 
        
        - •Какие функциональные группы аминокислот участвуют в образовании пептидной связи?
- •Участвуют в формировании третичной структуры белковой молекулы
- •Что лежит в основе метода разделения белков афинной хроматографией?
- •Из приведенных аминокислот выберите ту, радикал которой может участвовать в образовании водородных связей
- •Какое значение концентрации белка в сыворотке крови является нормой
- Выберите наиболее правильное определение третичной структуры белка 
Правильный ответ: конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот
- С помощью биуретовой реакции обнаруживают: 
Правильный ответ: -СО-NH- группировку атомов пептидной связи
- Какой из белков содержит одну полипептидную цепь? 
Правильный ответ: миоглобин
- Белки являются... 
Правильный ответ: полимерными биомакромолекулами
- Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия между радикалами аминокислот это: 
Правильный ответ: третичная структура
- Конформация белка - это 
Правильный ответ: пространственное взаиморасположение атомов в белковой молекуле
- Из приведенных аминокислот выберите ту, радикал которой может участвовать в образовании водородных связей 
Правильный ответ: Серин
- Образование доменов в молекуле белка происходит на уровне... 
Правильный ответ: третичной структуры
- Сродство к кислороду: 
Правильный ответ: больше у миоглобина, чем у гемоглобина
- какое значение концентрации белка в сыворотке крови является нормой 
Правильный ответ: 65-85 г\л
- Пространственная организация фрагмента белка, которая стабилизируется водородными связями между атомами пептидного остова это: 
Правильный ответ: вторичная структура
- Метод разделения белков гель-фильтрацией основан на: 
Правильный ответ: различии по молекулярной массе
- Домен - это. 
Правильный ответ:
элемент третичной структуры белка, выполняющий какую-либо его функцию
- Дайте наиболее полное определение комплементарности 
Правильный ответ: пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей
- Метод разделения белков ионообменной хроматографией основан на: 
Правильный ответ: различиях в величине заряда
- Качественной реакцией на пептидную связь является 
Правильный ответ: биуретовая реакция
- Высаливание белков осуществляется под действием 
Правильный ответ:
нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
- Под первичной структурой белка понимают: 
Правильный ответ: Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, детерминированную генетически
- Молекулы белка в изоэлектрической точке: 
Правильный ответ: электронейтральны
- Какая из перечисленных аминокислот содержит гетероцикл? 
Правильный ответ: триптофан
- Определите направление движения трипептида арг-про-глу в щелочной среде при электрофорезе 
Правильный ответ: к аноду
- Конформация белка это 
Пространственное расположение атомов в белковой молекуле
- Денатурация белков сопровождается: 
Правильные ответы: изменением нековалентных связей, потерей способности взаимодействовать с природным лигандом, нарушением пространственной структуры
- Под денатурацией белка понимают: 
Правильный ответ: нарушение структуры и функции белка
- Определите направление движения трипептида арг-про-лиз в нейтральной среде при электрофорезе. 
Правильный ответ: к катоду
- Какая группа определяет гидрофильность белковой молекулы 
Правильный ответ: -COO
- При поведении электрофореза в условиях, где рН буферного раствора выше, чем изоэлектрическая точка белка, последний: 
Правильный ответ: Мигрирует к аноду
- Какой из перечисленных радикалов придает гидрофобность белковой молекуле 
Правильный ответ: -CH2-CH3
- Водородные связи принимают участие в стабилизации уровней структурной организации белковой молекулы: 
Правильный ответ: вторичной, третичной и четвертичной
- Гемоглобины А и S: 
Правильный ответ: являются вариантами одного индивидуального белка
- Расположите элементы структуры белковой молекулы в той последовательности, в которой они возникают при синтезе белка и формировании его нативной конформации 
Образование пептидных связей → 1,
Образование гидрофобных, водородных и ионных связей между радикалами аминокислот → 3,
Формирование α-спиралей и β-складчатых участков → 2,
Объединение протомеров в олигомерный белок → 4
- Для каждой аминокислоты подберите соответствующее свойство ее радикала 
Правильный ответ: аспарагиновая кислота → гидрофильный с анионной группой, триптофан → гидрофобный, серин → гидрофильный незаряженный, аргинин → гидрофильный с катионной группой
- Какие функциональные группы аминокислот участвуют в образовании пептидной связи?
Правильный ответ: аминогруппа и карбоксильная группа
- Трансмембранные домены интегральных белков богаты 
Правильные ответы: изолейцином, валином
- Участвуют в формировании третичной структуры белковой молекулы
Правильный ответ: оба вида радикалов аминокислот
- Что лежит в основе метода разделения белков афинной хроматографией?
Правильный ответ: комплементарность
- На сколько основных белковых фракций может быть разделена плазма крови с использованием электрофореза на полосках ацетата целлюлозы? 
Правильный ответ: 5
- Для нативной и денатурированной аспартатаминотрансферазы общим является 
Правильный ответ: первичная структура
- Какие связи не могут быть разрушены при денатурации белка? 
Правильный ответ: пептидные
- Секвенированием называется: 
Правильный ответ: Определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи
- Температурный оптимум для работы большинства ферментов составляет: 
36-38 градусов
- При постоянной концентрации фермента скорость реакции с увеличением количества субстрата: 
увеличивается, затем остается постоянной
- Какой метод нельзя использовать для разделения смеси ферментов? 
диализ
- При каком заболевании отмечается наиболее выраженное повышение активности фермента АсАт: 
инфаркт миокарда
- Диастаза в моче определяется при: 
панкреатите
- Установите соответствия: изоформа 
 
- Какие изоформы лактатдегидрогеназы (ЛДГ) применяются для дифференциальной диагностики инфаркта миокарда: 
ЛДГ – 1, ЛДГ – 2
- Разные формы фермента, катализирующие одну реакцию, отличающиеся физико-химическими свойствами и первичной структурой, называются 
Ответ изоферменты
- Какие требования предъявляются к ферментам, которые можно использовать в целях энзимодиагностики. Все утверждения верны, КРОМЕ: 
Высокая активность ферментов в сыворотке крови в норме
- В качестве аналитических реагентов используют следующие ферменты: 
уреазу, глюкозоксидазу
- Отклонение от гиперболического характера кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата наблюдается при следующем условии: 
При аллостерической природе фермента
- Выберите утверждение, правильно характеризующее изоферменты: 
Это различные формы фермента, катализирующие одну реакцию
- Скорость ферментативной реакции это: 
изменение количества молекул субстрата или продукта за единицу времени
- Скорость каталитической реакции зависит от: 
концентрации кофактора
- Концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 Vmax - это : константа Михаэлиса 
- Конкурентный ингибитор может связываться с: 
активным центром
- Какое из ниже перечисленных положений соответствует определению понятия Кm: 
это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 Vmax
- Выберите верное утверждение: 
изоферменты катализируют один и тот же тип реакции, но отличаются по физико-химическим свойствам
- Установите соответствия между ферментом и способом его активации: ПКА,трипсин 
 
- При добавлении субстрата ингибирование фермента конкурентным ингибитором: 
Уменьшается
- Необратимый ингибитор: 
прочно (ковалентно) связывается с активным или аллостерическим центром,
его эффективность не изменяется при добавлении субстрата
- Выберите способ активации фермента по типу ковалентной модификации: 
фосфорилирование, метилирование
- Какие из перечисленных аминокислот являются субстратами для реакций фосфорилирования: 
тирозин, серин
- Индуцируемыми называются ферменты: 
биосинтез которых активируется под влиянием определенного субстрата и условий
- Фосфолипаза С: 
катализирует реакцию образования ДАГ и ИФ3
- Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата для ферментов с аллостерической регуляцией имеет вид: 
S-образной кривой
- Выберите возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов 
кооперативное взаимодействие субъединиц
- Какое из ниже перечисленных веществ является специфическим ингибитором сульфгидрильных групп в ферментах? 
Монойодацетат
- Для каждого фермента выберите способ регуляции его активности 
 
- Выберите соответствие: 
 
- цАМФ активирует: 
протинкиназу А
- Какие положения верно характеризуют активный центр ферментов: 
- это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе, 
- между активным центром и субстратом имеется комплементарность 
- Выберите правильные утверждения. Протеинкиназы... 
фосфорилируют белки, относятся к классу трансфераз
- Выберите верное утверждение: 
Конкурентный ингибитор взаимодействует с активным центром
- Выберите способ регуляции активности ферментов, который является необратимым: 
частичный протеолиз
- Какие функциональные группы аминокислот участвуют в образовании пептидной связи? 
аминогруппа и карбоксильная группа
- В каком из перечисленных процессов применяется диализ? 
Очистка белков от низкомолекулярных соединений
- В каком из перечисленных процессов применяется диализ? 
Очистка белков от низкомолекулярных соединений
- Что представляет собой центр узнавания белка лигандом ? 
Участок белка, комплементарный лиганду
