- •Biochimie
- •Partie 1
- •Биологическая химия
- •Часть 1
- •Table des matières
- •I. La partie théorique l'objet de la biochimie
- •1. La chimie des protéines
- •1.1. Les méthodes d` élimination et d`épuration des protéines
- •1.2. Les fonctions des protéines
- •1.3. La composition acido-aminée des protéines
- •1.4. L`organisation structurale des protéines
- •1.5. Les propriétés physico-chimiques des protéines
- •1.6. La classification des protéines
- •1.6.1. Les protéines simples
- •1. Les albumines et les globulines.
- •2. Les protamines et les histones.
- •3. Les prolamines et les glutélines.
- •1.6.2. Les protéines complexes
- •2. Les enzymes
- •2.1. La nature chimique des enzymes
- •2.2. Le mécanisme de l`action des enzymes
- •2.3. La cinétique des réactions enzymatiques
- •2.4. Les propriétés des enzymes
- •2.5. La régulation de l`activité des enzymes
- •1. Le contrôle de la quantité de l`enzyme.
- •2. Le contrôle de l'activité de l`enzyme.
- •2.1. L'influence des activateurs et des inhibiteurs aux enzymes.
- •2.2. La modification chimique de l`enzyme.
- •2.3. La régulation allostérique.
- •2.6. La classification et la nomenclature des enzymes
- •L`oxydation la réduction
- •Acide palmitique
- •Tripalmitine
- •2.7. Les enzymes dans la médecine
- •2. Les enzymopathies acquises.
- •3. Les vitamines
- •3.1. Les vitamines liposolubles
- •3.2. Les vitamines hydrosolubles
- •4. Les principes essentiels de l'organisation des biomembranes
- •4.1. La structure et les fonctions des membranes
- •1. Les phospholipides (jusqu'à 90 %) – les phosphoacylglycérols et les sphingolipides:
- •La phosphatidylcholine
- •Le céramide
- •Le galactosilcéramide
- •Uniport
- •Symport
- •Antiport
- •Contransport
- •2. La diffusion facilitée.
- •5. Les mécanismes de la transduction du signal hormonal
- •Ribosome Cytoplasme Hormone stéroïde Protéine arNm noyau Récepteur adn
- •6. L`introduction au métabolisme
- •6.1. La voie totale du catabolisme
- •6.2. La bioénergétique
- •6.3. L`organisation et le fonctionnement de la chaîne respiratoire
- •6.4. Le découplage de l`oxydation et de la phosphorylation
- •Dnp dnph membrane
- •6.5. La génération des radicaux libres dans la cellule
- •6.6. Les réaction de la voie totale du catabolisme
- •6.6.1. La décarboxylation oxydative de l`acide pyruvique
- •6.6.2. Le cycle des acides tricarboxyliques
- •Succinate
- •Fumarate
- •Succinatedéshydrogénase
- •Fumarate
- •Fumarate
- •7. Le métabolisme des glucides
- •7.1. La digestion des glucides
- •7.2. L`échange du glycogène
- •7.3. La glycolyse
- •7.4. L`incorporation de la fructose et du galactose à la glycolyse
- •7.5. Les mécanismes de navette
- •7.6. Le cycle de Cori
- •7.7. La fermentation alcoolique
- •7.8. La voie des pentoses phosphates de la transformation du glucose
- •Xylulose-5-phosphate
- •Isomérase
- •7.9. La néoglucogenèse
- •7.10. La régulation du métabolisme glucidique
- •Phosphoénolpyruvate → pyruvate (glycolytique)
- •Pyruvate → oxaloacétate → phosphoénolpyruvate
- •7.11. Les troubles du métabolisme glucidique
- •Maladies liées aux troubles métaboliques du glycogène
- •L`hyperglycémie et l`hypoglycémie
- •La glycosurie
- •2. Les réactions colorées sur les protéines
- •2.1. La réaction de Millone
- •2.2. La réaction d'Adamkevitche
- •2.3. La réaction ninhydrique
- •2.4. La réaction de Choultse – Raspajle
- •3. Les réactions de la précipitation des protéines
- •3.1. La précipitation des protéines pendant la chauffage
- •3.2. La précipitation des protéines par les sels des métaux lourds
- •3.3. La précipitation des protéines par les acides concentrés minéraux
- •3.5. La précipitation des protéines par les acides organiques
- •1.3. La détermination du point isoélectrique de la caséine
- •2.4. La preuve de la présence de l'hydrate de carbone dans l'albumine d'oeuf
- •1.2. La réaction avec le diphénylamine
- •2. Les chromoprotéines
- •2.1. L'essai benzidinique sur le groupement héminique de l'hémoglobine
- •Le travail 4. Les enzymes
- •1. La découverte de la peroxydase dans la pomme de terre
- •2. La découverte de la pepsine dans le suc gastrique
- •3. L'hydrolyse de l'amidon par α – amylase du salive
- •4. Le trait spécifique de l'action des enzymes de l’amylase et de la saccharase
- •Le travail 5. La détermination de l'activité des enzymes
- •1. L'action des activateurs et des inhibiteurs
- •2. La détermination de l'activité de α – amylase du salive selon Volguemoute
- •Le travail 6. Les vitamines l'expérience 1. Les réactions qualitatives sur la vitamine a
- •1.1. La réaction avec le chlorure de l’antimoine (III)
- •1.2. La réaction avec l'acide sulfurique (la réaction de Droummond)
- •L'expérience 6. La réaction qualitative sur la vitamine в (le ribophlavine)
- •L'expérience 9. Les réactions qualitatives sur la vitamine c (acide ascorbique)
- •9.1. La coopération de la vitamine c avec к3[Fe(cn)6]
- •9.2. La réaction avec le bleu de méthylène
- •L'expérience 10. La détermination quantitative de l'acide ascorbique dans l'urine par la méthode de Tilmanse
- •2. La comparaison des redox-potentiels du ribophlavine et du bleu de méthylène
- •3. La détermination de la catalase selon a.N. Bach et a.I. Oparine
- •Le travail 8. Le métabolisme des glucides l'expérience 1. La détermination quantitative de l'activité de l’amylase dans le sérum du sang
- •L’expérience 2. La détermination quantitative de l’acide piruvique dans l'urine
- •L'expérience 3. Le diagnostic rapide des pathologies du métabolisme glucidique
- •3.1. La réaction de Trommer avec l’hydroxyde du cuivre
- •3.2. La révélation de la fructosirie par l’essai de Selivanov
- •3.3. La méthode enzymatique de la détermination semi-quantitative du glucose dans l'urine à l'aide de la raie de test "glucophan"
- •Littérature
3.3. La précipitation des protéines par les acides concentrés minéraux
La chute de la protéine au dépôt à la coopération avec les acides concentrés minéraux est conditionnée par la déshydratation des molécules protéiques, par la formation des sels insolubles complexes de la protéine et des acides. Dans l’abondance des acides sulfuriques et salins le dépôt de la protéine se dissout. L’abondance de l'acide nitrique ne dilue pas la protéine assiégée. La réaction avec l'acide nitrique est utilisée aux études cliniques de l'urine sur la présence dans l’urine de la protéine (l'essai de Gellère).
Dans l'éprouvette on verse 1 ml de l'acide nitrique concentré et puis, ayant incliné l'éprouvette, on verse prudemment selon le mur le volume égal de la solution de la protéine. À la frontière de deux liquides il y a un dépôt blanc de la protéine. On secoue l'éprouvette et on ajoute l’abondance de l'acide nitrique. Le dépôt ne disparaît pas. On répète l'expérience avec les acides concentrés salins et sulfuriques.
3.5. La précipitation des protéines par les acides organiques
Les réactions avec les acides trichloracétique et sulfosalicylique (2-hydroxy-5-sulfobénzeïque) sont spécifiques et sensible. On les utilise dans les laboratoires cliniques à la détection de la protéine dans l'urine et d'autres liquides biologiques. L'acide sulfosalicylique est capable d'assiéger les produits de la désagrégation des protéines – les peptides. L'acide trichloracétique assiège seulement les protéines. On l’utilise à la définition de l'azote non protéique (résiduel) du sang, dans la composition duquel entrent les produits de la désagrégation et l'échange des protéines.
À deux éprouvettes on verse selon 1 ml de la solution de la protéine. À une éprouvette on ajoute 1-2 gouttes de l’acide sulfosalicylique, et à l'autre – de l’acide trichloracétique. Le dépôt de la protéine tombe.
Les questions de contrôle
1. Comment on peut diviser le mélange des aminoacides dans l'hydrolysat de la protéine?
2. Quelles réactions colorées sur les protéines vous savez du cours de la chimie biorganique?
3. Quel aminoacide se trouvant dans les protéines est découvert par la réaction de Millone? Amenez sa formule.
4. Quel aminoacide se trouvant dans les protéines est découvert par la réaction d’Adamkevitche et par la réaction de Choultse – Raspajle? Amenez sa formule.
5. Par quoi est conditionnée la précipitation des protéines sous l'action des sels des métaux lourds?
6. C’est quoi la dénaturation de la protéine?
7. Quelle application pratique trouvent les réactions de la précipitation des protéines par les acides organiques?
8. Pourquoi dans la pratique clinique pour la précipitation des protéines on utilise l’acide nitrique, et non les acides sulfuriques ou salins?
LE TRAVAIL 2. LES PROTÉINS COMPLEXES –
LES PHOSPHOPROTÉINES ET LES GLYCOPROTÉINES
1. Les phosphoprotéines
Le représentant typique des phosphoprotéines c’est la caséine du lait. À l'hydrolyse alcaline la caséine se décompose en protéine et l'acide phosphorique.
1.1. La découverte dans l'hydrolysat de la caséine du composant protéique
Vers 0,5 ml de l'hydrolysat de la caséine on ajoute 5 gouttes 10 % de la solution de l’hydroxyde du sodium et selon les gouttes on ajoute aussi 1 % la solution du sulfate du cuivre avant l'apparition de la peinture bleu violet. La reaction biurétique positive prouve la nature protéique de la caséine.
1.2. La découverte dans l'hydrolysat de l'acide phosphorique
1 ml de l'hydrolysat on neutralise par 25 % l'acide nitrique (le contrôle selon le papier d'indicateur) et on ajoute 0,5 ml de la solution du molybdate de l'ammonium dans l'acide nitrique. Dans 5 minutes on filtre le dépôt de la protéine et des produits de l'hydrolyse incomplète des protéines. Au filtrat on ajoute 0,5 ml 2 % de la solution de l'hydroquinone et on laisse pour 5 minutes. Puis on ajoute selon les gouttes 1 ml de la solution du carbonate-sulfite du sodium. Il y a une peinture bleue de la solution conditionnée par la formation de la couleur bleu du molybdate.