Билет 14

1. Спирты одноатомные и многоатомные. Первичные, вторичные и третичные спирты. Получение спиртов.

Спирты – это производные углеводородов, содержащие одну или несколько гидроксильных групп (-OH).

В зависимости от числа гидроксильных групп спирты делятся на

- одноатомные

- двухатомные

- трехатомные

- многоатомные.

Одноатомные спирты (алкоголи) имеют общую формулу R-OH.

Представители:

Гомологический ряд и номенклатура:

CH₃OH - метиловый спирт, метанол;

C₂H₅OH- этиловый спирт, этанол;

C₃H₇OH - пропиловый спирт, пропанол;;

C₄H₉OH - бутиловый спирт, бутанол и т.д.

Изомерия этих спиртов зависит от положения гидроксила и разветвления углеродного скелета, например:

Способы получения:

1. Гидролиз сложных эфиров.

2. Из галогенопроизводных, путем замещения галогена на гидроксил.

3. Из алкенов путем присоединения воды.

4. Восстановление альдегидов и кетонов.

Двухатомные спирты (диолы, гликоли).

Способы получения:

Трехатомные спирты.

Глицерин – бесцветная жидкость маслянистого типа, сладкого вкуса, тяжелее воды.

Получают глицерин из жиров путем их омыления, или из пропилена при крекинге нефти.

2. Восстанавливающие и невосстанавливающие дисахариды.

Подразделяются на дисахариды и полисахариды. Дисахариды могут быть восстанавливающими (имеется свободный полуацетальный гидроксил) и невосстанавливающими (нет свободного полуацетального гидроксила).

К восстанавливающим дисахаридам относятся мальтоза и лактоза.

К невосстанавливающим дисахаридам относится сахароза.

3. Белки и их основные свойства.

Белки- это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, соединенные между собой пептидными связями. Молекулы белков синтезируются в клетках на рибосомах, аминокислотный состав белка кодируется генетически.

Если в полимерной цепи более 100 аминокислот, то ее принято называть белком, а если менее, то полипептидом. Молекулы белков могут иметь 4 различные структуры:

1) Первичная структура (цепь аминокислот)

2) Вторичная структура (α-спираль или β-складчатой структуры, фиксируется водородными связями между карбонильной и аминогруппами в составе полипептидной цепи

3) Третичная структура (глобула, которая фиксируется за счет следующих связей: дисульфидной, водородной (с участием боковых полярных группировок ОН, NH2, СООН), гидрофобных (с участием радикалов алифатических аминокислот).

Образование дисульфидных связей: это связи, образующиеся между SH-группами 2х молекул цистина. Такие связи образуются уже после синтеза белка в процессе посттрансляционной модификации белка.

В образование гидрофобных связей участвуют аланин, валин, лейцин, изолейцин и фенилаланин. Они являются неполярными, т.к. их радикал состоит исключительно из углеводородов.

В процессе формирования глобулы эти радикалы выталкиваются водойи конгламирируют между собой.)

4) Четвертичная структура (комплекс глобул)

Белки бывают простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, а сложные имеют кроме белковой части еще и небелковую. Простые белки: альбумины, глобулины, протамины, проламины, гистоны, склеропротеины. Сложные белки: металлопротеины (белок + МЕ трансферин Fe2+, церуллоплазмин Cu2+), гликопротеины (белок+углевод), липопротеины( белки+жиры) хромопротеиды (белки+окрашенная молекула, гемсодержащие белки – гемоглобин), фосфопротеины (белки+остатки фосфорной кислоты)

По конфигурации молекулы подразделяются на глобулярные и фибриллярные. Фибриллярные имеют форму волокон. Глобулярные белки, как правило, хорошо растворимы в воде или растворах солей, щелочей и спирте. Растворимость белков связана с тем, что молекулы воды могут проникать внутрь молекулы белка, вследствие чего гидрарная оболочка формируется не только снаружи, но и внутри. Фибриллярные белки, как правило, нерастворимы. Это связано с тем, что гидрофобные остатки аминокислот находятся снаружи и они отталкивают воду. Однако такие белки способны к набуханию.

Растворимые белки представляют собой отдельный класс дисперсных систем – высшие молекулярные системы. По своим характеристикам занимают положение между истинными растворами и коллоидными системами.

Кинетические св-ва:

1) Способность к диффузии (у мелких молекул способность слабая, крупные колеблются под действием ударов молекул Н2О)

2) Осмос (способность к нему низкая, из-за высокой молекулярной массы)

3) Кинетическая устойчивость (белковые растворы достаточно стабильны за счет следующих факторов: наличие гидратной оболочки снаружи и внутри молекулы, наличие заряда, кинетическое движение молекул в растворе)

Для нарушения стабильности белковых растворов необходимо разрушить гидратную оболочку или создать изоэлектрическую точку белка, тогда молекулы не будут отталкиваться.

4) Диализ.

БИЛЕТ 15

БИЛЕТ 16