- •1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков
- •2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов
- •3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде
- •4. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды
- •5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках
- •6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот
- •Свойства ферментов.
- •Ферменты - надежный разведчик.
- •Немного истории о ферментах.
- •1. Брожение лактозы
- •2. Коагуляция казеина
- •3. Факторы, влияющие на состав и свойства сгустков
- •4. Формирование биохимических свойств кисломолочных продуктов
Свойства ферментов.
Белки - это основа жизненных процессов, важнейшая составная часть живого вещества. Жизнь без этих ускорителей реакций невозможна. Какими же свойствами обладают ферменты? Во-первых, их способность резко изменять (обычно в сторону ускорения) темпы химических превращений. Такая высокая активность характерна для биологических катализаторов, действующих в живых организмах В процессе становления жизни на Земле могли образоваться скопления органических соединений, похожие на известные нам белки. Но процессы в них протекали очень вяло, можно сказать, что жизнь в них едва теплилась. А теперь представьте себе: на кучу тлеющих углей вылили бензин, вспыхнул яркий огонь. Подобным образом действовал на белки и первый фермент. Именно он обеспечил наибольшую скорость химических процессов и сделал белок живым существом любопытное свойство ферментов, как катализаторов, заключается в обратимости химических превращений. Например, какое-либо вещество распадается, но при определенных условиях продукты этого распада, соединяясь, образуют первичное вещество. Ферменты способствуют не только расщеплению, распаду, но и, наоборот, воссоздают, синтезируют продукты распада в более сложные вещества. Ферменты очень чувствительны к температуре. Все они - белки, а для белков характерны сильные изменения под действием высокой температуры. Это легко подтвердить примером из повседневной практики, нагревая куриное яйцо. Следует отметить, что нагревание до 40—50 градусов повышает способность ферментов ускорять химические реакции. Дальнейшее нагревание начинает снижать эту активность, а при температуре выше 90 градусов ферменты полностью утрачивают свои каталитические свойства, инактивируются. Для каждого фермента существует оптимальная температура. В организме теплокровных животных и человека наиболее благоприятной для ферментов является температура тела. Активность ферментов имеет огромное значение в жизнедеятельности живых организмов. Это легко иллюстрировать на примере растений. Зимой в них как бы замирает жизнь, а весной ферменты делаются все более активными. Ферменты очень тонко реагируют также на степень кислотности среды. Это важное свойство ферментов позволяет понять процесс пищеварения. Пища в полости рта смачивается слюной. Реакция ее почти нейтральная. Наибольшей активностью при такой реакции обладает содержащийся в слюне фермент амилаза. Он действует только на углеводы. Ферменты называют «ключами» жизни за их чрезвычайно важное свойство: действовать избирательно, специфично, лишь на конкретное вещество. Можно повышать или, напротив, угнетать активность фермента некоторыми химическими, часто очень простыми по составу, веществами. Такие вещества действуют тоже очень специфично. Синильная кислота, например, резко повышает активность фермента папаина, расщепляющего белки, но совершенно парализует дыхательный фермент. Многие ферменты содержатся в тканях и клетках организма в совершенно неактивном состоянии. Это впервые показал И. П. Павлов на примере пищеварения. Пепсин делается активным только после того, как на его пассивную форму — пепсиноген — подействует соляная кислота. Ферменты широко распространены в живой природе. Они содержатся во всех животных и растительных тканях, первоосновой которых являются белки. Это позволяет предположить, что все белки обладают в той или иной степени ферментативными свойствами. Главный белок мышц — миозин обладает способностью сокращаться в объеме. Оказалось, что миозин — не только сократимый белок, но одновременно и фермент, который ускоряет химическую' реакцию, необходимую для этого сокращения.
