1. Строение белковой молекулы (первичная, вторичная. Третичная и четвертичная структуры).

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами). Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно. При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон. Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура белка, которая формируется в процессе сворачивания (фолдинга) в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют 4 уровня структуры белка. Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура - локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями (спирали, складки). Т ретичная структура - пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: 1.ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики); 2.ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; 3.водородные связи; 4.гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. Четверичная структура - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.,

2 Пуриновые основания. Пуриновые нуклеотиды.

- природные соединения, производные пурина. К пуриновым основаниям относятся аденин (6-аминопурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), которые входят в состав нуклеиновых кислот; продукт азотистого обмена — мочевая кислота; лекарственные вещества — кофеин, теобромин. Пуриновых оснований обычно больше, чем пиримидиновых. В нуклеиновых кислотах пуриновые и пиримидиновые основания осуществляют кодирование генетической информации и её реализацию в процессе биосинтеза белка. В биоэнергетике важную роль играют нуклеотиды, содержащие аденин: аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) — универсальный участник обмена энергии в живых клетках. АТФ аденозинтрифосфат

П урин

аденин

гуанин