Интерактивное занятие. Ферменты: природа и свойства (подготовила доц. Турсунова ю.Д.) Определение ферментов

Ферменты (энзимы) – это биологические катализаторы, образующиеся в клетках и по химической структуре представляющие собой простые или сложные белки.

Наука о ферментах называется энзимологией.

При определенных условиях, близких in vivo, ферменты как биологические катализаторы могут работать и in vitro, что используется в аналитических целях.

С химическими катализаторами ферменты объединяют следующие свойства:

1) ферменты работают в небольших количествах;

2) ферменты не изменяют положения равновесия реакции;

3) ферменты не изменяют направление реакции;

4) ферменты не расходуются в процессе реакции;

5) ферменты уменьшают величину энергии активации, необходимой для протекания реакции ( в активированном состоянии молекулы претерпевают превращения).

Классификация ферментов

На основе химичесой природы ферменты делят на две группы:

а) полностью белковые ферменты, например, РНКазы, и б) ферменты, состоящие из двух частей: белковой (апофермента) и небелковой (кофактора). Такие ферменты, являющиеся сложными белками, называются холоферментами.

Имеются две группы кофакторов:

1) металлы (Co, Cu, Fe, Zn, Mg). Например, каталаза имеет Fe ,алкогольдегидрогеназа имеет Zn в качестве кофакторов; и

2) коферменты – это вещества органической природы, чаще всего являющиеся производными водорастворимых витаминов.

Кофакторы, как правило, термостабильны. Их связь с апоферментом характеризуется разной степенью родства. Чаще всего кофактор может быть отделен от апофермента путем диализа. Но имеются кофакторы (коферменты), которые ковалентно, то есть прочно, связаны со своим апоферментом. Таким образом, они не отделяются путем диализа и называются простетической группой.

Другой подход к классификации ферментов основан на типе катализируемых ими химических реакций. Согласно этому подходу, все ферменты разделены на шесть классов.

1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции различных типов.

А окисленный + В восстановленный ↔ А восстановленный + В окисленный

В живых организмах окисление осуществляется главным образом путем отщепления атомов водорода от субстратов-доноров (реакция - дегидрирование, ферменты - дегидрогеназы).

2. Трансферазы – класс ферментов, ускоряющих реакции межмолекулярного переноса атомных групп от одного соединения к другому.

RX + B ↔R + BX

3. Гидролазы – класс ферментов, катализирующих реакции расщепления органических соединений при участии воды.

А-В + Н₂О ↔ А-Н + В-ОН

4. Лиазы – класс ферментов, катализирующих два типа реакций:

а) расщепление негидролитическим путем углерод-углеродных связей (С – С лиазы), углерод – кислородных связей (С – О лиазы), углерод – азотных связей (С N лиазы). Например, декарбоксилазы аминокислот:

R-CH(NH₂)-COOH → R-CH₂-NH₂ + CO₂

б) присоединение атомной группы по месту двойной связи (гидратазы).

5. Изомеразы – класс ферментов, ускоряющих процессы внутримолекулярных превращений с образованием изомеров. Могут быть реакции:

а) внутримолекулярного переноса атомных групп:

3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат (фермент фосфоглицеромутаза)

б) Внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции:

Дигидроксиацетонфосфат ↔ 3-Фосфоглицериновый альдегид (фермент триозофосфатизомераза)

6. Лигазы (синтетазы). Они катализируют реакции синтеза с использованием энергии АТФ (чаще всего) или других нуклеозидтрифосфатов.

А + В + АТФ → С + АДФ + Фн

Названия ферментам даются как с указанием из класса, так и тривиальные.

Лактат + НАД ↔ Пируват + НАДН₂

Название фермента:

Лактатдегидрогеназа (тривиальное) или L-лактат (донор): НАД (акцептор) – оксидоредуктаза