Донсков С.И., Мороков В.А. Группы крови человека. Руководство по иммуносерологии

36.Levine P., Stetson R.E. An unusual case of intragroup agglutination // J. AMA. – 1939. –

V.113. – P. 126‒127.

37.Lomas C.G., Tippett P. Use of enzymes in distinguishing anti-LW a and anti-LW ab from anti-D // Med. Lab. Sci. – 1985. – V. 42. – P. 88‒89.

38.Mallinson G., Martin P.G., Anstee D.J. et al. Identification and partial characterization of the human erythrocyte membrane component(s) that express the antigens of the LW bloodgroup system // Biochem J. – 1986. –V. 234. – P. 649‒652.

39.Moore S.Identificationofredcellmembranecomponentsassociatedwithrhesusbloodgroup antigen expression // Red Cell Membrane Glycoconjugates and Related Genetic Markers / J.-P. Cartron, C. Rouger, C. Salmon eds. – Paris: LibrarieArnette, 1983. – P. 97‒106.

40.MurrayJ.,ClarkE.C.Productionofanti-Rhinguineapigsfromhumanerythrocyteextracts

//Nature. – 1952. –V. 169. –P. 886‒887.

41.Napier J.A.F., Rowe G.P. Transfusion significance of LW a allo-antibodies // Vox Sang. – 1987. – V. 53. – P. 228‒230.

42.Oliveira O.L.P., Thomas D.B., Lomas C.G., Tippett P. Restricted expression of LW antigen onsubsetsofhumanBandTlymphocytes//J.Immunogenet.–1984.–V.11.–P.297‒303.

43.Parsons S.F., Spring F.A., Chasis J.A., Anstee D.J. Erythroid cell adhesion molecules Lutheran and LW in health and disease // Bailliere’s Best Prac. Clin. Haemat. – 1999. –

V.12. – P. 729‒745.

44.PerkinsH.A.,McIllroyM.,SwansonJ.etal.TransientLW-negativeredbloodcellsandanti- LW in a patient with Hodgkin disease // Vox Sang. – 1977. – V. 33. – P. 299–303.

45.Perrault R. ‘Cold’ IgG autologous anti-LW: an immunological comparison with immune anti-LW // Vox Sang. – 1973. – V. 24. – P. 150‒164.

46.Polesky H.F., Swanson J., Olson G. Guinea pig antibodies to ? Rh-Hr precursor // Proc. 11th Cong. Int. Soc. Blood Transfus. – 1966 / Bibl. Haemat. – 1968. – V. 29(1). – P. 384‒387.

47.Poole J., Ford D., Tozer R. et al. A case of LW(a −b −) in Papua New Guinea [Abstract] // 24-th Cong. Int. Soc. Blood Transfus. – 1996. – P. 144.

48.Race R.R., Sanger R. Blood Groups in Man. – 6-th ed. – Oxford: BSP, 1975. – 659 p.

49.Reid M.E., O’Day T.M., Toy P.T.C.Y., Carlson T. Anti-LW in a transient LW(a −b −) individual: serologic characteristics and clinical significance // J. Med. Technol. – 1996. –

V.3. – P. 117–119.

50.Shaw M.A. Monoclonal anti LW ab and anti-D reagents recognize a number of different epitopes: use of red cells of non-human primates // J. Immunogenet. – 1986. – V. 13. –

P.377–386.

51.Sistonen P.Aphenotypic association between the blood group antigen Ne a and Rh antigen D // Med. Biol. – 1981. – V. 59. – P. 230–233.

52.Sistonen P., Green C.A., Lomas C.G., Tippett P. Genetic polymorphism of the LW blood group system //Ann. Hum. Genet. – 1983. – V. 47. – P. 277–284.

53.Sistonen P., Nevanlinna H.R., Virtaranta-Knowles K. et al. Ne a, a new blood group antigen in Finland // Vox Sang. – 1981. – V. 40. – P. 352–357.

54.Sistonen P., Tippett P.A‘new’allele giving further insight into the LW blood group system

//Vox Sang. – 1982. – V. 42. – P. 252–255.

55.Sistonen P., Virtaranta-Knowles K., Denisova R. et al.The LW b blood group as a marker of prehistoric Baltic migrations and admixture // Hum. Hered. – 1999. – V. 49. – P. 154–158.

56.Sonneborn H.-H., Ernst M., Voak D.Anew monoclonal anti-LW (BS 87) [Abstract] // Vox Sang. – 1994. – V. 67 (Suppl. 2). – P. 114.

57.Sonneborn H.-H., Uthelmann H., Tills D. et al. Monoclonal anti-LW ab // Biotest Bull. – 1984. – V. 2. – P. 145–148.

58.SouthcottM.J.G.,TannerM.J.A.,AnsteeD.J.Theexpressionofhumanbloodgroupantigens during erythropoiesis in a cell culture system // Blood. –1999. – V. 93. – P. 4425–4435.

761

59.Spring F.A., Parsons S.F., Ortlepp S. et al. Intercellular adhesion molecule-4 binds α4β1 and αv-family integrins through novel integrin-binding mechanisms // Blood. – 2001. – V. 98. –

P.458–466.

60.Swanson J., Matson G.A. Third example of a human ‘D-like’ antibody or anti-LW // Transfusion. – 1964. – V. 4. – P. 257–261.

61.Swanson J., Polesky H.F., Matson G.A. The LW antigen of adult and infant erythrocytes // Vox Sang. – 1965. – V. 10. – P. 560–566.

62.Swanson J., Scofield T., Krivit W. et al. Donor-derived LW, Rh and M antibodies in post BMTchimera [Abstract] // Joint. Congr. Int. Soc. BloodTransfus andAABB, 1990. – P. 34.

63.Swanson J.L., Azar M., Miller J., McCullough J.J. Evidence for heterogeneity of LW antigen revealed in a family study // Transfusion. – 1974. – V. 14. – P. 470–474.

64.VillalbaR.,CeballosP.,FornesG.etal,Clinicallysignificantanti-LW ab bymonocyteassay // Vox Sang. – 1995. – V. 68. – P. 66–67.

65.Vos G.H., Petz L.D., Garratty G., Fudenberg H.H. Autoantibodies in acquired hemolytic anemia with special reference to the LW system // Blood. – 1973. – V. 42. – P. 445–453.

66.Wang J., Springer T.A. Structural specializations of immunoglobulin superfamily members for adhesoin to integrins and viruses // Immunol. Rev. – 1998. – V. 163. – P. 195–215.

67.White J.C., Rolih S., Wilkinson S.L. et al.Anew example of anti-LW and further studies on heterogeneity of the system // Transfusion. – 1975. – V. 15. – P. 368–372.

68.Wiener A.S., Moor-Jankowski J., Brancato G.J. LW factor // Haematologia. – 1969. –

V.3. – P. 385–393.

69.Wiener A.S., Socha W.W., Gordon E.B. Fractionation of human anti-Rho sera by absorption with red cells of apes // Haematologia. – 1971. – V. 5. – P. 227–240.

762

Глава 19.

Система Chido / Rodgers

Антигены Chido / Rodgers (Чидо / Роджерс), подобно антигенам Lewis, не являются эритроцитарными, а адсорбируются на эритроциты из плазмы. Они, так же как и антигены Lewis, обнаружены с помощью реакции агглютинации эритроцитов, и лишь позднее было установлено, что эти антигены присущи не эритроцитам, а C4d-компоненту комплемента. Некоторое количество комплемента всегда присутствует на мембране эритроцитов, и соответствующие антикомплементарные антитела могут вызвать их агглютинацию.

Несмотря на то что антигены Chido и Rodgers являются гуморальной субстанцией, систему Chido / Rodgers классифицируют не с сывороточными, а с эритроцитарными антигенными системами. Ей присвоен номер ISBT 017.

В систему Chido / Rodgers входят шесть антигенов Chido (Ch1–Ch6), два антигена Rodgers (Rg1 и Rg2) и гибридный антиген WH, возникающий в случае сочетания антигенов Ch6 и Rg1 (Giles и соавт. [25, 34]) (табл. 19.1).

Таблица 19.1

Номенклатура антигенов системы Chido / Rodgers

В номенклатуре ISBT антигены Ch1–Ch6 получили обозначения CH / RG1– CH / RG6, детерминанта WH обозначена как CH / RG7, антигенам Rg1 и Rg2 присвоены буквенно-цифровые обозначения: CH / RG11 и CH / RG12 (см. табл. 19.1). Символы CH / RG8–CH / RG10 оставили для антигенов Ch / Rg,

которые могут быть открыты.

Частота антигена Ch1 у европеоидов составляет 96 %, у монголоидов – 100 % (табл.19.2)(Giles[24],Middleton,Crookston[54]).ЧастотаантигенаWHболее15 %.

763

Посемейные исследования показали кодоминантный характер наследования гена Ch и его тесную взаимосвязь с локусом HLA (Awdeh и соавт. [3], Middleton

и соавт. [55]).

Таблица 19.2

Распределение фенотипов Ch / Rg с англичан и японцев*

* По Giles и соавт. [37].

С4-компонент комплемента

Компонент С4 комплемента представляет собой полипептидную цепь с мол. массой 200 кДа, состоящую из трех фрагментов: α (95 кДа), β (75 кДа) и γ (30 кДа). Все три полипептида гликозилированы и связаны между собой дисульфиднми мостиками (рис. 19.1). Цепи α С4А и С4В имеют мол. массу 96 и 94 кДа соответственно (Lundwall и соавт. [48], Roos и соавт. [78, 79]), обладают наибольшей биологической активностью и обусловливают антигенные различия С4-компонента комплемента. Они состоят из относительно большого фрагмента C4b и короткого N-терминального фрагмента C4a. Связанный с мембраной полипептид C4b под влиянием фактора I комплемента преобразуется в C4d. Сходное действие в отношении C4b оказывает трипсин (Law, Reid [45]).

Rosenfield и соавт. [80], использовав метод электрофореза, установили, что компонент С4 комплемента неоднороден и состоит из отдельных фракций.

Последующие исследования с помощью иммуноэлектрофореза в геле позволи- лиO’Neillисоавт.[67],Teisbergисоавт.[89]определить,чтоС4-компоненткомпле- мента у большинства людей присутствует в виде одного из трех типов (рис. 19.2). Первый тип комплемента – С4А (acidic, кислый) – характеризуется четырьмя быстро мигрирующими полосами, второй – С4В (basic, щелочной) – четырьмя медленно мигрирующими полосами, третий (С4АВ) имеет обе группы полос. Авторы различалитакжеC4F(fast,быстрый)иC4S(slow,медленный)типы.

Основываясь на результатах посемейных исследований O’Neil и соавт. [67, 68] заключили, что протеины С4А и С4В являются продуктом не двух

764

Рис. 19.1. Строение молекулы С4-компонента комплемента. Три цепи соединены дисульфидными связями. Темной штриховкой выделен участок C4d, в котором размещаются детерминанты Chido/Rodgers.

Рис. 19.2. Электрофоретические различия компонента С4 комплемента у лиц с разным фенотипом по системе Chido/Rodgers (по Law и соавт. [45], O’Neill и соавт. [68]).

кодоминантных аллелей, а двух тесно связанных между собой локусов С4А и С4В, в каждом из которых нередко встречаются молчащие аллели. Последние получили обозначения C4А*Q0 и C4B*Q0 (Q0 – аббревиатура от quantity null, ноль вещества). Небольшое число лиц с врожденным дефицитом С4 объясняли низкой частотой гаплотипа C4А*Q0 C4B*Q0. По этой причине гомозиготные по указанному гаплотипу С4-дефицитные индивиды встречаются крайне редко.

765

O’Neilисоавт.[67]показали,чтоантигеныChиRgсвязанысС4-компонентом комплемента. Плазма лиц Ch + Rg + имела оба изотипа (С4А и С4В) компонента С4, плазма индивидов Ch + Rg− содержала С4В-изотип, а плазма лиц Ch −Rg + – изотип С4А (см. рис. 19.2). Таким образом, антигены Ch и Rg вели себя как производные локусов С4В и С4А соответственно. Дефицит С4-компонента наблюда-

ли только у лиц Ch −Rg − (Atkinson и соавт. [2], Crookston и соавт. [14], Giles и со-

авт. [36], O’Neill и соавт. [66, 68]). Эритроциты С4-дефицитных лиц реагировали с некоторыми сыворотками анти-Ch и анти-Rg, однако, как было установленопозднееGilesисоавт.[36],положительныереакциибылиобусловленыприсутствием в этих сыворотках сопутствующих анти-HLA-антител.

Как отмечалось выше, эритроциты, сенсибилизированные комплементом in vitro, приобретают фенотип донора плазмы, в которой они были инкубированы. Адсорбированный на эритроцитах компонент C4d устойчив к действию трипсина: выраженность эпитопов Ch и Rg на нем сохраняется (Tilley

и соавт. [92]).

Двухлокусная генетическая модель протеина С4, предложенная O’Neil и соавт. [66], в целом подтвердилась, хотя последующие исследования показали, что антигены Ch и Rg более полиморфны, чем это должно быть при наличии только двух локусов.

Антигены Ch и Rg

Структурный полиморфизм

Широкие исследования компонента С4, в том числе субстратов, лишенных сиаловых кислот, показали, что указанный протеин полиморфен (Awdeh и соавт. [3], Bruun-Petersen и соавт. [9], Mauff и соавт. [51], Olaisen и соавт. [69]). К на-

стоящему времени известно более 50 его разновидностей, отличающихся электрофоретической подвижностью: 24 разновидности компонента С4А и 27 разновидностей компонента С4В, включая нулевые фенотипы C4A*Q0 и C4B*Q0 (Mauff и соавт. [49, 50, 52]).

Изотипы компонента С4, богатые сиаловыми кислотами и движущиеся к аноду при проведении электрофореза, обозначены С4А, изотипы, движущихся к катоду, – С4В.

Вариантам С4-компонента комплемента и образующим их генам присвоены идентификационные номера [95].

Для европеоидов характерны четыре фенотипа С4А (С4А2, С4А3, С4А4 и С4А6) и три фенотипа C4B (С4В1, С4В2 и С4В3). Наиболее частые варианты С4А3 и С4В1.

Установлено, что С4А эффективнее связывается с аминокислотными остатками, в то время как С4В лучше взаимодействует с гидроксильными группами (Dodds и соавт. [16]). С4В более активен по сравнению с С4А в реакции опосредованного антителами гемолиза эритроцитов (Awdeh и соавт. [3]).

766

Протеин С4А экспрессирует антигены Rg, протеин С4В – антигены Ch. Существуют исключения из этого правила в виде так называемой обратной антигенности. Так, протеин С4А1 реагирует с анти-Ch-антителами, но не реагирует с антителами анти-Rg, а протеин С4В5 взаимодействует с анти-Rg- антителами и некоторыми образцами анти-Ch (Rittner [75], Roos и соавт.[78]).

Генетический полиморфизм

Гены, кодирующие антигены Ch1 и Rg1, идентифицированы Barba и соавт. [5], Schneider и соавт. [82] посредством ПЦР.

Локус С4А имеет величину 22 кб и состоит из 41 экзона; С4В имеет протяженность 16 или 22 кб, возникновение укороченного варианта связано с утратой интрона величиной 6,8 кб (Carroll и соавт. [10],Yu [98]).

Гены С4А и С4В весьма консервативны. При секвенировании ДНК и определении аминокислотных последовательностей выявлено сходство обоих протеинов, превышающее 99 % (Belr и соавт. [6]). Восемь аминокислотных различий внутри α-цепи C4d-фрагмента определяют различия аллотипов С4А и С4В (Belr и соавт. [6, 7], Moulds [58]). Четыре аминокислотных остатка, кодируемых экзоном 26, определяют изотип внутри группы. Так, С4А имеет последователь-

ность Pro-Cys-Pro-Val-Leu-Asp в позициях 1101–1106, для С4В характерна по-

следовательность Leu-Ser-Pro-Val-Ile-His в тех же позициях (Yu и соавт. [101]). Аминокислотные замены в положениях 1054, 1157, 1188 и 1191, кодируемые экзонами 25 и 28, определяют специфичность антигенных детерминант Ch и Rg.

Изменения С4-гаплотипов могут быть обусловлены дупликацией генов С4А и С4В. Некоторые из удвоенных генов (С4А*3А*2 и С4В*2В*1) встречаются с частотой около 1 % среди европеоидов (Bruun-Petersen и соавт. [9], Carroll и со-

авт. [11], Giles и соавт. [38], Nordhagen и соавт. [62], Raum и соавт. [73]).

Примерно половина молчащих аллелей обусловлена делецией участка ДНК протяженностью 28 кб (Schneider и соавт. [81].

Carrol и соавт. [12] предположили, что дупликация и делеции приводят к неэквивалентному кроссинговеру. Молчащий аллель С4А*Q0 может возникать в результате встраивания участка ДНК величиной 2 пн в экзоне 29. Это приводит к формированию стоп-кодона в следующем за ним экзоне 30 (Barba и соавт. [4]). Локус С4В может быть полностью заменен копией С4А в случае генной конверсии (Braun и соавт. [8], Palsdottir и соавт. [70]). Неэквивалентный кроссинговер с образованием гибридных генов С4А / В объясняет возникновение обратной антигенности. При этом возникают протеины С4А и С4В, экспрессирующие необычные антигенные детерминанты Ch и Rg (Giles и соавт. [28], Roos и соавт. [78]).

Молекулярно-генетическийанализ76гаплотиповпоказал,чтов58случаяхпри- сутствовалодваС4-локуса,в12–один,в6–сразучетыре(Teisbergисоавт.[90]).

Локус С4В фланкирован геном CYP21B (ген стероидной 21-гидроксилазы), а локус С4А – псевдогеном CYP21A. Указанные генетические структуры тесно

767

связаны между собой на хромосоме 6 в регионе III большого комплекса гистосовместимости. Некоторые гаплотипы С4А и HLA показывают высокую степень неравновесного сцепления. Так, гаплотип C4A*Q0 у европеоидов ассоциирован с фенотипом HLA-A1,B8,DR3, у негроидов – с фенотипом HLA-В44,DR2, гаплотип C4В*Q0 чаще встречается у лиц HLA-B5,B12.

Серологический полиморфизм

С помощью реакции нейтрализации специфических антител выявлено три фенотипа Rodgers: Rg +, Rg − и частично ингибирующий Rg + (Longster, Giles [47]), а также четыре фенотипа Chido: Ch +, Ch − и два частично ингибирующих

Ch + (Giles и соавт. [24], Nordhagen и соавт. [63]).

Идентифицированы две разновидности антител анти-Rodgers (анти-Rg1 и анти-Rg2) и три разновидности антител анти-Chido (анти-Ch1, анти-Ch2 и антиCh3), распознающих антигены, имеющие высокую частоту (Giles и соавт. [24, 22, 23]).

Плазма Rg +, полностью ингибирующая анти-Rodgers-антитела, была получена от лиц с фенотипом Rg:1, 2. Плазма Rg −, не ингибирующая указанные антитела, принадлежала индивидам Rg:−1,−2. Частичную ингибицию анти- Rodgers-антител вызывала плазма лиц Rg:1, −2. Фенотип Rg: −1, 2 не найден.

Плазма, ингибирующая активность анти-Chido-антител, получена от лиц Ch:1, 2, 3, плазма, не обладающая такой способностью, – от индивидов

Ch:− 1, −2, −3. Плазма лиц Ch:1, −2, 3, Ch:1, 2, −3 и Ch:1, −2,3 вызывала частич-

ную ингибицию антител анти-Chido. Три последних фенотипа встречаются ред-

ко (Giles и соавт. [38], Skanes и соавт. [85]). Фенотипы Ch: −1, 2, 3 и Ch: −1, −2, 3

не найдены (Yu и соавт. [100]).

Молекулы С4 экспрессируют антиген Rg1 или Ch1. Оба антигена вместе на эритроцитах не присутствуют.

Частично ингибирующий фенотип Rg:1, −2 находят преимущественно у лиц, наследующих гаплотип С4А*3А*2В*Q0. Отмечена выраженная ассоциация фенотипа Ch:1, −2, 3 с гаплотипом С4В*2, фенотипа Ch:1,2, −3 с гаплотипами С4А*6В*1 и С4А*3В*1. В остальном фенотипы Ch и Rg не коррелируют с алло-

типами С4 (Giles и соавт. [28]).

Серология системы Ch / Rg еще более усложнилась после открытия Giles [27] трех новых часто встречающихся антигенов: Ch4, Ch5 и Ch6. Антитела к этим детерминантам могут быть выявлены только с использованием эритроцитов Ch: −1, −2, −3, нагруженных компонентом С4 различных аллотипов, в том числе с обратной антигенностью Ch / Rg.

Антиген Ch4 свойствен всем С4В-аллотипам, но не встречается при наличии нулевых гаплотипов: C4B*Q0 и C4A*1B*Q0. Последний кодирует антигены Ch1 и Ch3 в отсутствие Rg1 и Rg2.

Антиген Ch5 ассоциирован с Ch2 на протеине С4В, но может присутствовать на С4А1 без Ch2.

768

Антиген Ch6 ассоциирован с Ch3 на протеине С4В, однако в отличие от Ch3 всегда присутствует у лиц Rg:1, −2.

Еще один антиген системы Ch / Rg – WH – был выявлен Giles, Jones [34] у мужчины, получавшего множественные гемотрансфузии. Сыворотка реципиента содержала также антитела анти-Ch1 и анти-Ch4.

Антиген WH экспрессируется в том случае, если присутствуют антигены

Ch6 и Rg1 одновременно, а антиген Rg2 отсутствует (Giles, Jones [34], Moulds и соавт. [59]).

Yu и соавт. [99, 100, 101] предложили модель, объясняющую формирование антигенных детерминант Ch / Rg (рис. 19.3). Согласно этой модели, антигены системы Ch / Rg разделяются на два типа.

Рис. 19.3. Антигенная модель системы Chido/Rodgers (по Giles

и соавт. [39],Yu и соавт. [100].

Первый тип – мутационные антигены (антигены последовательностей), то есть антигены, специфичность которых обусловлена разной последовательностью (заменами) аминокислот в одних и тех же позициях протеина. К этому типу относятся антигены Ch1, Ch4, Ch5, Ch6 и Rg1.

Второй тип – конформационные антигены. Их экспрессия зависит от того или иного сочетания мутационных антигенов. К конформационным антигенам относятся Ch2, Ch3 и Rg1.

769

Молекулярная основа мутационных антигенов:

для экспрессии антигена Ch1 необходимо присутствиеAla 1188 иArg 1191, для экспрессии антигена Ch6 необходимо присутствие Ser 1157,

эпитоп Ch4 формируется Leu 1101, Ser 1102, Ile 1105 и His 1106,

эпитоп Ch5 формируется Gly 1054,

антиген Rg1 присутствует при последовательности Val 1188 и Leu 1191. Молекулярная основа конформационных антигенов:

эпитопCh2формируетсяприодновременномприсутствииантигеновCh4иCh5, для эпитопа Ch3 необходимо присутствие антигенов Ch1 и Ch6,

антигенRg2требуетприсутствияантигенаRg1ипоследовательностиAsn1157.

Полагают, что должен существовать еще один мутационный антиген – Rg3, необходимый для конформационного эпитопа Rg2. Одной из его предполагаемых характеристик должна быть последовательностьAsn 1157.

Конформационным по своей природе является антиген WH. Он возникает при наличии Val 1188 и Leu 1191 (эпитопа Rg1), а также Ser 1157 (эпитопа Ch6) (Giles, Jones [34], Hellman и соавт. [41]).

Результаты исследования, проведенные Giles и соавт. [37, 39] в 325 семьях, полностью согласуются с моделью, предложеннойYu и соавт. [99, 100, 101].

Методы определения

Эритроциты, сенсибилизированные in vitro протеином С4, непосредственно агглютинируются антителами анти-Ch и анти-Rg. Нативные эритроциты реагируют с указанными антителами только в непрямой антиглобулиновой пробе (Tilley и соавт. [92]). Эта особенность связана с низким уровнем адсорбции эритроцитами протеина С4 in vivo (Atkinson и соавт. [2]).

Сенсибилизацию эритроцитов комплементом in vitro проводят посредством их инкубации со свежей нативной сывороткой в 10 % сахарозе. При этом клетки могут быть сенсибилизированы как собственным комплементом, так и привнесенным с плазмой другого АВО-совместимого лица (Giles [26], Tilley и соавт. [92]). Этот методический прием используют при определении группы Ch / Rg, а также при стандартизации антиглобулиновых реагентов (для выявления антикомплементарных анти-С4-антител, которые считаются нежелательными при выполнении непрямой антиглобулиновой пробы).

Антигены Ch / Rg на нативных эритроцитах, не сенсибилизированных комплементом в 10 % сахарозе, разрушаются трипсином, химотрипсином, папаином,

фицином и проназой (Atkins [1], Longster, Giles [47], Middleton, Crookston [54], Nordhagen и соавт. [61], Tilley и соавт. [92]). Путем подсчета молекул С4d, связанных с эритроцитами, было показано, что их количество уменьшается в 2 раза после обработки трипсином (Giles и соавт. [29]). Антигены Ch / Rg устойчивы к действию сульфгидрила и сиалидазы, однако эритроциты, обработанные сиалидазой, утрачивают способность адсорбировать комплемент в растворе сахарозы (Wilfert и соавт. [97]). На этом основании полагают, что связывание компонента С4 с

770