- •Biochimie
- •Partie 1
- •Биологическая химия
- •Часть 1
- •Table des matières
- •I. La partie théorique l'objet de la biochimie
- •1. La chimie des protéines
- •1.1. Les méthodes d` élimination et d`épuration des protéines
- •1.2. Les fonctions des protéines
- •1.3. La composition acido-aminée des protéines
- •1.4. L`organisation structurale des protéines
- •1.5. Les propriétés physico-chimiques des protéines
- •1.6. La classification des protéines
- •1.6.1. Les protéines simples
- •1. Les albumines et les globulines.
- •2. Les protamines et les histones.
- •3. Les prolamines et les glutélines.
- •1.6.2. Les protéines complexes
- •2. Les enzymes
- •2.1. La nature chimique des enzymes
- •2.2. Le mécanisme de l`action des enzymes
- •2.3. La cinétique des réactions enzymatiques
- •2.4. Les propriétés des enzymes
- •2.5. La régulation de l`activité des enzymes
- •1. Le contrôle de la quantité de l`enzyme.
- •2. Le contrôle de l'activité de l`enzyme.
- •2.1. L'influence des activateurs et des inhibiteurs aux enzymes.
- •2.2. La modification chimique de l`enzyme.
- •2.3. La régulation allostérique.
- •2.6. La classification et la nomenclature des enzymes
- •L`oxydation la réduction
- •Acide palmitique
- •Tripalmitine
- •2.7. Les enzymes dans la médecine
- •2. Les enzymopathies acquises.
- •3. Les vitamines
- •3.1. Les vitamines liposolubles
- •3.2. Les vitamines hydrosolubles
- •4. Les principes essentiels de l'organisation des biomembranes
- •4.1. La structure et les fonctions des membranes
- •1. Les phospholipides (jusqu'à 90 %) – les phosphoacylglycérols et les sphingolipides:
- •La phosphatidylcholine
- •Le céramide
- •Le galactosilcéramide
- •Uniport
- •Symport
- •Antiport
- •Contransport
- •2. La diffusion facilitée.
- •5. Les mécanismes de la transduction du signal hormonal
- •Ribosome Cytoplasme Hormone stéroïde Protéine arNm noyau Récepteur adn
- •6. L`introduction au métabolisme
- •6.1. La voie totale du catabolisme
- •6.2. La bioénergétique
- •6.3. L`organisation et le fonctionnement de la chaîne respiratoire
- •6.4. Le découplage de l`oxydation et de la phosphorylation
- •Dnp dnph membrane
- •6.5. La génération des radicaux libres dans la cellule
- •6.6. Les réaction de la voie totale du catabolisme
- •6.6.1. La décarboxylation oxydative de l`acide pyruvique
- •6.6.2. Le cycle des acides tricarboxyliques
- •Succinate
- •Fumarate
- •Succinatedéshydrogénase
- •Fumarate
- •Fumarate
- •7. Le métabolisme des glucides
- •7.1. La digestion des glucides
- •7.2. L`échange du glycogène
- •7.3. La glycolyse
- •7.4. L`incorporation de la fructose et du galactose à la glycolyse
- •7.5. Les mécanismes de navette
- •7.6. Le cycle de Cori
- •7.7. La fermentation alcoolique
- •7.8. La voie des pentoses phosphates de la transformation du glucose
- •Xylulose-5-phosphate
- •Isomérase
- •7.9. La néoglucogenèse
- •7.10. La régulation du métabolisme glucidique
- •Phosphoénolpyruvate → pyruvate (glycolytique)
- •Pyruvate → oxaloacétate → phosphoénolpyruvate
- •7.11. Les troubles du métabolisme glucidique
- •Maladies liées aux troubles métaboliques du glycogène
- •L`hyperglycémie et l`hypoglycémie
- •La glycosurie
- •2. Les réactions colorées sur les protéines
- •2.1. La réaction de Millone
- •2.2. La réaction d'Adamkevitche
- •2.3. La réaction ninhydrique
- •2.4. La réaction de Choultse – Raspajle
- •3. Les réactions de la précipitation des protéines
- •3.1. La précipitation des protéines pendant la chauffage
- •3.2. La précipitation des protéines par les sels des métaux lourds
- •3.3. La précipitation des protéines par les acides concentrés minéraux
- •3.5. La précipitation des protéines par les acides organiques
- •1.3. La détermination du point isoélectrique de la caséine
- •2.4. La preuve de la présence de l'hydrate de carbone dans l'albumine d'oeuf
- •1.2. La réaction avec le diphénylamine
- •2. Les chromoprotéines
- •2.1. L'essai benzidinique sur le groupement héminique de l'hémoglobine
- •Le travail 4. Les enzymes
- •1. La découverte de la peroxydase dans la pomme de terre
- •2. La découverte de la pepsine dans le suc gastrique
- •3. L'hydrolyse de l'amidon par α – amylase du salive
- •4. Le trait spécifique de l'action des enzymes de l’amylase et de la saccharase
- •Le travail 5. La détermination de l'activité des enzymes
- •1. L'action des activateurs et des inhibiteurs
- •2. La détermination de l'activité de α – amylase du salive selon Volguemoute
- •Le travail 6. Les vitamines l'expérience 1. Les réactions qualitatives sur la vitamine a
- •1.1. La réaction avec le chlorure de l’antimoine (III)
- •1.2. La réaction avec l'acide sulfurique (la réaction de Droummond)
- •L'expérience 6. La réaction qualitative sur la vitamine в (le ribophlavine)
- •L'expérience 9. Les réactions qualitatives sur la vitamine c (acide ascorbique)
- •9.1. La coopération de la vitamine c avec к3[Fe(cn)6]
- •9.2. La réaction avec le bleu de méthylène
- •L'expérience 10. La détermination quantitative de l'acide ascorbique dans l'urine par la méthode de Tilmanse
- •2. La comparaison des redox-potentiels du ribophlavine et du bleu de méthylène
- •3. La détermination de la catalase selon a.N. Bach et a.I. Oparine
- •Le travail 8. Le métabolisme des glucides l'expérience 1. La détermination quantitative de l'activité de l’amylase dans le sérum du sang
- •L’expérience 2. La détermination quantitative de l’acide piruvique dans l'urine
- •L'expérience 3. Le diagnostic rapide des pathologies du métabolisme glucidique
- •3.1. La réaction de Trommer avec l’hydroxyde du cuivre
- •3.2. La révélation de la fructosirie par l’essai de Selivanov
- •3.3. La méthode enzymatique de la détermination semi-quantitative du glucose dans l'urine à l'aide de la raie de test "glucophan"
- •Littérature
1.2. La réaction avec le diphénylamine
On découvre l'acide désoxyribonucléique selon sa réaction avec le diphénylamine. À l'éprouvette on transfère un peu de dépôt de l'ADN et on le dilue à 1-2 ml 0,4 % solution de l’hydroxyde du sodium. À la solution on ajoute le volume égal de la solution du diphénylamine et on chauffe le mélange dans le bain-marie bouillant environ 10-15 minutes. La peinture bleue de la solution apparaît.
2. Les chromoprotéines
Le représentant des chromoprotéines c’est la protéine des erythrocytes du sang des mammifères, l'hémoglobine. Par sa partie protéique «la globine» et non protéique–hème (protopophyrine dont les noyeux pyrroles sont liés à l'atome de la fer).
2.1. L'essai benzidinique sur le groupement héminique de l'hémoglobine
Dans l'éprouvette on verse 0,5 ml du sang fortement dilué et on fait bouillir quelques minutes, puis on fait refroidir. On ajoute 0,5 ml de la solution de la benzidine et quelques gouttes de 3 % de la solution du peroxyde de l'hydrogène. La couleur verte apparît en passant à une coloration bleu. À l'action de l'acide acétique concentré sur l'hémoglobine gem passe à l’hémines, qui catalise l'oxydation de la benzidine par le peroxyde de l'hydrogène.
L'essai benzidinique est appliqué aux études cliniques et médico-légales pour la détection des minimums du sang dans les objets biologiques.
Les questions de contrôle
1. Enumérez les fonctions des chromoprotéines dans l'organisme.
2. Indiquez la structure de la partie protéique de l'hémoglobine.
3. Pourquoi l'hémoglobine du foetus et de l'enfant possède une différente affinité vers l'oxygène?
4. Après l'incendie on découvre le cadavre. Par quel moyen simple on peut détérminer si cette personne est morte pendant l'incendie ou elle était morte jusqu'à l'incendie?
5. Caractérisez la constitution chimique des nucléoprotéines et leurs fonctions dans l'organisme.
6. Que se dissout mieux dans l'eau: les acides nucléiques ou les nucléoprotéines? Pourquoi?
Le travail 4. Les enzymes
1. La découverte de la peroxydase dans la pomme de terre
On frotte la pomme de terre sur la râpe. On transfère sa petite quantité à l'éprouvette, on ajoute 1 ml de 1 % solution du pyrogallol et 2 gouttes 2 % solution du peroxyde de l'hydrogène. Au stationnement tombe le dépôt brun jaune du purpurogallyne :
La déshydrogénation (oxydation) multiple du pyrogallol et une série de produits intermédiaires avant la formation du purpurogallyne se passe avec la participation de la peroxydase qui transmet les atomes de l'hydrogène du substratum sur peroxyde de l'hydrogène.
2. La découverte de la pepsine dans le suc gastrique
Dans l'éprouvette on verse 5 ml du mélange lait-acétatique et on le place au thermostat à la température 25 °С. Après que l'éprouvette se chauffera jusqu'à la température indiquée, dans cette éprouvette on ajoute 0,1 ml du suc gastrique et on mélange. On suit le moment de l'apparition sur le mur de l'éprouvette des premiers caillots de la caséine. Ce moment témoigne de l'achèvement de la réaction du passage soluble du caséinogène à la caséine insoluble sous l'action de l’enzyme protéolitique – la pepsine.
