77. Аминокислоты, пептиды и белки. Пептиды. Номенклатура пептидов. Основные принципы синтеза полипептидов; защита аминогруппы и активация карбоксильной группы. Твердофазный синтез пептидов. Общие принципы определения строения пептидов и белков. Первичная, вторичная и третичная структура белков. Понятие о ферментах и ферментативном катализе.

Аминокислоты. Пептиды. Белки

 

Аминокислотами называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами. В зависимости от взаимного расположения карбоксильной и аминогрупп различают -, -, - и т.д. аминокислоты. Например,

 

 CH3–

 CH–COOH  - аминопропионовая кислота  I NH2

 

 CH2–  I NH2

 CH2–COOH  - аминопропионовая кислота

 

Чаще всего термин "аминокислота" применяют для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в - положении, т.е. для - аминокислот. Общую формулу - аминокислот можно представить следующим образом:

 

H2N–	CH–COOH  I R

 

В зависимости от природы радикала (R) – аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

 

В таблице представлены важнейшие - аминокислоты, входящие в состав белков.

 

Таблица. Важнейшие - аминокислоты

 

Аминокислота	Сокращенное (трехбуквенное) название аминокислотного остатка в макромолекулах пептидов и белков.	Строение R
		Алифатические
Глицин	Gly	H–
Аланин	Ala	CH3–
Валин*	Val	(CH3)2CH–
Лейцин*	Leu	(CH3)2CH–CH2–
Изолейцин*	Ile	CH3–CH2–CH–                I               CH3
		Содержащие OH– группу
Серин	Ser	HO–CH2–
Треонин*	Thr	CH3–CH(OH)–
		Содержащие COOH– группу
Аспарагиновая	Asp	HOOC–CH2–
Глутаминовая	Glu	HOOC–CH2–CH2–
		Содержащие NH2CO– группу
Аспарагин	Asn	NH2CO–CH2–
Глутамин	Gln	NH2CO–CH2–CH2–
		Содержащие NH2– группу
Лизин*	Lys	NH2–(CH2)3–CH2–
Аргинин	Arg	NH2–C–NH–(CH2)2–CH2–         II         NH
		Серусодержащие
Цистеин	Cys	HS–CH2–
Метионин*	Met	CH3–S–CH2–CH2–
		Ароматические
Фенилаланин*	Phe
Тирозин	Tyr
		Гетероциклические
Триптофан*	Trp
Гистидин	His
		Иминокислота
Пролин	Pro

*Незаменимые - аминокислоты

 

Изомерия

 

Наряду с изомерией, обусловленной строением углеродного скелета и положением функциональных групп, для - аминокислот характерна оптическая (зеркальная) изомерия. Все - аминокислоты, кроме глицина, оптически активны. Например, аланин  имеет один асимметрический атом углерода (отмечен звездочкой),

 

H2N –

H  I C*–COOH  I CH3

                                     

 а значит, существует в виде оптически активных энантиомеров:

 

H─	COOH ┼─NH2 CH3

D- аланин

 

H2N─	COOH ┼─H CH3

L- аланин

 

Все природные - аминокислоты относятся к L– ряду.

 

Получение

 

1)     Важнейший источник аминокислот – природные белки, при гидролизе которых образуются смеси - аминокислот. Разделение этой смеси – довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.

 

2)     Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака

 

Cl–

CH–COOH + 2NH3  H2N–  I R

CH–COOH + NH4Cl  I R

 

3)     Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют - аминокислоты белков.