7.Глобулярлыжәнефибриллярлыбелоктар. Құрылымы, қасиеттері.

Белок молекуласыныңсыртқыпішінінеқарайглобулярлыжәнефибриллярлыболыпжіктеледі. Белоктардыңосылайжіктелуі (ассиметриякоэффициентімен) ұзыннанжәнекөлденеңіненсозылғаносьтердіңарақатынасыменанықталады. Егерассиметриякоэффициенті 1-2,8 аралығындаболса, олглобулярлықбелокқажатқызылады (globula - шар). Бұлтопқажататынбелоктардыңтізбектеріжинақышумақталған, молекула пішіні шар немесе эллипс тәрізді. Мұндайбелоктар суда жәнетұздардыңсудағыерітінділердежақсыериді, жасушаларданегізінендинамикалыққызметатқарады (катализдік, реттеу, қорғаныс, тасымалдаут.б.). Егер де ассиметриялықкоэффициенті 10 жәнеоданжоғарыболса, фибриллярлыбелоктарғажатады (fibrilla - талшық). Бұлбелоктардыңтізбектеріөтесозылған, ұзынталшықжіпшелертәріздікеледі. Негізіненфибриллярлыбелоктарқұрылымдыққызметатқарады. Ерігіштігінеқарайфибриллярлыбелоктарекігебөлінеді:

1. Концентрлітұзерітінділеріндееритіндер, бұлбелоктарғабұлшықеттіңжиырылатынбелоктары (актин, тропомиозин, миозин), қанныңқұрамындағы белок – фибриноген жатады.

2. Ерімейтінбелоктар: склеропротеидтер, оғаншаштың, тырнақтыңқұрамындағы белок – кератин; дәнекертінініңэластиндіталшықтары;– эластин; дәнекертінінің, сіңірдің, шеміршектіңбастыкомпоненті коллаген белоктарыжатады.

8.Ақуыздардың көп бөлігі гидрофилді. Бірақ ақуыз молекулалары өте үлкен өлшемде болады, сондықтан ақуыздар шынайы ерітінділерді түзе алмайды, тек коллоидтық ерітінділерді түзеді. Оның сыртқы көрінісі Тиндаль эффектісінде (немесе Тиндаль конусында) байқалады. Тиндаль эффектісі ақуыздық ерітінді арқылы жарықтың жіңішке шоғырынан өткенде оның шашырауымен байқалады. Үлкен өлшемде болғанына қарамастан көптеген ақуыздардың молекулалары сулы ерітінділерде тұнбаға түспейді. Ақуыз молекуласының тұнбасына ақуыздық ерітіндіні тұрақтандырушы факторлар қарсылық жасайды.

Ерітіндідегі ақуызды тұрақтандырушы факторлар. 1. Гидраттық қабық – ақуыз молекуласының бетінде белгілі бір бағытпен бағытталып орналасқан су молекуласынан тұратын қабық. Көптеген ақуыз молекулаларының беттері теріс зарядталған және оларға су молекуласының дипольдері оң зарядталған полюстері арқылы тартылады. Ақуыз молекуласының гидрофилдік қасиеттері жоғары болған сайын, оның құрамында және бетінде АҚ-ың полярлы радикалдары көп болған сайын оның гидраттық қабықты тартуы және түзуі күшті байқалады және онда қабат қалыңдау болады. Гидраттық қабықтағы су ерекше қасиеттерді көрсетеді: ол бос болмайды, керісінше ақуыз молекуласымен байланысқан. Бұл – байланысқан су. Ол ақуыздыққа жатқызылады және сондықтан ерекше қасиеттерді көрсетеді. Гидраттық қабықтағы судың қасиеттері: а) қайнау температурасы 100о С жоғары; б) қату температурасы 0о С төмен; в) судағы гидраттық қабықтар әртүрлі тұздарда және басқа да гидрофилдік заттарда ерімейді; г) әр ақуыз молекуласын қоршаған гидраттық қабық ақуыз молекуласында басқа заттардың әсерлесуін жүргізбейді, сондықтан тұнбаға түсірмейді.

Көптеген ақуыз молекулаларының беттері зарядталған, себебі ақуыздың әр молекуласында зарядталған СОО- және NH3+ бос топтар кездеседі. Организмдегі көптеген ақуыздардың изоэлектрлік нүктесі (ИЭТ) әлсіз қышқылды ортада болады. Бұл осындай ақуыздардағы қышқылдық (СООН) топтардың мөлшерінің (NH3) негіздік топтарының мөлшерінен көп болатынын байқатады. Қан плазмасының рН мәні 7,36 жуық. Бұл көптеген ақуыздардың ИЭТ-сінен жоғары. Сондықтан қан плазмасындағы ақуыздар теріс зарядталған.

9.Белок молекуласыныңқұрамынакіретін амин қышқылдарының саны мен сапасыныңәртүрліболуы, осы класқажататынқосылыстарғатәнерекшелікқасиеттерінжәнеолардыңқұрылысыныңкүрделілігінқамтамасызетеді. Амин қышқылдарыныңжүйелілікпентізбектелуіжәне белок молекуласыныңкеңістікқұрылымытөртдеңгейменсипатталады – бірінші, екінші, үшінші, төртіншіреттікқұрылым.

Біріншіреттікқұрылым.Бұл амин қышқылдарыныңбелгілібірретпенөзарабайланысып, полипептид тізбегінтүзуі. Біріншіреттікқұрылымдыпептидтікбайланысқамтамасызетеді.

Әрбір полипептид тізбегініңекішеткі амин қышқылынбылайажыратады: бос амин тобы бар амин қышқылы полипептид тізбегініңбастамасы, яғни N-басы немесебірінші амин қышқылыболыпсаналады. Ал бос карбоксил тобы бар амин қышқылы С-соңыболыптабылады.

Әрбір белок біріншідеңгейдегіқұрылымыменөзгеше, оныңбұзылуыбелоктың физико-химиялықжәнефункционалдыққасиетінөзгертеді. Белоктарғатәнерекшелігінбіріншіреттікқұрылымықамтамасызетеді. Соныменбіргебелоктардыңантигендікқасиеті де біріншідеңгейдегіқұрылымынабайланысты. Бірағзаданалынған белок басқатүрдегіорганизмгетүссе де иммунологиялықжүйеарқылықорғанысбелокты (антидене) синтездейді. Бұл белок антигенменқосылып, бөгдебелоктыметаболиттікайналымнаншығарыптастауға, тұнбағатүсіругенемесеерітіпжіберугетырысады. Антиденементікелей комплекс түзугеқатысқанбелоктыңбөлімінантигендік детерминант депатайды.

Екіншіреттікқұрылымы.Біріншіреттікқұрылымынбілу, белок молекуласыныңқұрылысы мен қызметітуралытолықмәліметбереалмайды. Екіншіреттікқұрылымы— полипептид тізбегініңоралып, шумақталып спираль немесебелгілібірконформациятүзутәсілі. Бұл полипептид тізбегінің жеке бөліктерініңарасындасутектікбайланыстардыңтүзілуінәтижесіндепайдаболады. Екіншіреттікқұрылымдысутектікбайланыстарқамтамасызетеді.

Екіншілікдеңгейдегіқұрылым ек ітүрге бөлінеді: α-спираль және β-құрылымы.

Физикалықәдістерменанықталған полипептид тізбегі гармошка тәріздіқабат-қабатболыпкеледі, сутектікбайланыстардыңбағытыөзқсіне перпендикуляр келеді. Сутектікбайланыстар тек бірполипептидтіктізбектеғанаемес, әртүрлітізбектерарасында да түзіледі. Белоктыңекіншіреттікқұрылымықыздырғандабұзылуымүмкін. Полипептид тізбегінің спираль түзуі, оныңұзындығынтөртесекемітеді

Үшіншілікқұрылымы – еңкүрделіқұрылым. Осы деңгейдебелоктыңжоғарыкеңістіктікқұрылымыконформациясықалыптасады. Үшіншіреттікқұрылым полипептид тізбегіндепролин, оксипролин, глицин амин қышқылдарыныңқалдығыныңболуынабайланысты, полипептид тізбегініңиілуініңнәтижесіндепайдаболады. Үшіншіреттікқұрылымекіпішіндеболуымүмкін: глобулярлыжәнефибриллярлы. Үшіншіреттікқұрылымныңберіктігідисульфидтік, иондықжәнегидрофобтыбайланыстарменқалыптасады.Үшіншіреттікқұрылымтүзілуікезінде амин қышқылдарыныңгидрофобтырадикалдары белок молекуласыныңішінеқарайжымырылып, ал гидрофильдірадикалдарысыртқыбетінеорналасады. Термодинамика тұрғысынанқарағандамұндай конфигурация өтеқолайлыболыпсаналады. Үшіншіреттікқұрылымтүзукезінде белок молекуласыоралып, шиыршықталыпжинақталады. Осы кездеқайталанбайтынжоғарыспецификалық, жеке белок молекуласынағанатәнконформациятүзіледі.

Төртіншіреттікқұрылым.Бұлқұрылымбірнешеполипептидтіктізбектентұратын белок молекуласынатән. Әрбірполипептидтіктізбектіңбірінші, екінші, үшіншідеңгейдегіқұрылымы бар. Осыныңнәтижесіндебірфункционалдықызметатқаратынмакромолекулярлық комплекс түзіледі. Осы косплекстітүзетінполипептидтіктізбектісуббірлікдепатайды. Төртіншідеңгейдегіқұрылымдыиондық, сутектік, дисульфидтікбайланыстарқамтамасызетеді.

Рентгенқұрылымдық анализ арқылытқртіншідеңгейдегіқұрылымыанықталған белок - гемоглобин. Олтөртпоипептидтізбегіненжәнетөртгемнен, коллаген үшполипептидтіктүзбектентұрады. Төртіншіреттікқұрылымныңбиологиялықмаңызыөтезор:

1. Жинақталыпмакромолекулаларғаайналатын, қысқа полипептид тізбектерісинтезделіп, синтез кезіндеқатеніңазаюынаықпалынтигізеді;

2. Генетикалықматериалдыүнемдейді, бірдейтізбектеркөптегенрибосоманыпайдаланаотырып, бір м-РНК –да синтезделеді;

3. Реттеушіәсерінқалыптастырады. Төртіншідеңгейдегіқұрылымтүзугеқатысатын жеке мономерлербіріменбіріактивтіфункционалдытобыжоқгидрофобтыбөлімдерарқылыәсерлеседі. Сондықтанолардыңбайланысыберікболмайды, болмашыәсерден тез үзіліпкетеді. Белоктардыңреттікқұрылымдарынтүзетінбайланыстардысалыстырғанда, еңмықтысы - біріншіреттікқұрылым, еңәлсізі – төртіншіреттікқұрылым.

10 Пептидтік байланыстар. 1888 ж орыс ғалымы – биохимик А.Я. Данилевский өз тәжірибелері бойынша белок молекуласындағы амин қышқыл қалдықтарының арасында пептид байланысының болуы туралы болжам айтты. Кейінірек, ХХ ғасырдың басында неміс ғалымы Э.Фишер пептид байланысының болуын тәжірибе жүзінде дәлелдеді. Ол 19 амин қышқылдарының қалдығынан тұратын полипептидті синтездеп алды.

Белоктар – бұл α – амин қышқылдарынан түзілген күрделі үлкен молекулалы табиғи қосылыстар. Казіргі түсініктер бойынша: белоктарда α – амин қышқылдары өзара пептидті (амидті байланыстар - NH – CO -) арқылы пептид тізбектеріне біріккен. Бір амин қышқылының карбоксилімен келесі амин қышқылының амин тобымен әрекеттесуі нәтижесінде пептидті байланыстар түзіледі. Мұнда екі α–амин қышқылынан бір су молекуласы бөлініп пептидтер түзіледі:

O O

H2N CH2 C + NH CH C

OH H OH

CH3

глицин

O

O

H2N CH2 C NH CH C + H2O

OH

C3H

дипептид (глицил – аланин)

Түзілген дипептид молекуласының шеттерінде әрбір амин қышқылынан функциональдык топтар – карбоксил және аминтоп қалып қояды. Сондықтан дипептид өзінің бір шетімен үшінші амин қышұылымен әрекеттесіп трипептид түзеді. Осылайша төрт аминқышқылынан тетрапептид, ал көп амин қышқылынан – полипептидтер пайда болады.

11.Пептидтер (гр. πεπτος — құнарлы) — амин қышқылдарының қалдықтарынан тұратын органикалық заттар. Амин қышқыл қалдықтарының санына қарай ди-, три-, тетра- пептидтерге, олигопептидтерге және полипептидтерге бөлінеді. Пептидтер молекулалары әдетте бір шетінде аминтобы, бір шетінде карбоксил тобы бар ұзын тізбек. Кейде олар тұйық түрде де кездеседі — циклопептидтер (кепшілік токсиндер„ гормондар, антибиотиктер). Пептидтер биологиялық қасиеттері бар заттардың көбісі жатады. Тірі торшада олар амин қышқылдарынан түзіледі немесе белоктардың ферментті ыдырауынан туады.

12.Біріншіреттікқұрылым.Бұл амин қышқылдарыныңбелгілібірретпенөзарабайланысып, полипептид тізбегінтүзуі. Біріншіреттікқұрылымдыпептидтікбайланысқамтамасызетеді.

Әрбір полипептид тізбегініңекішеткі амин қышқылынбылайажыратады: бос амин тобы бар амин қышқылы полипептид тізбегініңбастамасы, яғни N-басы немесебірінші амин қышқылыболыпсаналады. Ал бос карбоксил тобы бар амин қышқылы С-соңыболыптабылады. Осы екі амин қышқылыныңарасында, пептидтікбайланыспенжалғасқанбасқа амин қышқылдарыжүйеліретпенорналасады

Әрбір белок біріншідеңгейдегіқұрылымыменөзгеше, оныңбұзылуыбелоктың физико-химиялықжәнефункционалдыққасиетінөзгертеді. Белоктарғатәнерекшелігінбіріншіреттікқұрылымықамтамасызетеді. Соныменбіргебелоктардыңантигендікқасиеті де біріншідеңгейдегіқұрылымынабайланысты. Бірағзаданалынған белок басқатүрдегіорганизмгетүссе де иммунологиялықжүйеарқылықорғанысбелокты (антидене) синтездейді. Бұл белок антигенменқосылып, бөгдебелоктыметаболиттікайналымнаншығарыптастауға, тұнбағатүсіругенемесеерітіпжіберугетырысады. Антиденементікелей комплекс түзугеқатысқанбелоктыңбөлімінантигендік детерминант депатайды.

13.Белок молекуласының екінші ретті құрылымы, түрлері. Екінші реттік құрылымын тұрақтандыратын химиялық байланыстар

Нобель сыйлығының лауреаты, атақтығалымЛайнусПолингнәруыздыңекіншіреттікқұрылымынашқан. Полипептидтітізбектіңкеңістіктегіоралматәріздіболыпкелгенпішініннәруыздыңекіншіреттікқұрылымыдепатайды. Бұғаннәруыздыңжәнетырнақтыңнәруызы кератин жатады. Нәруыздыңекіншіреттікқұрылымымутектікбайланыстарарқылыорындалады. Бірорамдығы NH-топтары мен көршілесорамдығы CO-топтарыарасындығытүзілетінсутектікбайланысарқылыоралымұсталыныптұрады. Сутектікбайланыстарковаленттікбайланыстардананағұрлымәлсіз. Бірақбірнешеретқайталанғанда, оларберікбайланысады. Көптегенсутектікбайланыстарарқылы «тігілген» полипептидтіоралымберікқұрылымболыпкеледі. Нәруыздаоралмалыбөліктерінің бар болуы, оғанжылжымалылық, мықтылық, серпімділікқасиетбереді.

Нәруызда цилиндр тәріздіоралымбөліктеріненбасқааминқышқылыпролиннентүзілетін, тізетәріздібүгілетінбөліктері де бар.