12.Әрекет потенциалы. Уақыттық сипаттамалары. Фазалары.
Жалпы әрекет потенциялы тыным потенциялынан бұрын ашылады. Егер сыртқы орта факторы әсер етсе,онда жасуша қозған күйге көшеді,осылай жасуша тітіркенгіштерге жауап берерді. Жасушаға әсер ететін барлық қоздырғыштар,ең алдымен тыным потенциялының төмендеуін тудырады,ол критикалық мәніне жеткен кезде,белсенді жауап-әрекет потенциялы таралады. Әрекет потенциялы дегеніміз-мембрананың иондық өткізгіштігінің өзгеруін және жүйке мен бұлшықта қозу толқынының таралуын сипаттайтын электрлік импульс. Әрекет потенциялы микроэлектродтық техника әдісінің көмегімен тіркеледі
Әрекет потенциялы бірнеше фазалардан тұрады:
1-деполяризация фазасы жасушаға электрохимиялық потенциял градиенті бойынша өзімен оң зарядтарды алып,мембрананың қайта зарядталуымен Na+ үлкен ағыммен жасушаға кіруімен сипатталады.Бұл фазада мембрана өз қалыпты зарядын жоғалтады,сондықтан оны деполяризация стадиясы дкп атайды
2-реполяризация фазасы бұл уақытты калийлік каналдар ашылып,К+ иондары үлкен ағыммен жасушадан он зарядтарды ала шығады.Калий ионының ағыны мембрананың сыртқы үстілігіне тыным потенциялы орнағанға дейін ағады
3-гиперполяризация фазасы Әрекет потенциялы басталған соң 1мс кейін реполяризация қисық сызығының бүктелуі байқалады,соңынан келетін өзгерістер деполяризациялық іздік потенция деп аталады.Мысылы нейрондарда деполяризацияның қисық сызығы тыныштық потенциялының денгейінен әр қарай жедел өтіп кетеді де потенциялдың теріс шамасы бастапқы тыныштық потенциялымен салыстырғанда жоғарылау болып қалады.Бұл құбылыс-гиперполиризация.
13.Саркомер құрылысы (а,I дисклер, z сызық , н зона). Саркомер ақуыздары.
МИОЗИН - бұлшықет талшығының құрамында болатын нәруыз. Миозин басы АТФазалық белсенділікке ие. АКТИН — бұлшықет жасушасысындағы жиырылу қызметін атқаруға қатысатын нәруызды жіпше. ТРОПОНИН- шартәрізді реттегіш нәруыз. Бұлшықеттің жиырылуына қатысады. ТРОПОМИОЗИН – актинмен байланысатын талшықты нәруыз. Бұлшықет жиырылғанда актин мен миозинді байланыстырады, ал босаңсығында актинді миозиннен ажыратады. Саркомера-миофибрилланың негізгі құрылымдық бірлігі. Z дискі-Бір саркомер мен келесі саркомерді өзара бөліп тұрады. Миофибриллаға перпендикуляр орналасқан. A тобы- саркомердің аралық бөлігі. Миозин мен актинді қиылыстырады. I тобы- тек актинде ғана болатын жеңіл құрылым. Z дискі І тобының орталығынан өтеді. H зонасы-Саркомердің миозин бөлігін құрайды. Н зонасының ортасынан М сызығы өтеді. M сызығы- миозинді Н зонасымен бірге ұстауға көмектеседі.
14.Актин, миозин, тропонин, тропомиозин - құрылысы , саркомерде орналасуы, қызметі.
Электронды микроскоптан көрініп тұрғандай, әрбір саркомер жіңішке (актинді) және (миозинді) филаменттерден тұрады. Олар протофибриллалар деп аталады, олардың саны орташа бір миофибриллде 2500-ді құрайды. Протофибриллдер бір – біріне параллельді орналасады. А дисктерінде оларды миозин жіпшелері жабады. А дискінің ортасында ашық бөлік (Н жолақ) басталады, онда тек миозинді жіптер байқалады. Демек, анизотропия құбылысы актинді және миозинді филаменттердің бірдей кездесуімен сипатталады. Көлденең қиынды бойында саркомерде жіпшелер қашанда гексагональді жұйе құрайды, мұнда әрбір миозинді протофибрилла алты актинді, ал әрбір актинді үш миозинді протофибриллалармен әрекеттеседі . Жіңішке және жуан филаменттер әсерлері көлденең көпірлер арқылы іске асады, ондай көпірлер миозинді молекулалар бастарынан құралады. Олар миозин жіпшесінің ұзынынан бойлай 120° бұрыш жасап орналасқан көршілес миозин көпірлерінің арасындағы арақашықтықтары 43 нм тең. Ұзынынан бойлай орналасқан көпір химиомеханикалық түрлендіргіш қызметін атқарады. Актин мен миозин филаменттерді бір – бірінен қатаң арасында параллельді 13 нм арақашықтық сақталады. Босаңсыған күйде бұлшық ет тропомиозин молекуласымен қапталған тропомиозин екі жіпшелі массалары 34 және 36 кДа молекулярлы субірліктерден құралады. Ұзындығы 41нм қадамы 7 нм молекуламен бұратылған.
Тропонин,тропомиозин.
Жуан талшықты миозин көлденең көпірлерінің көмегімен өзінің алғашқы қозғалысын жүзеге асыру үшін, миозиннің соңы актин жіпшесінде орналасқан белсенді орталықпен әрекеттесуі қажет. Бұлшықтың босаңсыған күйінде ол тропомиозин молекуласымен жабылған. Тропомиозин молекуласын жан-жағынан актин жіпшесі ширатыла, белсенді орталықтарын жауып орналасқан. Ал ол орталықтар өз кезегінде миозиннің қатысуымен қысқаруға түседі.
Актин, миозин, тромиозиннен басқа көлденең жолақты бұлшық еттерде аса маңызды регуляторлы ақуыз тропонин бар. Ол белсенді актинді филамент пен тропомиозинді жіпшемен байланысқан. Тропонинді комплекс құратын суббірлік Са2+ ионымен байланыса алады. Осындай байланыс пайда болғанда тропонин тропомиозинге әсер етеді; тропомиозин актинді филаментте миозин үшін белсенді орталықты босатады. Мұндай процесте бұлшық ет қысқара бастайды.
15. Жылжыған жіптер теориясы. Бұлшық ет талшықтарының жиырылуы кезіндегі оқиғалар тізбегі. Ca2+ иондары мен АТФ-ның бұлшық ет талшықтарының жиырылуындағы ролі.
1.Егер бұлшық ет жиырылған кезде дене бір орыннан екінші орынға ауысатын болса, онда қозғалыс немесе динамикалық, ал бұлшық ет жиырылған кезде дене қимылсыз қалса, онда қозғалтпайтын немесе статикалық жұмыс деп аталады. Денедегі әр түрлі бұлшық еттер әрқилы жұмыс істеуге бейімделген. Бұлшық еттің күші оны құрайтын талшықтардың санына, яғни оның көлденең қимасының ауданына пропорционал. Кальций иондары F- белсенді актинді орталықтарынан блокаданы бұзғаннан соң миозинді бастар олармен әрекеттеседі – олар саркомер орталығына қарай жылжиды. Миозин актинді жіпшеге бекітіліп, өз талшығының бойына иіледі (сур 4), актинді жіпше бойында миозинді жіпше бір қадамға ығысады (шамамен 10н.м-ге). Актин өз кезегінде АТФаза ретінде миозиннің АТФ гидролиздеу қызметін белсендіреді. Демек , миозин молекуласының бастары жуан жіпшелер мен жіңішке жіпшелерді байланыстырып қоймай, АТФ гидролизіне қатысады. Актин жіпшесінің бойындағы миозин бастарының соңында миозин молекуласына жаңа АТФ молекуласы қосылады. Келесі АТФ гидролизінде миозин молекуласының алғашқы конформациясына қайтуы байқалады, бұл оның актин жіпшесіне қайта қосылуына мүмкіндік береді, бірақ алғашқы әрекеттесуге қарағанда саркомер орталыққа жақын орналасады. Әрбір жуан филаментте 500 миозин бастарына жуық филамент құралады. Бұлшық ет жиырылуы кезінде 1 секунд ішінде 5 циклдік секіріс жасайды (көлденең көпірлердің байлануы және босауы). Көпірлер бірдей бір мезетте жұмыс істемейді: біреулері актин жіпшелерінде байланады, басқалары бұл мезгілде олардан бөлектенеді. М. В. Волькенштейн айтуы бойынша миозинді көпір 5*10-12 шартты қалыптастыруы керек. Мысалы: адам бицепсіне келетін бір аудан көлеміндегі барлық миозинді көпірлерлер 2*105 Па кернеуге сәйкес келеді, бұл бұлшық еттің (1,8*105 Па) кернеуіне жақын келеді. 2.1950-жылдың басында Эндрю және Хью Хаксли, Р.Нидергерк пен Ж.Хэнсон, бұлшық етті рентгенқұрылымды талдау, оптикалық және электронды микроскоппен зерттеулер жүргізіп, бір-бірінен тәуелсіз «Жылжыған жіптер моделін ұсынды». Жарты ғасыр ішінде бұлшық ет жиырылуының механизмдері туралы түсінік өзгеріске ұшыраған жоқ: бұлшық еттің максимальді жиырылу күші жуан және жіңішке жіпшелердің өзара жабу дәрежесіне пропорционалды болып келеді. Саркомер ұзындығы қысқарғанда тек I-дисктер ғана қысқарады, ал А-дисктері болса өз өлшемдерін өзгертпейді. Саркомердің максимальді жиырылуы үшін миозин көпірлері шамамен 50 қағыс жасауы тиіс. Жылжу процессінің дискреттілігі жиырылу дәрежесінің мөлшерлігін қамтамасыз етеді. Жылжу процессінің дискреттілігі бір мезетте жұмылдырылған көлденең көпірлерге байланысты, ал жылдамдығы жұмылдандырылу жиілігіне тең. Қаңқа бұлшық етінің миоциттері үшін қысқару жылдамдығы 10-20 мкм*С-1-ге тең, ал кардиомиоциттер мәні бір реттілікке төмен. Айтылып кеткендей саркомер 3,6-3,8 мкм-ге дейін созылуы мүмкін. Сондықтан бұлшық етте ешқандай кернеу туындамайды. Бұлшық еттің қалыпты жиырылуы кезінде саркомер ұзындығы 2,5 мкм жуық шамаға тең болады. Саркомер 2,0-2,2 мкм-ге қысқарғанда бұлшық ет максимальді күш жетілдіреді. Алайда оның ұзындығы 1,5-1,6 мкм дейін төмендеуі мүмкін. Бұл жағдайда бұлшық ет кернеуі бәсеңдейді, себебі миозинді филаменттер ұштары Z-жолаққа тіреледі (актин-десминді тор), сондықтан, миозин көпірлерінің қалпы актин филаменттеріне қатысты өзгеріп, күштің әлсіреуіне әкеледі.