-аминокислоты.
Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны.
К настоящему времени достигнуты большие успехи в установлении соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма и в понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней.
Пептиды и белки построены из остатков -аминокислот.
Общее число встречающихся в природе аминокислот превышает 100? (в др. источниках 300), в организме человека приблизительно 70 аминокислот и их производных. Но выделяют группу наиболее важных аминокислот - их 20 - которые постоянно встречаются во всех белках.
- аминокислоты – это гетерофункциональные соединения, содержащие группы СООН и NH2 у одного и того же атома углерода.
СЛАЙД № 1
R – CH – COOH
| кислотная
NH2 функция
основная
функция
Все 20 природных -аминокислот оптически активны и относятся к L-стереохимическому ряду (кроме глицина):
Формулы важнейших аминокислот см. учебник, стр. 299, табл. 22.
Классификация -аминокислот.
Классификация -аминокислот основывается на нескольких принципах.
СЛАЙД № 2
І. По химической структуре радикала (R) различают:
а) ароматические: фенилаланин, тирозин.
CH2
– CH – COOH
фенилаланин
NH2
б) алифатические: глицин, аланин, валин, серин, глутаминовая кислота.
СООН – СН2 – СН2 СН – СООН
|
NH2
глутаминовая кислота
в)
гетероциклические:
триптофан, гистидин, оксипролин, пролин.
СООH
N
H
пролин
СЛАЙД № 3
ІІ. По кислотно-основным свойствам различают нейтральные, основные и кислые аминокислоты.
а) нейтральные – это моноаминокарбоновые кислоты:
глицин серин
аланин треонин
валин аспарагин
лейцин глутамин
изолейцин пролин
метионин триптофан
фенилаланин
б) основные – это диаминомонокарбоновые кислоты, несущие положительный заряд: аргинин, гистидин, лизин.
NH2 – (CH2)3 – CH2 – CH – COOH
|
NH2
лизин
в) кислые – это моноаминодикарбоновые кислоты, несущие отрицательный заряд: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, цистеин, тирозин.
НООС – СН2 – СН – СООН
|
NH2
аспарагиновая кислота
СЛАЙД № 4
ІІІ. В зависимости от полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой, аминокислоты делят на:
а) неполярные (гидрофобные): аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, глутамин, аспарагин и др.;
б) полярные (гидрофильные): аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, лизин, аргинин, тирозин и др..
IV. С понятием биологической ценности белков аминокислоты делят на:
а) незаменимые (их 8): валин, изолейцин, лейцин, лизин.
метионин, треонин, триптофан, фенилаланин,
аргинин, гистидин;
б) заменимые.
В организме человека синтезируется 10 из 20 необходимых аминокислот, их называют заменимыми.
Остальные 10, которые не синтезируются в организме, должны поступать извне, поэтому были названы жизненно необходимыми или незаменимыми: аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, валин, лизин.
Две из них – аргинин и гистидин – являются частично незаменимыми.
Ионные свойства аминокислот.
Аминокислоты легко растворимы в воде и в водном растворе они существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм. Положение равновесия зависит от рН среды.
Все -аминокислоты в сильнокислой среде (рН = 1 – 2) находятся в катионной форме, а в сильнощелочной среде (рН = 13 – 14) – в анионной форме.
Аминокислоты при рН = 7,0 – 7,4 имеют структуру биполярного иона или цвиттериона.