Донсков С.И., Мороков В.А. Группы крови человека. Руководство по иммуносерологии

Биохимия и генетика

Антигены LW представляют собой гликопротеины с мол. массой около 40 кДа. Разрушение дисульфидных связей инактивирует вещество LW (Konigshaus, Holland [27]).

Ген LW картирован на коротком плече хромосомы 19 в позиции 19р13.3. Антигенный полиморфизм (LW a / LW b) обусловлен перемещениемA308 G в экзоне 1, что приводит к аминокислотной замене: глицин на аргинин в позиции 70 в первом IgSF-домене гликопротеина LW (Hermand и соавт. [21]).

Мол. масса гликопротеина, полученного посредством иммунопреципитации с использованием аллогенных анти-LW ab-антител (от миссис Big.), соответ-

ствовала 37–47 кДа (Mallinson и соавт. [38], Bloy и соавт. [5, 6], Moore [39]).

Субстрат, полученный при использовании моноклональных анти-LW ab-антител, имел меньшую мол. массу – от 36 до 43 кДа.

Мол. масса гликопротеина снижалась до 2 и 17 кДа после обработки N- и О-гликаназами соответственно (Bloy и соавт. [5]). Добавление Na2-ЭДТА (трилон Б) к эритроцитам ингибировало антигены LW(Bloy и соавт. [6]). Ионы Mg2 + восстанавливали активность антигенов LW, ионы Mn2 + и Ca2 + были инертны.

Основываясь на результатах сравнительного исследования гликопротеина LW и протеина Rh с помощью химотриптического йодпептидного картирования, Bloy и соавт. [5, 7] высказали предположение, что гликопротеин LW может являться гликозилированной формой Rh-протеина или, иными словами, Rh-полипептид является субстанцией-предшественником гликопротеина LW. Протеин Rh с мол. массой 31 кДа преципитировался одновременно с гликопротеином LW, и это свидетельствовало, что указанные структуры эритроцитарной мембраны тесно связаны.

Bailly и соавт. [1] частично воспроизвели аминокислотную последовательность гликопротеина LW, что позволило создать олигонуклеотидные праймеры, исследовать кДНК и установить, что кодируемый пептид имеет мол. массу 26,5 кДа. Кроличьи антитела к синтетическому пептиду, состоящему из 15 аминокислот, реагировали в непрямой антиглобулиновой пробе со всеми образцами эритроцитов за исключением LW(a −b −). Эритроциты D + реагировали интенсивнее, чем эритроциты D −. Эритроциты D + LW(a −b + ) давали слабовыраженные реакции.

Рис. 18.1. Аминокислотная последовательность протеина LW.

Как показали Bailly и соавт. [1], Hermand и соавт. [21], ген LW кодирует протеин, включающий 271 аминокислоту (рис. 18.1), в том числе сигнальный

751

пептид (30 аминокислот), экстрацеллюлярный N-терминальный домен (208 аминокислот), трансмембранный гидрофобный домен (21 аминокислота) и С-терминальный цитоплазматический домен (12 аминокислот). Имеется четыре потенциальных участка N-гликозилирования: 38, 48, 160 и 191, которые занимает аспарагин. N-гликозилирование этих участков приводит к формированию гликопротеина с мол. массой 38–46 кДа.

Рис. 18.2. Строение гликопротеина LW и транскрипта гена LW.

Гликопротеин LW включает два IgSF-домена (рис. 18.2) и структурно связан с молекулами межклеточной адгезии ICAM-1, ICAM-2 и ICAM-3. Предложена трехмерная модель гликопротеина LW (Hermand и соавт. [22], Spring и соавт. [59]).

Ген LW имеет величину 2,65 кб, организован в виде трех экзонов (см. рис. 18.2) Экзон 1 кодирует нетранслируемую последовательность из 96 кодонов, сигнальный пептид и первый IgSF-домен. Экзоны 1 и 2 отделены друг от друга интроном из 129 пар оснований. Еще один интрон (147 пар оснований) разделяет экзоны 2 и 3. Экзон 2 кодирует второй IgSF-домен. Экзон 3 кодирует трансмембранный и интрацеллюлярный домены и содержит в области 3ʹ нетранслируемую последовательность. Промоторная область гена содержит участки, влияющие на экспрессию антигенов LW на других клетках (Hermand и

соавт. [23]).

Фенотипы LWa, LWb и LW(a −b −)

В большинстве популяций антигены LW a и LW b имеют противоположный характер распределения: LW a встречается часто, LW b – редко. Наибольшая частота антигена LW b зарегистрирована у латышей и литовцев, в связи с чем этот фактор относят к своеобразным балтийским маркерам (табл. 18.3) и его обнаружение в других популяциях, как полагают Sistonen и соавт. [55], отражает степень влияния прибалтийских народов.

752

У финнов частота генов, генотипов и фенотипов соответствует следующим величинам:

До обнаружения антител анти-LW b практически все индивиды с редким фенотипом LW(a −) выявлялись в связи с присутствием в сыворотке их крови анти-LW- антител. Посемейные исследования часто не подтверждали наследственную пере-

дачу гена LW (Race и Sanger [48], Beck [3], Giles [18]). Позднее было установлено,

что LW a и LW b являются кодоминантными аллелями (Sistonen и соавт. [52, 54]) и не зависят от локуса RH (Levine и соавт. [35], Swanson и соавт.[60, 63], White и соавт. [67]).Обследованиечленовнесколькихфинскихсемейподтвердилоэтозаключение.

Эксперименты по трансфекции кДНК LW a и LW b в клетки линии COS-7, выполненные Hermand и соавт. [21], показали, что моноклональные анти- LW ab-антитела более интенсивно реагируют с антигеном LW(a + ), чем с анти-

геном LW(b + ).

Фенотип LW(a −b −) крайне редкий. DeVeber и соавт. [14] исследовали эритро- циты10 552канадцевсиспользованиемсыворотоканти-LW ab иненашлиниодного с фенотипом LW(a −b −). Миссис Big., первая женщина, у которой были выявле- ныанти-LW ab-антитела,иеебратимелифенотипLW(a −b −).Эритроцитывсех5ее детей реагировали с ее сывороткой (DeVeber и соавт. [14], Sistonen и Tippett [54]). Как установили Hermand и соавт. [23], фенотип миссис Big. был обусловлен делецией кодонов 86–89 в экзоне 1 гена LW, что приводило к синтезу укороченного протеина,лишенноготрансмембранногоицитоплазматическогодомена.

*по Sistonen и соавт. [55].

753

Еще один человек с фенотипом LW(a −b −), житель Новой Гвинеи, выявлен Poole и соавт. [47]. В сыворотке его крови присутствовали анти-LW ab-антитела. Его сестра имела такой же фенотип – LW(a −b −); эритроциты сына были LW(a +b −) с нормально выраженными антигенами LW a и LW ab; у дочери указанные антигены были выражены слабо.

Экспрессия антигенов LW

Измерение участков связывания антигена LW с анти-LW ab-антителами показало, что на одном эритроците взрослого человека D + присутствует 4400 LW ab- эпитопов, на одном эритроците человека D − находится 2835 LW ab-эпитопов. Для новорожденных D + и D − эти показатели составили 5150 и 3620 соответ-

ственно (Mallinson и соавт. [38]).

Сообщалось, что антигены СсЕе, а также гомозиготность по гену D не оказывают какого-либо влияния на экспрессию антигенов LW (Swanson и соавт. [61]). Однако имеются и прямо противоположные данные. Так, Gibbs [17] нашел, что эритроциты лиц DCe / DcE имели более сильные антигены D и LW, чем эритроциты лиц DcE / dce и DСе / dce. На эритроцитах лиц D u антигены D и LW были выражены еще более слабо (Swanson и соавт. [61]).

Антигены системы LW лучше выражены на эритроцитах новорожденных, поэтомуреакцияксеногенныхантителсэритроцитамидетейболеесильная,чемсэри- троцитамивзрослых.Вотличиеотксеногенныхсыворотоксывороткианти-LWал- логенногопроисхождениярежевыявляютэторазличие(Swansonисоавт.[61]).

В онтогенезе антигены LW формируются на стадии колониеобразующих предшественников (Southcott и соавт. [58]) или позднее, на стадии проэритро-

бластов (Bony и соавт. [8], Hermand и соавт. [23]).

Антигены системы LW обладают некоторым эффектом дозы, который отметили Sistonen и соавт. [52], однако слабые реакции наблюдались с эритроцитами не только гетерозигот (LW а / LW b), но и гомозигот (LW а / LW а). При обследовании 10 014 финнов с фенотипом LW(а + ) эти авторы наблюдали слабовыраженные реакции у 722 человек, из которых 348 были гомо- и 374 гетерозиготами. Daniels [13] полагает, что для экспрессии антигенов LW большее значение имеет выраженность антигена D, чем гомоили гетерозиготность по генам LW а и LW b.

Антигены системы LW устойчивы к действию папаина, фицина, трипсина и химотрипсина, однако разрушаются проназой (Lomas, Tippett [37]). Эту особенность используют для дифференцировки антител системы LW и Rh.

Экспрессия антигенов LW обусловлена не только генетическими факторами. Описан транзиторный фенотип LW − с временной утратой эритроцитами всех антигеновLW.Этотфенотипдиагностировалсявсвязисобнаружениемантител к антигенам LW a илиLW ab.Утратаантигеновчастоимелаобратимыйхарактер.Первое описание транзиторного фенотипа LW − у Rh-отрицательной беременной опубликовали Giles и Lundsgaard [19]. Незадолго до родов эритроциты беременной были LW −, а сыворотка крови содержала антитела анти-D, анти-С и анти-LW; прямая

754

антиглобулиновая проба с ее эритроцитами была слабоположительной. Через 1 год после родов эритроциты женщины тестировались как LW +, антитела анти-LW не выявлялись. Позднее было описано еще три случая транзиторного фенотипа LW −с анти-LW-антителами:удвухбеременныхD −иодногореципиентаD +(Chownисо- авт. [11]). Авторы полагали, что имела место утрата антигенов LW, которую нельзя былообъяснитьблокадойLW-эпитоповантителамианти-LW.

У11 из 18 мужчин с D −, иммунизированных антигеном D, Chown и соавт.

[11]наблюдали появление антител, напоминавших по специфичности анти-LW. Авторы предположили, что анти-LW-антитела, возможно, являются предвестником последующей выработки анти-D-антител.

Swansonисоавт.[62]наблюдалимальчикаD +,которомубылапроизведенатрансплантация костного мозга от родной сестры D −. Через 3 мес. после трансплантации в сыворотке крови реципиента определялись антитела анти-D и анти-LW. Вероятно, они образовались в результате иммунного ответа трансплантированных лимфоцитов доноранаантигеныDиLWреципиента.Спустя2годапослетрансплантацииуреци- пиентавыявлялисьтолькослабыеанти-D-антитела,анти-LW-антителаисчезли.

Экспрессия антигенов LW может снижаться при некоторых заболеваниях и возвращаться к норме по мере выздоровления. Данный феномен описан у нескольких больных лимфомой, лейкемией, саркомой и другими злокачествен-

ными опухолями (Giles и соавт. [18], Perkins и соавт. [44], Villalba и соавт. [64], Komatsu и соавт. [26]). Нередко эти больные умирали до полного восстановления экспрессии указанных антигенов на эритроцитах.

Komatsu и соавт. [26] описали японца со злокачественной лимфомой, у которого во время двух рецидивов заболевания на фоне химиотерапии исчезал антиген LW а и появлялись анти-LW a-антитела. Во время ремиссий указанные антитела отсутствовали, эритроциты больного были LW(а + ).

Возникновение фенотипа LW − наблюдали во время беременности и иммунодефицитного состояния (Reid и соавт. [49], Devenish и соавт. [15]).

Эритроциты большинства людей с приобретенным фенотипом LW(a −b −) не реагируют с антителами анти-LW ab.

Chown и соавт. [11] отметили связь между степенью экспрессии антигенов LW на эритроцитах и спектром антител в сыворотке крови. Некоторые больные LW(а −b −)содержалислабыйантигенLW ab ианти-LW a-антитела.Удругихпациен- тов,утратившихантигеныLW,антителаимелинаправленностьанти-LW ab.Нередко направленностьантител(анти-LW a илианти-LW ab)установитьнеудавалось.

Sistonen и соавт. [52] описали больного LW(a −)LW ab +, у которого в терминальной фазе заболевания фенотип сменился на LW(a −)LW ab −. Два его брата и две дочери имели фенотип LW(a −)LW ab +. Больной был женат на двоюродной сестре. Впоследствии некоторые члены указанной семьи были обследованы на наличие антигена LW b. Оказалось, что один из братьев больного и обе дочери имели фенотип LW(b + ). Эритроциты больного, хранившиеся длительное время в замороженном состоянии, также были исследованы на наличие

755

антигена LW b. Адсорбционные тесты показали следы антигена, из чего следовал вывод, что антиген LW b мог быть утрачен вместе с другими антигенами этой системы.

Анти-LW-антитела

Сыворотки анти-LW a и анти-LW ab реагируют сильнее, если антигены LW a и LW ab находятся на эритроцитах D +. Те же антигены на эритроцитах D − реаги-

руют слабее (Levine и Celano [32], Swanson и соавт. [60], DeVeber и соавт. [14], White и соавт. [67]). В некоторых случаях эти различия настолько выражены, что антитела анти-LW a ошибочно идентифицируют как анти-D.

Анти-LW b-антитела проявляют себя в серологических реакциях с эритроцитами D + и D − так же, однако из-за низкой частоты открываемого ими LW b-антигена их трудно принять за анти-D.

Аллоиммунные анти-LW a-антитела обнаруживают у лиц, имеющих фенотип

LW(а −b + ) и LW(а −b −).

Большинство анти-LW a-антител найдены у пациентов, которым производили гемотрансфузии, однако сенсибилизация может наступить вследствие беремен-

ности (Giles [18]).

Napier и Rowe [41] находили анти-LW a-антитела у добровольцев D −, искусственно иммунизированных антигеном D.

Известно всего два случая образования анти-LW ab-антител у лиц с генетически обусловленным (унаследованным от родителей) фенотипом LW(а −b −) (DeVeber и соавт. [14], Poole и соавт. [47]). В одном из них упомянутая выше женщина (миссис Big.) имела три беременности и не подвергалась гемотрансфузиям. Сыворотка ее крови содержала сильные анти-LW ab-антитела, которые реагировали с эритроцитами LW ab + D + в разведении 1 : 32 000 и с эритроцитами LW ab + D − в разведении 1 : 1000. При последующем наблюдении титр антител снизился, они перестали улавливать различия в экспрессии антигена LW ab

на эритроцитах D + и D − (DeVeber и соавт. [14]).

Perrault и соавт. [45] отделили анти-LW ab-антитела IgM от анти-LW ab-антител IgG и установили, что агглютинины IgM лучше выявляют различия в экспрессии антигена LW ab на эритроцитах D + и D −, чем антитела IgG.

Несколько образцов анти-LW b-антител было найдено в Финляндии. Первый из них содержал моноспецифические анти-LW b-антитела, последующие присутствовали в сочетании с антителами анти-K, анти-Kр а и анти-Ul a. Все финны, имевшие анти-LW b-антитела, были D +, у них наблюдались заболевания крови, и им многократно производили гемотрансфузии.

Антитела системы LW могут иметь аутоиммунное происхождение. Их обнаруживали у больных LW +, страдавших аутоиммунной гемолитической анемией. Эритроциты пациентов реагировали в прямой антиглобулиновой пробе, что свидетельствовало о присутствии на их поверхности аутоантител. Свободно циркулирующие аутоантитела, имевшиеся у больных, проявляли себя как

756

аллоиммунные, и их трудно было отличить от истинных аллоиммунных, особенно у больных с приобретенным фенотипом LW −.

Случаев развития ГБН или посттрансфузионных реакций, обусловленных LW-антителами, не зарегистрировано. Многим реципиентам, имевшим антитела анти-LW a и анти-LW ab, производили трансфузии эритроцитов, несовместимых по системе LW, без каких-либо проявлений (Perkins и соавт. [44], Komatsu и со-

авт. [26], Reid и соавт. [49], Devenish [15], Cummings и соавт. [12], Chaplin и соавт. [10]). Суперактивные анти-LW ab-антитела, обнаруженные у миссис Big., не оказали влияния на здоровье родившегося у нее ребенка (DeVeber и соавт. [14]).

Антитела системы LW чаще относятся к IgG, а именно к IgG1-субклассу

(Reid и соавт. [49], Napier и Rowe [41], Cummings и соавт. [12]). Один из описан-

ных образцов анти-LW ab-антител представлял собой смесь IgМ и IgG, другой, не активный в антиглобулиновой пробе, содержал антитела только IgМ-класса

(Swanson и соавт. [63]).

Приживаемость несовместимых по LW-антигенам эритроцитов у большинства реципиентов, имевших анти-LW a- и анти-LW ab-антитела, существенно не отличалась от контрольных показателей (Komatsu и соавт. [26], Reid и со-

авт. [49], Napier и Rowe [41], Cummings и соавт. [12], Chaplin и соавт. [10]).

Исключением явились два образца анти-LW ab-антител, которые относились к IgG3-субклассу (Villalba и соавт. [64], Herron и соавт. [24]). В одном случае приживаемость эритроцитов LW + D −, меченных радиоактивными изотопами, составила 53 % уже через 1 ч после их введения.

У реципиентов, содержащих высокоактивные анти-LW b-антитела, эритроциты LW(b + ), введенные внутривенно, быстро исчезали из кровотока: полупериод их циркуляции составил от 2 до 5 ч (Sistonen и соавт. [53]).

По результатам экспериментов некоторые образцы антител LW могли быть отнесены к трансфузионно опасным, однако видимых реакций они не давали.

Perrault [45] при обследовании 45 000 доноров выявил 10 человек, имевших аутоантитела анти-LW. Восемь носителей аутоантител были здоровы, 2 больны (у одного был язвенный колит, у другого – опухоль слюнной железы). Аутоантитела выявлены с помощью автоматического анализатора в условиях низкоионной среды с полибреном, при использоваии обычных методов исследования их обнаружить не удалось. Уменьшения продолжительности жизни эритроцитов in vivo аутоантитела не вызывали.

Levine [29] высказал суждение, что аутоантитела анти-LW у больных c аутоиммунной гемолитической анемией, у которых получены положительные результаты прямой пробы Кумбса, встречаются весьма часто. Celano и Levine [9], адсорбируя элюаты, снятые с эритроцитов 6 таких больных, эритроцитами LW(a −b + ), нашли аутоантитела анти-LW a во всех случаях, один элюат содержал только LW a-аутоантитела.

Другие авторы (Vos и соавт. [65]) для адсорбции элюатов использовали эритроциты LW(a −b −)LW ab − и выявили аутоантитела анти-LW у 6 из 8 больных

757

c аутоиммунной гемолитической анемией. Во всех элюатах аутоантитела антиLW присутствовали с антителами другой специфичности.

Антитела системы LW были получены путем иммунизации кроликов и, гораздо успешнее, морских свинок. Для иммунизации использовали эритроциты обезьян Macacus rhesus, бабуинов, а также людей с различной Rh-

принадлежностью (Fisk и Foord [16], Levine и соавт. [32, 36], Swanson и соавт. [61], Polesky и соавт. [46], Wiener и соавт. [68, 69]). Экстракты, полученные из эритроцитов человека путем подогрева, также стимулировали у животных обра-

зование анти-LW-антител (Murray и Clark [40], Levine и соавт. [30, 31]).

Антитела,вырабатываемыеморскимисвинкамиикроликами,нереагируютсэритроцитами LW(a −b + ), проявляя таким образом специфичность анти-LW a. Данные о способностиуказанныхживотныхвырабатыватьанти-LW ab-антителаотсутствуют.

Эритроциты LW(a −b + ) и LW(a −b −) от миссис Big. стимулировали образование анти-LW-антител у морских свинок (Vos и соавт. [65], Polesky и соавт. [46]). По отношению к этим животным лишь эритроциты Rhnull не обладали иммуногенностью(Levineисоавт.[29,34],Poleskyисоавт.[46]).Иммунныйответживотных на введение эритроцитов LW(a −b −) от мисс Big. оказался полной неожиданностью, поскольку на указанных клетках LW-гликопротеины отсутствовали.

К настоящему времени имеется несколько серий моноклональных анти- LW ab-антител, которые были получены путем иммунизации мышей эритроцитами человека и обезьян Macacus rhesus (Sonneborn и соавт. [56, 57], Oliveira и соавт. [42]). Антитела взаимодействуют со всеми образцами эритроцитов за исключением LW(a −b −). Некоторые образцы антител реагировали с папинизиро-

ванными эритроцитами LW(a −b + ) (Sonneborn и соавт. [56]).

Связывание мышиных моноклональных анти-LW ab-антител полностью блокировалось после контакта эритроцитов с аллогенными антителами указанной специфичности. Частичный блокирующий эффект давали также человеческие анти-LW a-сыворотки. Сыворотки анти-D реакцию анти-LW ab-антител не блокировали, что свидетельствовало о разных качествах антигенов LW и RH.

Hermand и соавт. [22] полагают, что мышиные МКА распознают эпитопы, находящиеся на первом IgSF-домене LW-гликопротеина. Получены также мышиные МКА, распознающие антигенные участки на первом и втором IgSF-доменах (Blanchard и соавт. [4]). Иммунизацию мышей проводили рекомбинантным химер- нымпротеином,состоящимиздвухIgSF-доменовиFc-фрагментаIgG1человека.

Значение в биологии человека

Гликопротеин LW [CD242, или ICAM-4 (intercellular adhesion molecules)]

вместе с другими дифференцировочными антигенами – CD54 (ICAM-1), CD102 (ICAM-2), CD50 (ICAM-3) – выполняет в организме функцию рецепторов клеточной адгезии (Wang и соавт. [66], Parsons и соавт. [43]), являясь лигандом более 20 различных типов интегринов, обеспечивающих межклеточное взаимо-

действие (Hynes [25], Spring и соавт. [59]).

758

Молекулы адгезии ICAM-1, ICAM-2 и ICAM-3 присутствуют на лимфоцитах, гранулоцитах и моноцитах, в то время как ICAM-4 (LW-антигены) свойственны эритроидным клеткам и тканям плаценты (Parsons и соавт. [43]).

Фиксация эритроцитов в селезенке макрофагами, распознающими адгезивные ICAM-4-молекулы, может служить одним из механизмов удаления из кровотока стареющих или, наоборот, атипично молодых форм.

Взаимодействие выделенного из эритроцитов ICAM-4-адгезиного вещества с моноцитами, Т-, В- и NK-клетками блокировалось антителами анти-CD18; взаимодействие с Т-клетками блокировалось также анти-CD11а-антителами

(Bailly и соавт. [2]).

LW-гликопротеины эритроцитов связываются αV-интегринами эндотелиальных клеток и тем самым способствуют закупорке мелких сосудов у больных c серповидно-клеточной анемией. Экспрессия LW-антигенов на эритроцитах этих больных может быть повышенной.

Антигены LW найдены в эритроцитах всех исследованных приматов: шимпанзе, горилл, орангутангов, бабуинов и многих других обезьян. Эти антигены отсутствуют у мышей, крыс, кроликов, кошек, коз, овец, лошадей (Levine, Celano [33], Shaw [50]).

Список литературы

1.Bailly P., Hermand P., Callebaut I. et al. The LW blood group glycoprotein is homologous to intercellular adhesion molecules // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1994. – V. 91. –

P.5306‒5310.

2.BaillyP.,TonttiE.,HermandP.etal.TheredcellLWbloodgroupproteinisanintercellular adhesion molecule which binds to CD11 / CD18 leukocyte integrins // Eur. J. Immunol. – 1995. – V. 25. – P. 3316‒3320.

3.Beck M.L. The LW system: a review and current concepts // AABB: A Seminar on Recent Advances in Immunohematology. –Arlington, 1973. – P. 83‒100.

4.Blanchard D., Hermand P., Petit-Le Roux Y. et al. Preparation of monoclonal antibodies directed against the ICAM-4 / LW blood group protein [Abstract] // Vox Sang. – 2000. –

V.78 (Suppl.1). – P. 024.

5.BloyC.,BlanchardD.,HermandP.etal.PropertiesofthebloodgroupLWglycoproteinand preliminarycomparisonwithRhproteins//Mol.Immunol.–1989.–V.26.–P.1013‒1019.

6.Bloy C., Hermand P. Blanchard D. et al. Surface orientation and antigen properties of Rh and LW polypeptides of the human erythrocyte membrane // J. Biol. Chem. – 1990. – V. 265. – P. 21482‒21487.

7.Bloy C., Hermand P., Cherif-Zahar B. et al. Comparative analysis for two-dimensional iodopeptide mapping of the RhD protein and LW glycoprotein // Blood. – 1990. – V. 75. –

P.2245‒2249.

8.Bony V., Gane P., Bailly P., Cartron J.-P.Time-course expression of polypeptides carrying blood group antigens during human erythroid differentiation // Brit. J. Haemat. – 1999. – V. 107. –

P.263‒274.

9.Celano M.J., Levine P. Anti-LW specificity in autoimmune acquired hemolytic anemia // Transfusion. – 1967. – V. 7. – P. 265‒268.

10.Chaplin H., Hunter V.L., Rosche M.E., Shirey R.S. Long-term in vivo survival of Rh(D)- negativedonorredcellsinapatientwithanti-LW//Transfusion.–1985.–V.25.–P.39‒43.

11.Chown B., Kaita H., Lowen B., Lewis M. Transient production of anti-LW by LW-positive people // Transfusion. – 1971. – V. 11. – P. 220‒222.

759

12.Cummings E., Pisciotto P., Roth G. Normal survival of Rho(D) negative, LW(a + ) red cells in a patient with allo-anti-LW a // Vox Sang. – 1984. – V. 46. – P. 286‒290.

13.Daniels G. Effect of enzymes and chemical modifications of high-frequency red cell antigens // Immunohematology. – 1992. – V. 11. – P. 220‒222.

14.DeVeber L.L., Clark D.W., Hunking M., Stroup M. Maternal anti-LW // Transfusion. – 1971. – V. 11. – P. 33‒35.

15.Devenish A. An example of anti-LW a in a 10-month-old infant // Immunohematology. – 1994. – V. 10. – P. 127‒129.

16.FiskR.T.,FoordA.G.ObservationsontheRhagglutinogenofhumanblood//Amer.J.Clin. Path. – 1942. – V. 12. – P. 545‒552.

17.Gibbs M.B. The quantitative relationship of the Rh-like (LW) and D antigens of human erythrocytes // Nature. – 1966. – V. 210. – P. 642‒643.

18.GilesC.M.TheLWbloodgroup:areview//Immunol.Commun.–1980.–V.9.–P.225–245.

19.Giles C.M., Lundsgaard A. A complex serological investigation involving LW // Vox Sang. – 1967. – V. 13. – P. 406‒413.

20.Hermand P., Gane P., Lucien N. et al. Erythrocyte restricted expression of the LW blood group antigens [Abstract] // Transfus. Clin. Biol. – 1996. – V. 3. – 52S.

21.Hermand P., Gane P., Mattei M.G. et al. Molecular basis and expression of the LW a / LW b blood group polymorphism // Blood. – 1995. – V. 86. – P. 1590‒1594.

22.Hermand P., Huet M., Callebaut I. et al. Binding sites of leukocyte β2 integrins (LFA- 1, Mac-1) on the human ICAM-4 / LW blood group proteins // J. Biol. Chem. – 2000. –

V.275. – P. 26002‒26010.

23.Hermand P., LePennec P.Y., Rouger P. et al. Characterization of the gene encoding the human LW blood group protein in LW + and LW– phenotypes // Blood. – 1996. – V. 87. –

P.2962‒2967.

24.Herron R., Bell A., Poole J. et al. Reduced survival of isotope-labelled Rh(D)-negative donor red cells in a patient with anti-LW ab // Vox Sang. – 1986. – V. 51. – P. 314‒317.

25.Hynes R.O. Integrins: versality, modulation and signaling in cell adhesion // Cell. – 1992. –

V.69. – P. 11‒25.

26.Komatsu F., Kajiwara M. Transient depression of LW a antigen with coincident production of anti-LW ab repeated in relapses of malignant lymphoma // Transfus. Med. – 1996. – V. 6. –

P.139‒143.

27.KonigshausG.J.,HollandT.I.TheeffectofdithiothreitolontheLWantigen//Transfusion.– 1984. – V. 24. – P. 536‒537.

28.Landsteiner K., Wiener A.S.An agglutinable factor in human blood recognized by immune sera for rhesus blood // Proc. Soc. Exp. Biol. NY. – 1940. – V. 43. – P. 223.

29.Levine P. Rh and LWblood factors // Int. Convoc. Immunol., – Buffalo, NY, 1968. – Basel: Karger 1969. – P. 140‒143.

30.Levine P., Celano M., Fenichel R. et al. ‘D-like’ antigen in rhesus monkey, human Rh- positiveandhumanRhnegativeredbloodcells//J.Immunol.–1961.–V.87.–P.747‒752.

31.Levine P., Celano M., Fenichel R., Singher H. A ‘D-like’antigen in rhesus red blood cells and in Rh-positive and Rh-negative red cells // Science. – 1961. – V. 133. – P. 332‒333.

32.Levine P., Celano M.J.Agglutinating specificity of LW factor in guinea pig and rabbit antiRh serums // Science. – 1967. – V. 156. – P. 1744‒1746.

33.Levine P., Celano M.J. Presence of ‘D-like’antigens on various monkey red blood cells // Nature. – 1962. – V. 193. – P. 184‒185.

34.Levine P., Celano M.J., Vos G.H., Morrison J. The first human blood, – – –/– – –, which lacks the ‘D-like’antigen // Nature. – 1962. – V. 194. – P. 304‒305.

35.Levine P., Celano M.J., Wallace J., Sanger R. A human ‘D-like’ antibody // Nature. – 1963. –V. 198. –P. 596‒597.

760