Донсков С.И., Мороков В.А. Группы крови человека. Руководство по иммуносерологии

39.Mannessier L., Rouger P., Johnson C.L. et al. Acquired loss of red-cell Wj antigen in a patient with Hodgkin’s disease // Vox Sang. – 1986. – V. 50. – P. 240–244.

40.Marsh W.L., Brown P.J., DiNapoli J. et al. Anti-Wj: an autoantibody that defines a highincidence antigen modifyed by In(Lu) gene // Transfusion. – 1983. – V. 23. – P. 128–130.

41.Norman P.C., Tipett P., Beal R.W.An Lu(a −b −) phenotype caused by an X-linked recessive gene // Vox Sang. – 1986. – V. 51. – P. 49–52.

42.Nunomura W., Takakuwa Y., Tokimitsu R. et al. Regulation of CD44-protein 4.1 interaction byCa2 +andcalmodulin:implicationsformodulationofCD44-ankyrininteraction//J.Biol. Chem. – 1997. – V. 272. – P. 30322–30328.

43.Ostendorp R.A.J., Spitzer E., Brandl M. et al. Evidence for differences in the mechanisms by which antibodies against CD44 promote adhesion of erythroid and granulopoietic progenitors to marrow stromal cells // Brit. J. Haemat. – 1998. – V. 101. – P. 436–445.

44.Parsons S.F., Jones J., Anstee D.J. et al. A novel form of congenital dyserythropoesis anemia associated with deficiency of erythroid CD44 and a unique blood group phenotype [In(a −b −) Co(a −b −)] // Blood. – 1994. – V. 83. – P. 860–868.

45.Petty A.C., Green C.A., Daniels G.L. The monoclonal antibody-specific immobilization of erythrocyte antigens assay (MAIEA) in the investigation of human red-cell antigens and their associated membrane proteins // Transfus. Med. – 1997. – V. 7. – P. 179–188.

46.Poole J., Giles C.Anton and Wj, are they related? // Transfusion. – 1985. – V. 25. – P. 443.

47.PooleJ.,GilesC.M.ObservationsontheAntonantigenandantibody//VoxSang. –1982.–

V.43. – P. 220–222.

48.Poole J., Levene C., Bennett M. et al. A family showing inheritance of the Anton group antigenAnWj and independence ofAnWj from Lutheran //Transfus. Med. – 1991. –V. 1. –

P.245–251.

49.Poole J., Tilley L., Warke N. et al. Molecular basis of two novel high incidence antigens on CD44 (Indian blood group system) // Transfus. Med. – 2005. – V. 15 (Suppl.1). – P.30 (Abstract).

50.Poole J., Tilley L., Warke N. et al. Two missense mutations in the CD44 gene encode two new antigens of the Indian blood group system // Transfusion. – 2007. – V. 47. – P. 1306– 1311.

51.PooleJ.,VanAlphenL.HaemophilisinfluenzaereceptorandAnWjantigen//Transfusion.– 1988. – V. 28. – P. 289.

52.Race R.R., Sanger R. Blood Groups in Man. – 6-th ed. – Oxford: BSP, 1975. – 659 p.

53.Rao N., Udani M., Telen M.J. Demonstration by monoclonal antibody immobilization of erythrocyte antigens and dot blot that both the In andAnWj blood group antigens reside on CD44 (Abstract) // Transfusion. – 1994. – V. 34. – 25S.

54.Reid M.E., Lomas-Francis C. The Blood GroupAntigen: FactsBook. – 2-nd ed. – London: Academic Press, 2004. – 561 p.

55.Screaton G.R., Bell M.V., Jackson D.G. et al. Genomic structure of DNA encoding the lymphocyte homing receptor CD44 reveals at least 12 alternatively spliced exons // Proc. Nat.Acad. Sci. USA. – 1992. – V. 89. – P. 12160–12164.

56.Sosler S.D., Saporito C., Perkins J.T. et al. The clinical and serological behavior of another example of anti-In b // Transfusion. – 1989. – V. 29. – P. 465.

57.SpringF.A.,DalchauR.,DanielsG.L.etal.TheIn a andIn b bloodgroupantigensarelocated on a glycoprotein of 80000 MW (the CDw44 glycoprotein) whose expression is influenced by In(Lu) gene // Immunology. – 1988. – V. 64. – P. 37–43.

58.Stoll M., Dalchau R., Schmidt R.E. Cluster report: CD44 // Leukocyte Typing IV / Knapp

W.et al. eds. – Oxford: Oxford University Press, 1989. – P. 619–622.

59.Stramencovic I., Amior M., Pesando J.M., Seed B. A lymphocyte molecule implicated in lymph node homing is a member of the cartilage proteoglycan link protein family // Cell. – 1989. – V. 56. – P. 1057–1062.

851

60.Telen M.J., Eisenbarth G.S., Haynes B.F. Human erythrocyte antigens: regulation of expression of a novel erythrocyte surface antigen by the inhibitor Lutheran In(Lu) gene // J. Clin. Invest. – 1983. – V. 71. – P. 1878–1886.

61.Telen M.J., Ferguson D.J. Relationship of In b antigen to other antigens on In(Lu)-related p80 // Vox Sang. – 1990. – V. 58. – P. 118–121.

62.Telen M.J., Green A.M. Human red cell antigens. V. Expression of In(Lu)-related p80 antigens by recessive-type Lu(a −b −) red cells // Transfusion. – 1988. –V. 28. – P. 430–434.

63.Telen M.J., Palker T.J., Haynes B.F. Human erythrocyte antigens. II. The In(Lu) gene regulates expression of an antigen on 80-kilodalton protein of human erythrocytes // Blood. – 1984. – V. 64. – P. 599–606.

64.Telen M.J., Rao N., Udani M. et al. Relationship of the AnWj blood group antigen to expression of CD44 [Abstract] // Transfusion. – 1993. – V. 33. – 48S.

65.Telen M.J., Rogers I., Letarte M. Further characterization of erythrocyte p80 and the membrane protein defect of In(Lu)Lu(a −b −) erythrocytes // Blood. – 1987. – V. 70. –

P.1475–1481.

66.Telen M.J., Shehata H., Haynes B.F. Human medullary thymocyte p80 antigen and In(Lu)- relatedp80antigenresideonthesameprotein//Hum.Immunol.–1986.–V.17.–P.311–324.

67.TelenM.J.,UdaniM.,WashingtonM.K.etal.Abloodgroup-relatedpolymorphismofCD44 abolishes a hyalouronan-binding consensus sequence without preventing hyalouronan binding // J. Biol. Chem. – 1996. – V. 271. – P. 7147–7153.

68.Tolg C., Hofmann M., Herrlich P., Ponta H. Splicing choice from ten variant exons establishes CD44 variability // Nucl.Acid. Res. – 1993. – V. 21. – P. 1225–1229.

69.VanAlphenL.,LeveneC.,Geelan-vanderBroekL.etal.Combinedinheritanceofepithelial and erythrocyte receptors for Haemophilis influenzae // Infect. Immun. – 1990. – V. 58. –

P.3807–3809.

70.Van Alphen L., Poole J., Geelen L., Zanen H.C. The erythrocyte and epithelial cell receptors for Haemophilisinfluenzaeareexpressedindependently//Infect.Immun.–1987.–V.55.–P.2355– 2358.

71.Van Alphen L., Poole J., Overbeeke M. The Anton blood group antigen is the erythrocyte receptor for Haemophilis influenzae are expressed independently // FEMS Microbiol. Lett. – 1986. – V. 37. – P. 69–71.

72.Whitsett C.F., Hare V.W., Oxendine S.M., Pierse J.A. Autologous and allogeneic red cell survivalstudiesinthepresenceofautoanti-AnWj//Transfusion.–1993.–V.33.–P.845–847.

73.YangB.,YangB.L.,SavaniR.C.,TurleyE.A.Identificationofacommonhyaluronanbinding motif in the hyaluronan binding protein RHAMM, CD44 and link protein // EMBO J. – 1994. – V. 13. – P. 286–296.

852

Глава 24.

Система Ok

Антиген Oka

Антиген Ok a (OK1) – пока единственный из образующих эту систему. Он встречается практически у всех людей. Лица Ok(a −) обнаружены только среди японцев. Этот фактор расположен на иммуноглобулине CD147. Ген BSG, кодирующий вещество Ok a, находится на хромосоме 19 (19pter–p13.2). Редкий фенотип Ok(a −) обусловлен аминокислотной заменой Glu 92 Lys.

Антитела анти-Ok a обнаружены Morrel и Hamilton в 1979 г. [11] у жительницы небольшого японского острова. Женщина не имела беременностей, но, по данным авторов, перенесла трансфузию крови. Ее родители, оказавшиеся близкими родственниками, и 2 сибса были также Ok(a −). У ее сестры Ok(a −) было 5 детей, в том числе 2 Ok(a + ), однако анти-Ok a-антитела у нее не образовались. Других лиц с фенотпом Ok(a −) Morrel и Hamilton не обнаружили, обследовав с использованием указанной анти-Ok a-сыворотки 1270 японцев (400 жителей этого острова и 870 доноров других частей Японии), 3976 американцев азиатского происхождения, 1570 американских негров и 1378 мексиканцев.

По данным Spring и соавт. [14], известно 8 лиц с фенотипом Ok(a −) – все японцы.

Антиген Ok a не разрушается после обработки эритроцитов трипсином, химотрипсином, папаином, проназой, сиалидазой, редуцентами дисульфидных связей: АЕТ (2-аминоэтилизотиоурониумбромид).

Анти-Oka-антитела

Morrel и Hamilton [11] отметили, что аллоиммунные анти-Ok a-антитела существенно укорачивали продолжительность жизни эритроцитов Ok(a + ) in vivo. Через 3 ч в кровотоке пробанда обнаруживалось лишь 10 % введенных клеток с радиоактивной меткой.

Второй случай обнаружения аллоиммунных анти-Ok a-антител описали

Yamaguchi и Okubo (цит. по Daniels [4]).

Williams и соавт. [17] нашли, что анти-Ok a-специфичностью обладают моноклональные антитела TRA-1-85, полученные путем культивирования спленоцитов мышей, иммунизированных клетками тератокарциномы человека. Эти антитела относились к субклассу IgG1 и были направлены к CD147. Они реагировали в непрямой антиглобулиновой пробе со всеми образцами эритроцитов,

853

за исключением эритроцитов Ok(a −). Антитела TRA-1-85 также реагировали с лейкоцитами лиц Ok(a + ), но не реагировали с лейкоцитами лиц Ok(a −) в радиоиммунном методе.

Mattes и соавт. [9], Kasinrerk и соавт. [7, 8], Stokinger и соавт. [16] описали несколько других моноклональных антител к CD147, однако ни одно из них не обладало анти-Ok a-специфичностью.

Локализация и структура антигена Okа

Иммуноблоттинг субстрата, выделенного из мембран эритроцитов Ok(a + ), с моноклональными мышиными анти-Ok a- и аллогенными анти-Ok a-антителами показал, что антигенные детерминанты Ok a расположены на гликопротеине с мол. массой 35–68 кДа (Williams и соавт. [17]).

Spring и соавт. [14] использовали для очистки Ok-гликопротеина моноклональные антитела МА103, реагирующие с Ok-гликопротеином эритроцитов как Ok(a + ), так и Ok(a −). При изучении выделенного гликопротеина оказалось, что его N-терминальный участок идентичен N-терминальному участку гликопротеина М6 (Kasinrerk и соавт. [7]). Этот гликопротеин известен как EMMPRIN (индуктор матричной металлопротеиназы у человека), базигин (у мышей), ОХ47 (у крыс), нейротелин (у кур). Общее его обозначение – кластер дифференци-

ровки CD147 (Staffler, Stockinger [15]).

Miyauchi и соавт. [10] выделили ген CD147 из клеток костного мозга человека, Kasinrerk и соавт. [7] – из Т- и В-лимфоцитов.

Клетки мышиной клеточной линии NS-0, трансфецированные геном CD147 лиц Ok(a + ), экспрессировали антиген Ok a. После трансфекции указанных клеток геном CD147 лиц Ok(a −) экспрессию антигена Ok(a + ) не наблюдали (Spring

и соавт. [14]).

Генный локус CD147 включает 8 экзонов величиной 10,8 кб (рис. 24.1 и 24.2) (Guo и соавт. [5]).

Рис. 24.1. Строение гена OK (EMPRIN) по Reid и Lomas-Francis [13].

Звездочкой отмечен экзон с мутацией G 274A, ведущей к замене Glu 92 Lys, которая определяет антигенные различия Ok(a+) и Ok(a−).

Ген CD147 3 обследованных лиц Ok(a −) имел мутацию G 274 A в экзоне 3, последняя приводит к аминокислотной замене Glu 92 Lys в N-терминальной ча-

сти С2-IgSF-домена (Spring и соавт. [14]).

Гликопротеин CD147 состоит из сигнального пептида (18 аминокислот), N-терминального экстрацеллюлярного участка (187 аминокислот), несущего антиген Ok a, трансмембранного (24 аминокислоты) и внутриклеточного (40

854

аминокислот) доменов (см. рис. 24.2). Расшифрована его аминокислотная последовательность (рис. 24.3).

Рис. 24.2. Строение гликопротеина CD147 и схема транскрипции гена CD147.

Рис. 24.3. Аминокислотная последовательность гликопротеина CD147.

Экстрацеллюлярная часть CD147 организована в виде двух IgSF-доменов. Один из них (С) – константный, другой (V) – вариабельный. С константным доменом связан один N-гликан, с вариабельным – два N-гликана (см. рис. 24.2). На долю указанных гликанов приходится около 50 % мол. массы гликопротеина

CD147 (Biswas и соавт. [1], Kasinrerk и соавт. [7]).

Поскольку лица Ok(a −) являются гомозиготными по мутации G 274 A, вполне возможно существование антитетичного антигена Ok b, и, как полагают первооткрыватели, обнаружение анти-Ok b-антител в Японии не явится неожиданным.

Онтогенез, распределение в тканях

На ранних гемопоэтических предшественниках антиген Ok a выражен сильнее, чем на зрелых эритроцитах. Экспрессия его снижается по мере созревания клеток (Bony и соавт. [2]).

Помимо эритроцитов, гликопротеин CD147 представлен на лимфоцитах, гранулоцитах и других клетках организма, а также лейкемических клеточных ли-

ниях человека (Spring и соавт. [14], Williams и соавт. [17], Mattes и соавт. [9], Kasinrerk и соавт. [7]).

855

CD147 присутствует в разных количествах в веществе межклеточного пространства.

Функции в организме

Гликопротеин CD147 относится к семейству иммуноглобулинов, выполняющих роль рецепторов межклеточной адгезии. В эритроцитах он выполняет функцию транспортера монокарбоксилатов (лактатов и пируватов) к плазматической части мембраны (Halestrap и Price [6]).

У мышей блокада CD147 F(abʹ)2-фрагментами моноклональных анти-CD147- антител препятствует выходу эритроцитов из селезенки в кровяное русло, что вызывает спленомегалию и анемию (Coste и соавт. [3]).

На лейкоцитах гликопротеин CD147 активирует циклофилин А – белок, являющийся рецептором, через который внутрь клетки проникают вирусы СПИДа

(HIV-1) (Pushkarsky и соавт. [12]).

На опухолевых клетках CD147 инициирует продукцию коллагеназы и других экстрацеллюлярных металлопротеинов, способствующих метастазированию опухоли (Biswas и соавт. [1]).

В здоровых тканях гликопротеин CD147 усиливает регенерацию фибробластов, в травмированных – ускоряет заживление ран.

Список литературы

1.Biswas C., Zhang Y., DeCastro R. et al. The human tumor cell-derived collagenase stimulatore factor (renamed EMMPRIN) is a member of the immunoglobulin superfamily // Canser Res. – 1995. – V. 55. – P. 434–439.

2.Bony V., Gane P., Bailly P., Cartron J.-P. Time-course expression of polypeptides carrying blood group antigens during human erythroid differentiation // Brit. J. Haemat. – 1999. – V. 107. – P. 283–274.

3.Coste I., Gauchat J.-F., Wilson A. et al. Unavailability of CD147 leads to selective erythrocyte trapping in the spleen // Blood. – 2001. – V. 97. – P. 3984–3988.

4.DanielsG.L.HumanBloodGroups.–2-nded.–Oxford:BlackwellScience,2002.–560 p.

5.GuoH.,MajmidarG.,JensenT.C.etal.CharacterizationofthegeneforhumanEMMPRIN,a tumorcellsurfaceinducerofmatrixmetalloproteinases//Gene.–1998.–V.220.–P.99–108.

6.Halestrap A.P., Price N.T. The proton-linked monocarboxylase transporter (MCT) family: structure, function, and regulation // Biochem. J. – 1999. –V. 343. – P. 281–299.

7.Kasinrerk W., Fiebiger E., Stefanova I. et al. Human leucocyte activation antigen M6, a member of the Ig superfamily, is the species homologue of rat OX-47, mouse basigin, and chicken HT7 molecule // J. Immunol. – 1992. – V. 149. – P. 847–854.

8.KasinrerkW.,TokrasinwitN.,PhunpaeP.CD147monoclonalantibodiesinducehomotypic cell aggregation of monocytic cell line U937LFA-I / ICAM-1 pathway // Immunology. – 1999. – V. 96. – P. 184–192.

9.Mattes M.J., Cairncross J.G., Old L.J. et al. Monoclonal antibodies to three widely distributed human cell surface antigens // Hybridoma. – 1983. – V. 2. – P. 253–264.

10.Miyauchi T., Masuzawa Y., Muramatsu T. The basigin group of the immunoglobulin superfamily: complete conversation of the segment in and around transmembrane domains of human and mouse basigin and chicken HT7 antigen // J. Biochem. – 1991. – V. 110. – P. 770–774.

856

11.Morel P.A., Hamilton H.B. Ok a: an erythrocytic antigen of high frequency // Vox Sang. – 1979. – V. 36. – P. 182–185.

12.PushkarskyT.,ZybarthG.,DubrovskyL.etal.CD147facilitatesHIV-1infectionbyinteracting with virus-associated cyclophilinA// Proc. Nat.Acad. Sci. USA. – 2001. – V. 98. – P. 6360– 6365.

13.Reid M.E., Lomas-Francis C. The Blood GroupAntigen: FactsBook. – 2-nd ed. – London: Academic Press, 2004. – 561 p.

14.Spring F.A., Homes C.H., Simpson K.I. et al. The Ok a blood group antigen is a marker for the M6 leucocyte activation antigen, the human homolog of OX-47 antigen, basigin and neutrothelin, an immunoglobulin superfamily molecule that is widely expressed in human cells and tissues // Eur. J. Immunol. – 1997. – V. 27. – P. 891–897.

15.StafflerG.,StockingerH.CD147//J.Biol.Regul.Homeost.Agents.–2000.–V.14.–P.327–330.

16.Stokinger H., Ebel T., Hansmann C. et al. CD147 (neutrthelin / basigin) workshop panel report // Leucocyte Typing VI / KisimotoY. et al. eds. – NewYork: Garland, 1998. – P. 760– 763.

17.Williams B.P., Daniels G.L., Pym B. et al. Biochemical and genetic analysis of the Ok a blood group antigen // Immunogenetics. – 1988. – V. 27. – P. 322–329.

857

Глава 25.

Система RAPH

Часто встречающийся антиген RAPH, получивший обозначение MER2, впервые описали Daniels и соавт. [3] в 1987 г. Это был первый эритроцитарный антиген, открытый с помощью моноклональных антител. Четыре образца поликлональных сывороток анти-MER2 были найдены позднее (Daniels и соавт. [2]).

Статус системы RAPH получил в 1998 г., когда был картирован контролирующий ее ген, находящийся на коротком плече хромосомы 11 в позиции 11р15.

Антиген MER2 (RAPH1)

Единственным антигеном системы RAPH является фактор MER2 (RAPH1), идентифицируемый антителами анти-MER2. Частота этого антигена у европеоидов составляет 92 %, остальные 8 % людей его не содержат и являются MER2− (Daniels и соавт. [3])

Расчетная частота аллелей MER 2+ и MER 2– 0,72 и 0,28 соответственно. Обследование 103 семей показало, что указанные аллели передаются в соот-

ветствии с законом наследования.

Титрование антигена MER2 в эритроцитах членов одной большой семьи (жителей о. Сардиния, Италия) анти-MER2-антителами показало, что ингибиторный ген In(Lu) (см. Lutheran) угнетает экспрессию антигена MER2. Выраженность агглютинации в каждом из разведений тестовых реагентов учитывали по 12-балльной шкале. Титр антигена составил от 0 до 15 (в среднем 6) у членов семьи, имеющих ген In(Lu), и 12–21 (в среднем 16) у членов семьи, лишенных указанного гена.

Антиген MER2 устойчив к действию папаина и сиалидазы, но разрушается трипсином, химотрипсином, проназой и сульфгидрильными реагентами.

Посредством иммунопреципитации специфическими антителами с последующим электрофорезом в геле выделен гликопротеин с мол. массой 40 кДа

(Lucien и соавт. [4]).

Предпринимались попытки найти связь между антигеном MER2 и гликопротеином CD44, который, так же как и MER2, контролируется геном, находящимся на хромосоме 11, и подвержен супрессии со стороны гена In(Lu). Уместно упомянуть, что CD44 несет антигены групповой системы Indian. Однако, как выяснилось, антиген MER2 не связан с гликопротеином CD44. Анти-CD44- антитела одинаково реагировали с эритроцитами MER2 + и MER2−, а гены, контролирующие системы Indian и RAPH, располагались в разных участках

858

хромосомы 11. Полагали также, что антиген MER2 идентичен гликопротеину LYVE-1 (или HAR), гомологу CD44, контролируемому локусом 11р15. Однако последующие исследования показали, что MER2 и LYVE-1 отличаются распре-

делением в тканях (Banerji и соавт. [1], Winkleman и соавт. [6]).

Анти-MER2-антитела

Daniels и соавт. [3] получили моноклональные анти-MER2-антитела серий 1D12 и 2F7 путем слияния спленоцитов мышей, иммунизированных клетками линии мелкоклеточной карциномы человека, с миеломными клетками. Скрининг антител проводили методом комплементзависимой цитотоксичности с использованием гибридных клеток человек – хомяк, содержащих хромосому 11 человека. Эксперименты по блокированию генов этой хромосомы показали, что обе серии антител распознают эпитопы одного и того же антигена (Daniels и соавт. [3]).

В 1988 г. Daniels и соавт. [2] нашли 3 образца аллогенных анти-MER2- антител у евреев, выходцев из Южной Индии, проживающих в Израиле, 2 из которых оказались родственниками. У носителей антител была почечная недостаточность, в связи с чем им проводили систематически гемодиализ и гемотрансфузии. Антитела во всех 3 образцах сывороток реагировали в непрямой антиглобулиновой пробе. В 2 случаях антитела выявили до проведения гемодиализа и гемотрансфузий. На протяжении многих лет больные получали трансфузии MER2-несовместимой крови, однако каких-либо реакций не было. Приживаемость перелитых эритроцитов in vivo была нормальной.

При параллельном сравнительном исследовании эритроцитов 138 доноров с использованием поли- и моноклональных антител получены одинаковые результаты. Редкие исключения, когда поликлональные антитела давали положительную реакцию, а моноклональные – отрицательную, были обусловлены присутствием примеси анти-Bg a-антител (анти-HLAB7) во всех трех аллогенных сыворотках. Поликлональные антитела, инкубированные с эритроцитами MER2 +, блокировали связывание моноклональных анти-MER2-антител. Это подтверждало ранее полученные данные о том, что поли- и моноклональные антитела реагируют с одними и теми же эпитопами.

Четвертый образец анти-MER2-антител нашли Verhoeven и соавт. [5] у донора, женщины турецкого происхождения. Она имела 2 беременности, гемотрансфузий не было.

Несмотря на относительно высокую вероятность аллоиммунизации лиц MER2− (92 % реципиентов MER2− получают кровь MER2 + ), известно всего 4 случая обнаружения анти-MER2-антител. В 3 из них антитела присутствовали у больных с хронической почечной недостаточностью, происходивших из одной небольшой этнической группы. На этом основании выказано предположение, что у большинства лиц MER2− указанный антиген отсутствует только на эритроцитах, но имеется на других клетках. Это позволяет объяснить чрезвычайную редкость анти-MER2-антител. Возможно, у некоторых лиц, входящих в

859

упомянутую этническую группу, имеются гены с делецией аллеля MER 2, в связи с чем в организме отсутствует соответствующий антиген. Возникло также суждение о возможной связи ХПН с системой RAPH. Однако какие-либо данные, подтверждающие то или иное предположение, в литературе отсутствуют.

Список литературы

1.Banerji S., Ni J., Wang S.-X. et al. LYVE-1, a new homologue of the CD44 glycoprotein, is a lymph-specific receptor for hyaluronan // J. Cell Biol. – 1999. – V. 144. – P. 789–801.

2.Daniels G.L., Levene C., Berrebi A. et al. Human alloantibodies detecting a red cell apparently identical to MER2 // Vox Sang. – 1988. – V. 55. – P. 161–164.

3.Daniels G.L., Tippett P., Palmer D.K. et al. MER2: a red cell polymorfism defined by monoclonal antibodies // Vox Sang. – 1987. – V. 52. – P. 107–110.

4.Lucien N., Bony V., Gane P. et al. MER2 expression on hematopoetic cells and during erythroiddifferentiationfurthercharacterizationofMER2antigentheproductoftheRAPH blood group system [Abstract] // Transfus. Clin.-Biol. – 2001. –V. 8 (suppl. 1). – 14S.

5.Verhoeven G., Schaap R.C., Champagne K. et al. The first allo-anti-MER2 found in a healthy female blood donor // Vox Sang. – 1998. – V. 74 (Suppl. 1). –Abstract 1439.

6.Winkleman J.C., Basu S. HAR: a novel homolog of CD44 and putative hyaluronic acid receptor encoded by a gene of human chromosome 11p15 [Abstract] // Blood. – 1998. – V. 92 (suppl. 1). – P. 586A.

860