляная 4) β-аланин

кислота 4) треонин

12. Гидроксигруппу содержат аминокислоты:

1) аланин 4) метионин

2) серин 5) треонин

3) цистеин

13. Установить соответствие:

элементный химический содержание

состав белка в процентах

1. углерод а) 21-23

2. кислород б) 0-3

3. азот в) 6-7

4. водород 5) 50-55

5. сера д) 15-17

14. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:

1) водороданая

2) пептидная

3) дисульфидная

4) гидрофобное взаимодействие

15. Молекулярная масса белка варьирует в пределах:

1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 тысяч kДa

16. При денатурации белка не происходит:

1) нарушения третичной структуры

3) нарушения вторичной структуры

2) гидролиза пептидных связей

4) диссоциации субъединиц

17. Спектрофотометрический метод количественного

определения белка основан на их свойстве поглощать свет в УФ-области при:

1) 280 нм 2) 190 нм 3) 210 нм

18. Аминокислоты аргинин и лизин составляют

20—30% аминокислотного состава белков:

1) альбуминов 4) гистонов

2) проламинов 5) протеиноидов

3) глобулинов

19. Белки волос кератины относятся к группе:

1) проламинов 4) глютелинов

2) протаминов 5) глобулинов

3) протеиноидов

20. 50% белков плазмы крови составляют:

1) α-глобулины 4) альбумин

2) β-глобулины 5) преальбумин

3) γ-глобулины

21. В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом:

1. протамины 3) альбумины

2) гистоны 4) глобулины

22. К протеиноидам относятся:

1) зеин – белок семян кукурузы 4) фиброин – белок шелка

2) альбумин – белок яйца 5) коллаген – белок соеди-

3) гордеин – белок семян ячменя нительной ткани

23. Ортофосфорная кислота в фосфопротеинах обычно

ковалентно связана:

1. с гидроксигруппой серина 4) с β-карбоксильной группой

2. с гидроксигруппой треонина 5) с ε-аминогруппой лизина

3. с SH-группой цистеина

24. К медьсодержащим белкам относится:

1) ферритин 4) церулоплазмин

2) ванадохром 5) лактоферрин

3) гемосидерин

25. Железосодержащими белками являются:

1) церулоплазмин 4) ферритин

2) карбоангидраза 5) пластоцианин

3) гемосидерин

26. В состав гемма белков входит:

27. Гем белков представляет собой:

1. четыре пиррольных кольца, соединенных с Fe³⁺

2. порфин, соединенный с Fe²⁺

3. протопорфин IX

4. четыре алкилированных пиррольных кольца, соединенных метановыми группами и Fe²⁺

28. Трехвалентное железо в белках содержится:

1) в дезоксигемоглобине 3) в метгемоглобине

2) в карбоксигемоглобине 4) в оксигемоглобине

29. Белки выполняют различные функции, кроме:

1) структурной

2) каталитической

3) регуляторной

4) генетической

5) рецепторной

30. Денатурация белков происходит в результате:

1) деградации первичной структуры

2) агрегации белковых глобул

3) изменений пространственных структур