Физико-химические свойства белков

Белки, обладающие всеми присущими им свойствами, называются нативными.

Характерной особенность белков является изменение или нарушение их пространственной структуры в зависимости от изменения внешних условий, например, температуры, рН. Такое нарушение структуры белковой молекулы, которое сопровождается нарушением ее биологической активности, носит название денатурации. Хороший пример денатурации белков – это свертывание яиц при варке. Денатурация, как правило, затрагивает третичную и частично вторичную структуру белковой молекулы и не сопровождается какими либо изменениями первичной структуры. Поэтому при денатурации белка разрушается главным образом дисульфидные мостики и водородные связи.

Некоторые денатурированные белки в определенных условиях (температура, рН) способны легко восстанавливать свою первоначальную активность – ренатурировать.

Растворы белков по физико-химическим свойствам приближаются к колойдным растворам (размер частиц от 1 до 100нм), характеризуются наличием заряда и водной оболочки. Заряд у белковых частиц образуется за счет диссоциации собственных ионогенных групп (СООН, NН₂, NН). Что касается водной оболочки, то она возникает за счет гидрофильных групп, ориентированных на поверхности белковых молекул. Образование заряда на поверхности белка делает их чувствительным в отношении изменения рН среды в определенных условиях рН белки могут перейти в изоэлектрическое состояние. В таком состоянии у белков исчезают характерные для них свойства. К специфическим свойствам белков можно отнести их способность к набуханию и желатинированию в растворах. Как правило, содержание белков внутри клеток больше, чем во внеклеточной жидкости. Такое распределения белка определяет более высокое содержание катионов внутри клеток по сравнению с внеклеточной жидкостью, и, как следствие, повышение водосвязывающей способность внутри клеток (повышенное осмотическое давление в клетке, тургор клеток и тканей).

В качестве наглядного примера изменения физико-химических свойств белков можно привести изменение водосвязывающей способности мяса после убоя. Обычно в живых мышцах часть белков благодаря наличию СОО-групп проявляет кислотные свойства и легко образует соли. Одновременно с этим через остатки фосфорной кислоты белки связывают также ионы кальция. Однако после убоя картина меняется.

Белки начинают распадаться, а фосфаты и катионы – переходить в раствор. Этому способствует снижение рН, вызванное ферментным гидролизом белков и гликогена. Все это приводит к снижению водосвязывающих свойств белков.

3.2.Строение и свойства аминокислот

Аминокислоты - органические кислоты, у которых водород у α-углеродного атома замещен аминогруппой NН_2, т.е. это α- аминокислоты. Общая формула аминокислот следующая:

Н

│

H₂N─ С─COOH

│

R

Все аминокислоты являются амфотерными электролитами и в растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации СООН- и NН₂-групп.

Если у α-углеродного атома все валентности замещены различными функциональными группами, то такой С-атом называют ассиметричным (хиральным), а аминокислоту –оптически активной.

Аминокислоты оптически активны. Изомеры аминокислот обозначают D и L. Эти изомеры отличаются друг от друга расположением NН₂-групп у α-углеродного атома (по аналогии с углеводами). В D-стереоизомере мысленное вращение поляризованного света идет от водорода к NН_2- группе через R-радикал по часовой стрелке, а у L изомера – против часовой стрелки.

COOН COOH

│ │

H₂N─ С─H H─C─NH₂

│ │

CH₃ CH3

D-аланин L-аланин

D и L стереоизомеры аланина

Все природные аминокислоты относятся к L-ряду.

В растворах аминокислоты электрически нейтральны, однако в зависимости от рН среды и радикала R могут проявить свойства анионов или катионов.