Донсков С.И., Мороков В.А. Группы крови человека. Руководство по иммуносерологии

расценен как приобретенный, возникший вследствие дизэритропоэтических соматических мутаций.

Антиген In a у европейцев встречается редко (менее 0,1 %), In b – часто (более 99,9 %). Антиген In a чаще встречается у арабов и иранцев (табл. 23.1): 10,6 и 11,8 % соответственно (Badakere и соавт. [3, 4], Longster и соавт. [34]). Среди 700

индийских доноров были найдены 2 человека In(b −) (Joshi [29]). Фактическая частота лиц In(b −) (0,28 %) в 14 раз превысила расчетную (0,02 %). Среди 251 эмигранта из Азии, проживающих в Северной Англии, 2 имели фенотип In(а +b −), 8 – In(а +b + ) (Longster, Robinson [35]). Частота фенотипа In(а +b −) и в этой группе превысила ожидаемую. У других народов антигены Indian не изучены.

Антигенные различия In a / In b обусловлены заменой одной пары нуклеотидов G 252 C в экзоне 2 гена CD44. У лиц In(a + ) позицию 46 в протеине CD44 занимает пролин, у лиц In(b + ) в позиции 46 располагается аргинин. Это удалось установить путем трансфекции клеток лейкемической линии Jurkat человека образцами кДНК,полученнымиотлюдейIn(а + )иIn(b + ).Припроведенииэкспериментавы-

явлены мутацииT322 C – молчащая,T370 C – молчащая,A441 C,Y109 S,A831 G, Q 239 G. Все они, кроме G 252 C, не влияли на экспрессию антигена In a.

Таблица 23.1

Распределение антигена Ina у некоторых народов

Антигены Indian разрушаются папаином, трипсином, химотриписном и про-

назой (Badakere и соавт. [3], Dumasia, Gupte [20], Giles [24], Longster, Robinson [35]). В ряде случаев выявлялись эпитопы, устойчивые к действию трипсина и химотрипсина (Anstee и соавт. [1]).

Антигены Indian разрушаются сульфгидрильными реагентами, в том числе

AET и DTT (Dahr, Kruger [12], Daniels [15], Ferguson, Gaal [21], Joshi и Bhatia [29, 30]), иногда для этого требовалась повышенная концентрация редуцента.

Обработка эритроцитов сиалидазой не влияла на экспрессию антигенов In a и In b и экспрессию протеина CD44.

Эритроциты In(a −b + ) и In(a +b + ) отличаются по выраженности агглютинации сывороткой анти-In b, взятой в разведении (Joshi [29]).

Убеременных и новорожденных экспрессия антигена In a снижена (Bhatia

исоавт. [8], Dumasia, Gupte [20]). В непрямой радиометрической пробе количество антигена In a на эритроцитах беременных составило 38 %, на эритроцитах новорожденных 25 % от его уровня у взрослых лиц контрольной группы

841

(Dumasia, Gupte [20]). Через 3‒6 мес. после родов выраженность указанного антигена возвращалась к норме (Dumasia, Gupte [20]).

Антигены Indian присутствуют в растворимой форме в плазме крови, и могут быть выявлены методом нейтрализации соответствующих антител (Lucas и

соавт. [36], Telen и соавт. [60]).

INFI и INJA

В 2006 г. к системе Indian отнесены еще 2 часто встречающихся антигена – INFI и INJA (Daniels и соавт. [17]). Оба антигена идентифицированы Poole и соавт. [49, 50]. Авторы собрали 5 сывороток с высокой частотой реагирования, но отличающиеся специфической направленностью. Сыворотки были получены от беременных женщин: 3 марокканок и 2 пакистанок, и изучались в течение 10 лет. Посредством иммобилизации моноклональных антител удалось показать, что антитела всех 5 сывороток реагируют с детерминантами, расположенными на гликопротеине CD44. Далее Poole и соавт. провели секвенирование гена CD44 указанных женщин. Оказалось, что марокканки гомозиготны по мутации С 255 G в экзоне 3, пакистанки гомозиготны по мутации С 488 A в экзоне 5. Первая мутация вызвала аминокислотную замену His 85 Glu, вторая ‒ Tre 163Arg. Антиген, открываемый сыворотками марокканок, получил обозначение INFI, открываемый сыворотками пакистанок – INJA. После включения в систему Indian антигены получили обозначение ISBT – IN3 и IN4 соответственно.

Известно, что одиночные аминокислотные замены в субстрате способны стимулировать синтез специфических антител, распознающих эти участки. В связи с этим не исключено, что замены Glu 85 иArg 163 могут проявляться фенотипически как редко встречающиеся антигены, антитетичные часто встречающимся антигенам INFI и INJA, подобно редкому фактору In a по отношению к часто встречающемуся In b.

AnWj

Как отмечают Race и Sanger [52], часто встречающийся антиген Anton (An) впервые обнаружили Boorman и Tippett в 1972 г., однако эта находка не была опубликована. Вторую сыворотку со специфичностью анти-An нашел в 1980 г. Daniels [14]. Оба образца антител не реагировали с эритроцитами Lunull (Lutherannull) и эритроцитами новорожденных, на основании чего выявляемый ими антиген сначала был причислен к системе Lutheran и получил обозначение LU15. Однако Poole и Giles [47] показали, что антитела анти-An реагируют с эритроцитами Lunull рецессивного типа и следовательно выявляемый ими антиген не может быть производным гена LU.

В 1983 г. Marsh и соавт. [40] нашли аутоантитела, получившие обозначение анти-Wj. Они реагировали с эритроцитами 415 случайно выбранных лиц и тремя образцами эритроцитов Lunull рецессивного типа. С помощью метода адсорбции ‒ элюции авторы установили, что эритроциты Lunull доминантного типа и

842

эритроциты новорожденных, не реагировавшие в реакции агглютинации с антителами анти-Wj, все же содержат некоторое количество антигена Wj.

В1985 г. Poole и Giles [46] высказали предположение, что антитела анти-An

ианти-Wj идентичны и открывают один и тот же антиген. Вскоре это предположение нашло подтверждение. Mannessier и соавт. [39] наблюдали пациента с болезнью Ходжкина, у которого констатировали временную утрату антигенов Wj

иAn. Его эритроциты не реагировали с сывороткой анти-Wj и сывороткой антиAn. В крови больного присутствовали антитела, идентифицированные как аутоиммунные анти-Wj. Через 6 мес. на фоне ремиссии антитела исчезли, а больной обрел фенотипAn + Wj +. Полученные данные сочли доказательными для заключения о том, что антигеныAn и Wj идентичны. Новый антиген получил обозначение AnWj и был включен в серию 901 «Часто встречающиеся антигены» под номером 901009. Обозначение LU15 (005015) по отношению к этому антигену больше не используют и из классификации ISBT исключили.

Нулевой фенотип AnWj − обычно приобретенный транзиторный, вместе с тем, как показали Poole и соавт. [48], он может быть генетически детерминированным. Так, из 7 детей, родившихся у арабской женщины AnWj −, имевшей анти-AnWj-антитела, 2 были AnWj −. Поскольку другие дети женщины имели фенотип AnWj +, а ее муж приходился ей кровным родственником, возникло предположение, что носителями фенотипа AnWj − могут быть лица, гомозиготные по редко встречающемуся рецессивному молчащему гену.

Посемейное исследование показало, что антиген AnWj не связан с локусом

LU, так же как и с локусами ABO, MNS, RH, KEL, FY, JK, XG и XK.

Среди 2400 американских доноров, эритроциты которых были исследованы

сывороткой анти-AnWj, 3 имели фенотип Lunull. Лица AnWj − с нормально выраженными антигенами Lutheran отсутствовали (Lukasavage [37]), в связи с чем возникли сомнения относительно полной независимости антигенаAnWj от гена LU.

Следует отметить, что антиген In b, не входящий в систему Lutheran, и антиген AnWj, не входящий ни в систему Indian, ни в систему Lutheran, одинаково слабо

выражены на эритроцитах Lunull доминантного типа. На таких эритроцитах присутствие антигенаAnWj удается показать только с помощью адсорбции ‒ элюции

(Poole и соавт. [48]). На эритроцитах Lunull рецессивного и Х-ассоциированного типа антигенAnWj выражен нормально (Poole, Giles [47], Norman и соавт. [41]).

АнтигенAnWj в противоположность антигенам Indian и Lutheran устойчив к трипсину, химотрипсину и сульфгидрильным реагентам.

Своеобразным является онтогенез антигена AnWj. У новорожденных фенотипAnWj − меняется наAnWj + на 3‒46 день после рождения, причем преобразование происходит в течение суток (Poole,VanAlphen [51]). Этот феномен пока не имеет объяснения. Эритроциты поступают в кровоток постепенно. Полагать, что в кровяном русле появляется фактор конверсии, одномоментно превращающий эритроцитыAnWj − вAnWj +, нет оснований. Возможно, растворимая форма веществаAnWj, достигаякритическойконцентрациивплазмекрови,адсорбируетсянаэритроцитах.

843

В редких случаях наблюдалась обратная конверсия: превращение фенотипа

AnWj + вAnWj −.

Остается без объяснений транзиторная утрата антигена AnWj на эритроцитах, сочетающаяся с появлением аутоантител анти-AnWj у больных, а также в отдельных случаях у здоровых (Mannessier и соавт. [39], Poole, Van Alphen [51], Harris и соавт. [27], Magrin и соавт. [38]).

Антиген AnWj может выступать в роли рецептора для бактерий Haemophilis influenza. Эти микробы вызывают воспаление слизистой оболочки верхних дыхательныйпутейумаленьких детей.НекоторыештаммыH. influenzae агглютинировали все образцы эритроцитов, за исключением AnWj −. Агглютинация ингиби-

ровалась антителами анти-AnWj (VanAlphen и соавт. [71],Whitsett и соавт. [72]).

Бактерии H. influenzae связывались с эпителием полости рта, однако этого не наблюдалось у лиц AnWj − среди членов описанной выше арабской семьи (Van Alphen и соавт. [69], Whitsett и соавт. [72]). Адгезия бактерий к эпителиальным клеткамнеингибироваласьантителамианти-AnWj(VanAlphenисоавт.[70]).Хотя рецепторы эритроцитов и рецепторы эпителия, притягивающие H. influenza, неидентичны,онимогутиметьодинаковуюгенетическуюимолекулярнуюоснову.

Влияние гена In(Lu) на экспрессию CD44, Inb иAnWj

Присутствие гена In(Lu), молчащего гена системы Lutheran, угнетает экспрессию ряда эритроцитарных антигенов, в том числе CD44, In b иAnWj. Это было показано с помощью проточной цитофлюориметрии. Связывание анти-CD44-антител эритроцитами лиц Lunull доминантного типа составляло 25‒39 % от уровня связывания этих антител эритроцитами, имевшими обычный набор антигенов Lutheran (Daniels[16],Springисоавт.[57],Telenисоавт.[65]).Втожевремяэритроцитылиц

Lunull рецессивного и Х-ассоциированного типов связывали нормальное и даже по-

вышенноеколичествоанти-CD44-антител(Judsonисоавт.[32],Telen,Green[62]).

Титр анти-In b-антител был существенно ниже при титровании сывороток эритроцитами Lunull доминантного типа по сравнению с титром, полученным при использовании эритроцитов с другим набором антигенов Lutheran, в том числе с эритроцитами Lunull рецессивного и Х-ассоциированного типа (Spring и

соавт. [57], Ferguson, Gaal [21]).

Telen и соавт. [60] отметили, что у лиц Lunull доминантного типа концентрация протеина CD44, обычно присутствующего в сыворотке крови в растворимой форме, снижена. Нормальная сыворотка нейтрализовала около 70 % анти- CD44-антител, в то время как сыворотка лиц Lunull доминантного типа – 33 %.

Антитела Indian

Антитела анти-In a и анти-In b не обладают способностью связывать комплемент (Reid, Lomas-Francis [54]), лучше выявляются в непрямой анти-

глобулиновой пробе (Giles [24], Longster, Robinson [35], Bhatia и соавт. [8]).

Некоторые из них вызывали прямую агглютинацию эритроцитов донора и

844

выявлялись при проведении пробы на индивидуальную совместимость перед гемотрансфузией.

Аллоиммунизация антигенами Indian развивается достаточно быстро, поскольку они обладают относительно высокой иммуногенностью.

По данным Bhatia и соавт. [8], у 30 из 39 добровольцев D −In(a −), искусственно иммунизацированных эритроцитами D + In(a + ) с целью получения сырья для производства иммуноглобулина резус, помимо анти-D-антител, выработались анти-In a-антитела.

Joshi и соавт. [31] наблюдали реципиента, у которого анти-In a-антитела образовались после переливания одной дозы эритроцитов In(a + ).

Ferguson и Gaal [21] описали анти-In b-антитела у первобеременной, не имевшей гемотрансфузий.

Изучение выживаемости эритроцитов In(a + ) в кровяном русле сенсибилизированных лиц показало, что анти-In a-антитела быстро разрушают иногруппные эритроциты. Последние исчезали из кровотока реципиента по истечении 20 мин с момента введения (Bhatia и соавт. [8]).

Быструю убыль In b-положительных эритроцитов наблюдали Ferguson и Gaal [21] у больного, сенсибилизированного указанным антигеном.

Описан случай немедленной гемолитической реакции, обусловленной анти- In b-антителами, после переливания 50 мл несовместимой крови (Joshi [29]).

При очевидной трансфузионной значимости антитела Indian не проявляли себя в качестве причины ГБН. Прямой антиглобулиновый тест с эритроцитами новорожденных лишь иногда был положительным, однако клинических про-

явлений ГБН не наблюдалось (Garner, Devenish [23], Reid, Lomas-Francis [54], Sosler и соавт. [56]).

Получены моноклональные анти-CD44-антитела (Stoll и соавт. [58], Blancher

и соавт. [9]) и анти-In b (Stoll и соавт. [58]).

Анти-AnWj

Антитела анти-AnWj могут быть как аутоиммунными, так и аллоиммунными. Описаны две женщины AnWj − с наличием аллоиммунных анти-AnWj- антител. Обе имели беременности. В сыворотке крови их брата, также AnWj −, указанные антитела отсутствовали.

Poole et al [48] выразили сомнение относительно того, что образование анти- AnWj-антител может быть инициировано ничтожно малыми количествами антигена, имеющимися на эритроцитах плода.

Антитела анти-AnWj вызывали гемолитические посттрансфузионные реакции (Magrin и соавт. [38], De Man и соавт. [19]), но ни разу не были описаны как причина ГБН.

Считается, что наилучшей трансфузионной средой для реципиентов, имею-

щих анти-AnWj-антитела, являются эритроциты доноров Lunull. Гемолитический потенциал анти-AnWj-антител характеризует приживаемость

845

(продолжительностьциркуляции)эритроцитовin vivo (DeManисоавт.[19],Davis

и соавт. [18], Harrison и соавт. [28]).

Whitsett и соавт. [72] отметили, что у реципиента, имевшего аутоантитела анти-AnWj, продолжительность циркуляции собственных эритроцитов не отличалась от нормы, в то время как продолжительность жизни введенных донорских эритроцитов была существенно укороченной.

Knowles и соавт. [33] получили моноклональные антитела со специфичностью анти-AnWj. Антитела реагировали в антиглобулиновой пробе со всеми образцами эритроцитов взрослых лиц, за исключением Lunull и AnWj −. C эритроцитами новорожденных указанные антитела не реагировали.

Локализация антигенов IN иAnWj

Spring и соавт. [57] показали, что антигены системы Indian располагаются на гликопротеине CD44. Иммунопреципитация мембранных белков эритроцитов In(a +b −) и In(a −b + ) анти-In a- и анти-In b-антителами позволила выделить протеин с мол. массой 80 кДа. Последний оказался идентичным протеину CD44. Он не преципитировался специфическими антителами, когда эритроциты не содержали соответствующего антигена. Гликопротеин CD44, выделенный из эритроцитов человека, взаимодействовал с анти-In b-антителами в иммуноблоттинге (Spring и соавт. [57]). Указанные антитела взаимодействовали с CD44 из эри-

троцитов и лейкоцитов человека (Nunomura и соавт. [42], Telen, Ferguson [61]).

Аналогичные результаты получены при использовании моноклональных анти- CD44-антител (Rao и соавт. [53], Petty и соавт. [45]). Аминокислотная последовательность CD44 расшифрована (рис. 23.1).

Рис. 23.1. Аминокислотная последовательность CD44.

Полагают, что антиген AnWj, так же как антигены Indian, расположен на гликопротеинеCD44.Наэтокосвенноуказываютданные,полученныеParsonsисоавт.[44] приобследованиибольнойсврожденнойдизэритропоэтическойанемией.Убольной отмечался дефицит CD44 и одновременно отсутствовали антигены AnWj и Indian, чтосвидетельствуетовозможнойодинаковойлокализацииуказанныхсубстратов.

На одинаковое размещение антигенов CD44, In b и AnWj указывают результаты экспериментов с антигенспецифической иммобилизацией эритроцитов анти-

телами анти-CD44, анти-In b и анти-AnWj (Dalchau и соавт. [13], Rao и соавт. [53]).

Лейкемические клетки линии Jurkat, дефицитные по CD44, после трансфекции кДНК CD44 начинали реагировать с анти-AnWj-антителами (Telen и соавт.

846

[64]). Путем иммунопреципитации указанными антителами выделен полипептид с мол. массой 80 кДа. Telen и соавт. полагают, что антиген AnWj расположен на трипсинрезистентном участке изоформы CD44, отсутствующей у новорожденных. Авторы не исключают, что антиген AnWj может размещаться на изоформе CD44 с мол. массой 200 кДа.

Строение CD44

Протеин CD44 – один из кластеров дифференцировки. Его обозначают также: In(Lu)-ассоциированный р80 (р85), антиген Гермес, фактор хоминга лимфоцитов, хомингассоциированные клеточные адгезивные молекулы (H-CAM). В организме человека он присутствует во многих тканях (Barclay и соавт. [7], Harn и соавт. [26]).

Белок CD44 является компонентом мембраны эритроцитов, имеет мол. массу 80 кДа, чувствителен к действию сульфгидрилльных реагентов, N-гликозилирован, имеетнесколькоизоформ(Springисоавт.[57],Telenисоавт.[63,66]).

Количество эпитопов CD44 на одном эритроците составляет 6 000–10 000 (Anstee и соавт. [1]).

Рис. 23.2. Организация гена CD44.

Цифрами обозначены экзоны, белые прямоугольники – экзоны, подвергающиеся альтернативному сплайсингу, черные прямоугольники – экзоны, кодирующие трансмембранные домены.

Ген CD44 имеет протяженность 50 кб, состоит из 20 экзонов (рис. 23.2) (Screaton и соавт. [55], Tolg и соавт. [68]).

Возникновение изоформ CD44 зависит от характера сплайсинга и особенностей гликозилирования. Гемопоэтический вариант CD44 (CD44Н) считается стандартным и присутствует на эритроцитах и лейкоцитах. Экстрацеллюлярный N-терминальный домен содержит 248 аминокислот, трансмембранный – 21 аминокислоту, внутриклеточный – 72 (Stramencovic и соавт. [59], Goldstein и соавт. [25], Harn и соавт. [26]). Экстрацеллюлярный домен CD44 подразделяют на две области:

––проксимальный участок О-гликозилирования и хондроитинирования;

––дистальный участок дисульфидных связей и цистеиновых остатков

(рис. 23.3).

847

Рис. 23.3. Строение молекулы CD44, несущей антигены системы Indian.

По степени гликозилирования и гликозаминхондроитирования CD44 относят к протеогликанам. Цитоплазматический домен его взаимодействует с цитоскелетом через связь 4.1 или анкирин (Spring и соавт. [57], Nunomura и соавт. [42]).

Функции CD44

Гликопротеин CD44 широко представлен в организме человека и лишь немногие клетки его не содержат. Он имеется на эритроцитах, Т- и В-лимфоцитах,

гранулоцитах, моноцитах (Spring и соавт. [57], Telen и соавт. [65, 66], Dalchau и

соавт. [13]). CD44 присутствует в клетках тимуса, печени, легких, кожи, молочной железы, мышцах, а также в эпителии желудка, тонкой кишки и желчного пузыря (Anstee и соавт. [1], Flanagan и соавт. [22]).

Лиганд CD44 выполняет многочисленные биологические функции: участвует в адгезиистромальных,эпителиальныхиэндотелиальныхклеток,взаимодействииТ- и В-лимфоцитов в процессе иммунного ответа, фиксации лимфоцитов в очаге воспаления. Лиганду CD44 приписывается участие в формировании матрикса заживающей раны, альтернативном сплайсинге, а также в метастазировании опухолей (Bajorath [5], Borland и соавт. [10]). Многие из перечисленных взаимодействий происходятприучастиигиалуроновойкислоты,которая,являясьвысокомолекулярным гликозаминогликаном, входит в состав межклеточного вещества, а также структуру мембраны клеток. CD44 взаимодействует с коллагеном, фибронектином и ламинином, участвует в адгезии стромальных эритроидных предшественников в процессе образованияколоний(Chan,Watt[11],Ostendorpисоавт.[43]).

848

ЛигандCD44предположительносодержиттриучасткасвязываниягиалуроновойкислотычерезаргининилилизин.ЗаменаArg46Glyблокироваласвязывание CD44 с гиалуроновой кислотой (Yang и соавт. [73]).

Мутация гена CD44, приводящая к аминокислотной замене Pro 46 и возникновению фенотипа In(a +b −), не влияла на связывание CD44 и гиалуроновой кислоты in vitro (Telen и соавт. [67]).

Эксперименты с направленным мутагенезом показали, что для связывания гиалуроновой кислоты и CD44 имеют значение последовательности: Arg 41, Tyr 42, Arg 78 и Tyr 79. Процесс усиливается при Lys 68, Asn 100, Asn 101 и Tyr 105 (Bajorath и соавт. [6]).

Список литературы

1.AnsteeD.J.,GardnerB.,SpringF.A.etal.NewmonoclonalantibodiesinCD44andCD58:their usetoquantifyCD44andCD58onnormalhumanerythrocytesandtocomparethedistribution ofCD44andCD58inhumantissues//Immunology.–1991.–V.74.–P.197–205.

2.Badakere S.S., Joshi S.R., Bhatia H.M. et al. Evidence for a new blood group antigen in the Indian population (preliminary report) // Indian J. Med. Res. – 1973. – V. 61. – P. 563.

3.Badakere S.S., Parab B.B., Bhatia H.M. Further observations on the In a (Indian) antigen in Indian populations // Vox Sang. – 1974. – V. 26. – P. 400–403.

4.Badakere S.S., Vasantha K., Bhatia H.M. et al. High frequency of In a antigens among Iranians andArabs // Hum. Hered. – 1980. – V. 30. – P. 262–263.

5.Bajorath J. Molecular organization, structural features, and ligand binding characteristics of CD44, a highly variable cell surface glycoprotein with multiple functions // Proteins. – 2000. – V. 39. – P. 103–111.

6.Bajorath J., Greenfield B., Munro S.B. et al. Identification of CD44 residues important for hyaluronan binding and delineation binding site // J. Biol. Chem. – 1998. – V. 273. –

P.338–343.

7.Barclay A.N., Brown M.H., Law S.K.A. et al. The Leukocyte Antigens: FactsBook. – 2-nd ed. – London:Academic Press, 1997.

8.Bhatia H.M., Badakere S.S., Mokashi S.A., Parab B.B. Studies on the blood group antigen In a // Immunol. Commun. – 1980. – V. 9. – P. 203–215.

9.Blancher A., Oyen R., Tossas E. et al.Amacaque monoclonal antibody anti-CD44: a useful reagent for identifying the dominant type Lu(a −b −) // Immunohematology. – 1999. –

V.15. – P. 82.

10.Borland G., Ross J.A., Guy K. Forms and functions of CD44 // Immunology. – 1998. –

V.93. – P. 139–148.

11.Chan J.Y.-H., Watt S.M. Adhesion receptors on haematopoietic progenitor cells // Brit.

J.Haemat. – 2001. – V. 112. – P. 541–557.

12.Dahr W., Kruger J. Solubilization of various blood group antigens by the detergent Triton X-100 // Forensic. Sci. Int. – 1983. – V. 23. – P. 49–50.

13.Dalchau R., Kirkley J., Fabre J.W. Monoclonal antibody to a human brain-granulocyte-T

lymphocyte antigen probably homologous to the W3 / 13 antigen of the rat // Eur.

J.Immunol. – 1980. – V. 10. – P. 745–749.

14.Daniels G.L. Blood group antigens of high frequency: a serological and genetical study // PhD Thesis. – University of London, 1980.

15.Daniels G. Effect of enzymes on and chemical modifications of high-frequency red cell antigens // Immunohematology. – 1992. – V. 8. – P. 53–57.

16.Daniels G. Lutheran related antibodies // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1988. –

V.31. – P. 447–452.

849

17.Daniels G.L., Flegel W.A., Fletcher A. et al. International society of blood transfusion committee on terminology for red celll surface antigens: Cape Town report // Vox Sang. – 2007. – V. 92. – P. 250–253.

18.Davis K., Lucchesi G., Lyle B., Bradley P. A further example of anti-Wj in an individual of common Lutheran phenotype [Abstract] // Joint. Congr. Int. Soc. Blood Transfus. andAABB, 1990.–P.153.

19.De Man A.J.M., van Dijk B.A., Daniels G.L.An example of anti-AnWj causing haemolytic transfusion reaction // Vox Sang. – 1992. – V. 63. – P. 238.

20.DumasiaA.N., Gupte S.C. Quantitation of In a blood group antigens // Indian J. Med. Res. – 1990. – V. 92. – P. 50–53.

21.Ferguson D.J., Gaal H.D. Some observations on the In b antigen and evidence that anti-In b causes accelerated destruction of radiolabeled cells // Transfusion. – 1988. – V. 28. – P. 479– 482.

22.Flanagan B.F., Dalchau R., Allen A.K. et al. Chemical composition and tissue distribution of the human CDw44 glycoprotein // Immunology. – 1989. – V. 67. – P. 165–175.

23.Garner S.F., Devenish A. Do monocyte ADCC assays accurately predict the severity of hemolytic disease of the newborn caused by antibodies to high-frequency antigens? // Immunohematology. – 1996. – V. 12. – P. 20–26.

24.Giles C.M. Antithetical relationship of the anti-In a with Salis antibody // Vox Sang. – 1975. – V. 29. – P. 73–76.

25.Goldstein L.A., Zhou D.F.H., Picker L.J. et al. A human lymphocyte homing receptor, the Hermes antigen, is related to cartilage proteoglycan core and link proteins // Cell. – 1989. –

V.56. – P. 1063–1072.

26.Harn H.-J., Isola N., Cooper D.L. The multispecific cell adhesion molecule CD44 is represented in reticulocyte cDNA// Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1991. – V. 178. –

P.1127–1134.

27.Harris T., Steiert S., Marsh W.L., Bertman L.B. A Wj-negative patient with anti-Wj // Transfusion. – 1986. – V. 26. – P. 228.

28.Harrison C.R., Heinz R., Claudhuri T.K. Clinical management of a patient with anti-Anton [Abstract] // Transfusion. – 1985. – V. 25. – P. 463.

29.Joshi S.R. Immediate hemolytic transfusion reaction due to anti-In b // Vox Sang. – 1992. –

V.63. – P. 232–233.

30.Joshi S.R., Bhatia H.M. Effect of 2-aminoethyl isothiouroniumbromide on In a / In b blood group antigens // Indian J. Med. Res. – 1987. – V. 85. – P. 420–421.

31.Joshi S.R., Gupta D., Choudhury R.K., Choudhury N. Transfusion-induced anti-In a following a single-unit transfusion // Transfusion. – 1993. – V. 33. – P. 444.

32.JudsonP.A.,SpringF.A.,ParsonsS.F.etal.Reportongroup8(Lutheran)antibodies//Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1988. – V. 31. – P. 433–440.

33.Knowles R.W., Bai Y., Lomas C. et al. Two monoclonal antibodies detecting high frequency antigensabsentfromredcellsofthedominanttypeofLu(a −b −)Lu:–3//J.Immunogenet.– 1982. – V. 9. – P. 353–357.

34.Longster G.H, North D.I, Robinson E.A. Four further examples of anti-Inb detected during pregnancy // Clin Lab Haematol. – 1981. – V. 3. – P. 351–356.

35.LongsterG.H.,RobinsonE.A.E.Fourfurtherexamplesofanti-In bdetectedduringpregnancy

//Clin. Lab. Haematol. – 1981. – V. 3. – P. 351–356.

36.Lucas M.G., Green A.M., Telen M.J. Characterization of the serum In(Lu)-related antigen: identificationofaserumproteinrelatedtoerythrocytep80//Blood.–1989.–V.73.–P.596–600.

37.LukasavageT.Donorscreeningwithanti-AnWj//Immunohematology.–1993.–V.9.–P.112.

38.Magrin G., Harrison C. One hour 51Cr survival in a patient with anti-AnWj [Abstract] // 20-th Cong. Int. Soc. Blood Transfus, 1988. – P. 228.

850