Свойства ферментов

В начале лекции были перечислены свойства ферментов как химических катализаторов, но у ферментов как у биологических катализаторов есть особые свойства, которые объясняются их белковой природой:

1) зависимость работы ферментов от температуры, рН среды, давления, то есть работа в физиологически мягких условиях;

2) очень высокая активность как катализаторов: 1 моль железа в составе каталазы (катализирует реакцию распада перекиси водорода на воду и кислород) в миллиард раз активнее, чем один моль железа как химического катализатора той же реакции;

3) высокая специфичность работы ферментов; и

4) влияние на работу ферментов эффекторов – активаторов и ингибиторов.

Термолабильность

Влияние температуры на активность ферментов Биологические катализаторы имеют оптимальную температуру действия, которая зависит от температуры среды, из которой выделен фермент. Например, для ферментов из организмов теплокровных животных, в том числе человека, температурный оптимум составляет 37-38⁰ С, для растений – 25⁰ С. Активность химических катализаторов увеличивается с увеличением температуры среды. Биологические же катализаторы (в большинстве), наиболее активны в районе 37⁰С, а при нагревании до 80-100⁰С они полностью инактивируются. Происходит это потому, что при сильном нагревании, белки (ферменты) подвергаются денатурации.

Зависимость активности ферментов от рН

Для каждого фермента характерно оптимальное значение рН среды, так как рН влияет на степень диссоциации и ионизации функциональных групп аминокислот, составляющих активный центр фермента. У одних ферментов в активном центре больше групп –NH3+ , и степень ионизации их высока при кислой реакции среды (например, для пепсина оптимальный рН 1,5), у других ферментов, наоборот, оптимум рН лежит в щелочной среде. Таким образом, реакция среды влияет на степень диссоциации и ионизации функциональных групп активного центра, а, значит, и на активность фермента.

Специфичность ферментов

Остановимся на характеристике специфичности ферментов. Она обусловлена комплементарностью структуры АЦ фермента структуре субстрата.

Различают специфичность ферментов по отношению к субстрату реакции и по отношению к типу катализируемой реакции. Последний вид специфичности лежит в основе классификации, или номенклатуры, ферментов.

Рассмотрим специфичность ферментов по отношению к субстрату реакции. Она бывает трех типов:

1) абсолютная специфичность: один фермент – один субстрат. Примеры: уреаза, аргиназа, аспартаза;

2) относительная (групповая) специфичность: фермент специфичен по отношению к типу химической связи у сходных по структурной организации веществ. Примеры: протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, химотрипсин) расщепляют пептидные связи, образованные определенными аминокислотами.

3) стереохимическая (оптическая) специфичность: фермент действует только на один из пространственных изомеров данного вещества. Например, оксидазы D- и L-аминокислот.

Изоферменты

Изоферменты – это ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но незначительно отличающиеся друг от друга по структуре и физико-химическим свойствам. Различия задаются на генетическом уровне.

Примеры. Гексокиназа (полиорганная локализация) и глюкокиназа (фермент печени).

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – тетрамер, имеющий протомеры двух типов: Н (heart-сердце) и М (muscle-мышца). Имеется пять изоферментов ЛДГ:

Н₄ –(ЛДГ₁) – маркер сердечной мышцы, М₄ (ЛДГ₅) – маркер скелетных мышц,

Изоферменты Н₃М₁ (ЛДГ₂), Н₂М₂ (ЛДГ₃) и Н₁М₃ (ЛДГ₄) представлены в других органах. Обозначения ЛДГ₁, ЛДГ₂, ЛДГ₃, ЛДГ₄ и ЛДГ₅ отражают различную подвижность данных изоферментов под действием электрического поля: она максимальна у ЛДГ₁ и минимальна у ЛДГ₅.

Определение активности того или иного изофермента очень важно для выявления повреждения соответствующего органа или ткани. По этой причине изоферменты являются маркерными, или индикаторными, ферментами.