2. Les enzymes

Les enzymes – les substances de la nature protéique possédant l'activité catalytique.

La science qui étudie les enzymes – c` est une science à part – l`enzymologie.

Bien qu`on a déjà réalisé la synthèse de laboratoire de la série des enzymes – de la ribonucléase, du lysozyme, le seul moyen de l`obtention des enzymes – c`est leur élimination des objets biologiques.

2.1. La nature chimique des enzymes

Les preuves de la nature protéique des enzymes:

1. À l'hydrolyse ils se désagrègent en aminoacides.

2. Sous l`effet du bouillage et d`autres facteurs ils se soumettent à la dénaturation et perdent l'activité catalytique.

3. On a réalisé l`élimination des enzymes en forme des cristaux de la protéine.

4. Les enzymes exercent une action hautementspécifique.

La preuve directe de la nature protéique des enzymes c`est la synthèse de laboratoire du premier enzyme – de la ribonucléase.

On distingue les enzymes simples comprenant une seule chaîne polypeptidique: la pepsine, la trypsine, l`uréase, la ribonucléase, la phosphatase etc.

La plupart des enzymes naturels – les protéines complexes. Leurs composants non protéiques s'appellent les cofacteurs. Les cofacteurs des enzymes sont les vitamines ou les liaisons, construites avec leur participation (le coenzyme A, NAD⁺, FAD); les éthers phosphoriques de certains monosaccharides, les ions des métaux. Les cofacteurs jouent le rôle des transporteurs intermédiaires des atomes ou des groupes.

Le coenzyme – le facteur non protéique, se séparant facilement de la partie protéique – de l`apoenzyme – à la dissociation.

Le groupe prostétique – le composant non protéique lié par la liaison covalente à la chaîne protéique; ne se sépare pas à l`élimination et au nettoyage de l`enzyme.

L`enzyme et le groupe prostétique ensemble forment le choloenzyme. Seulement le groupement de l`apoenzyme et du coenzyme assure l'activité du choloenzyme.

Le substrat – la substance, qui se soumett aux transformations sous l'effet de l`enzyme.

Le site actif – c`est une région spécifique à la surface de l`enzyme, qui se lie à la molécule du substrat et participe directement à la catalyse. Les sites actifs des enzymes se forment au niveau de la structure tertiaire. Les groupes prostétiques des enzymes complexes font partie du site actif. Les cofacteurs des enzymes jouent le rôle des transporteurs intermédiaires des atomes ou des groupes.

On distingue deux sections du site actif. Le site de substrat (fonction de liaison) – la section responsable de l'addition du substrat. On l`appelle la plate-forme de contact, ou «d'ancre» de l`enzyme. Le site catalytique qui est responsable de la transformation chimique du substrat. La sérine, la cystéine, l'histidine, la tyrosine, la lysine font partie du site catalytique de la plupart des enzymes. Le site de substrat peut coïncider (ou être bloqué) avec le site catalytique.

Le site allostérique – la section de la molécule de l`enzyme en dehors de son site actif, qui est capable de se lier à une telle ou telle substance (un ligand). Finalement la structure tertiaire, et souvent et la structure quaternaire de la molécule protéique changent. La configuration du site actif et l'activité catalytique de l`enzyme varie. C'est la régulation allostérique de l'activité des enzymes. Les enzymes, dont l'activité du centre catalytique se soumet au changement sous l'influence des effecteurs allostériques, s`appellent les enzymes allostériques.

Certains des enzymes sont multifonctionnels: ils possèdent quelques activités enzymatiques, mais une seule chaîne polypeptidique. Leur chaîne protéique forme plusieurs domaines, dont chacun se caractérise par son activité catalytique. Par exemple, l`alcooldéhydrogénase catalyse non seulement la réaction de l'oxydation des alcools, mais aussi les réactions de la neutralisation de la série des xénobiotiques.

Les isoenzymes catalysent une seule réaction, mais ils se distinguent l'un de l'autre par les propriétés physiques et chimiques: l'affinité au substrat, l'activité, la mobilité électrophorétique.

Par exemple, la lactate-déhydrogénase (LDG) catalyse la transformation réversible de l`acide pyruvique à l`acide lactique. Elle comprend 4 sous-unités et contient deux types des chaînes polypeptidiques: Н – le type cordial (de l`anglais Heart – le coeur) et М – le type musculaire (de l`anglais Muscle – le muscle). Cet enzyme grâce aux combinaisons variées des sous-unités existe sous 5 formes:

Pour chaque tissu dans la norme son rapport des formes est typique (le spectre isoenzymatique) de LDG. Par exemple, dans le myocarde prédomine Н₄ (LDG₁), dans les muscles de squelette et le foie – М₄ (LDG₅). L'examen de l'apparition des isoenzymes LDG dans le sérum du sang permet de juger de la place du procès pathologique et du degré de la lesion de l'organe ou du tissu.

Les complexes multimoléculaires enzymatiques forment le groupe spécial des enzymes. L'existence de tels complexes accélère les transformations chimiques. Si le complexe multimoléculaire enzymatique maintient le procès unitaire à plusieurs degrés des transformations biochimiques, on l`appelle alors le métabolonne. Tels sont les métabolonnes de la glycolyse, du cycle de Krebs, la chaîne respiratoire des mitochondries etc.