- •Biochimie
- •Partie 1
- •Биологическая химия
- •Часть 1
- •Table des matières
- •I. La partie théorique l'objet de la biochimie
- •1. La chimie des protéines
- •1.1. Les méthodes d` élimination et d`épuration des protéines
- •1.2. Les fonctions des protéines
- •1.3. La composition acido-aminée des protéines
- •1.4. L`organisation structurale des protéines
- •1.5. Les propriétés physico-chimiques des protéines
- •1.6. La classification des protéines
- •1.6.1. Les protéines simples
- •1. Les albumines et les globulines.
- •2. Les protamines et les histones.
- •3. Les prolamines et les glutélines.
- •1.6.2. Les protéines complexes
- •2. Les enzymes
- •2.1. La nature chimique des enzymes
- •2.2. Le mécanisme de l`action des enzymes
- •2.3. La cinétique des réactions enzymatiques
- •2.4. Les propriétés des enzymes
- •2.5. La régulation de l`activité des enzymes
- •1. Le contrôle de la quantité de l`enzyme.
- •2. Le contrôle de l'activité de l`enzyme.
- •2.1. L'influence des activateurs et des inhibiteurs aux enzymes.
- •2.2. La modification chimique de l`enzyme.
- •2.3. La régulation allostérique.
- •2.6. La classification et la nomenclature des enzymes
- •L`oxydation la réduction
- •Acide palmitique
- •Tripalmitine
- •2.7. Les enzymes dans la médecine
- •2. Les enzymopathies acquises.
- •3. Les vitamines
- •3.1. Les vitamines liposolubles
- •3.2. Les vitamines hydrosolubles
- •4. Les principes essentiels de l'organisation des biomembranes
- •4.1. La structure et les fonctions des membranes
- •1. Les phospholipides (jusqu'à 90 %) – les phosphoacylglycérols et les sphingolipides:
- •La phosphatidylcholine
- •Le céramide
- •Le galactosilcéramide
- •Uniport
- •Symport
- •Antiport
- •Contransport
- •2. La diffusion facilitée.
- •5. Les mécanismes de la transduction du signal hormonal
- •Ribosome Cytoplasme Hormone stéroïde Protéine arNm noyau Récepteur adn
- •6. L`introduction au métabolisme
- •6.1. La voie totale du catabolisme
- •6.2. La bioénergétique
- •6.3. L`organisation et le fonctionnement de la chaîne respiratoire
- •6.4. Le découplage de l`oxydation et de la phosphorylation
- •Dnp dnph membrane
- •6.5. La génération des radicaux libres dans la cellule
- •6.6. Les réaction de la voie totale du catabolisme
- •6.6.1. La décarboxylation oxydative de l`acide pyruvique
- •6.6.2. Le cycle des acides tricarboxyliques
- •Succinate
- •Fumarate
- •Succinatedéshydrogénase
- •Fumarate
- •Fumarate
- •7. Le métabolisme des glucides
- •7.1. La digestion des glucides
- •7.2. L`échange du glycogène
- •7.3. La glycolyse
- •7.4. L`incorporation de la fructose et du galactose à la glycolyse
- •7.5. Les mécanismes de navette
- •7.6. Le cycle de Cori
- •7.7. La fermentation alcoolique
- •7.8. La voie des pentoses phosphates de la transformation du glucose
- •Xylulose-5-phosphate
- •Isomérase
- •7.9. La néoglucogenèse
- •7.10. La régulation du métabolisme glucidique
- •Phosphoénolpyruvate → pyruvate (glycolytique)
- •Pyruvate → oxaloacétate → phosphoénolpyruvate
- •7.11. Les troubles du métabolisme glucidique
- •Maladies liées aux troubles métaboliques du glycogène
- •L`hyperglycémie et l`hypoglycémie
- •La glycosurie
- •2. Les réactions colorées sur les protéines
- •2.1. La réaction de Millone
- •2.2. La réaction d'Adamkevitche
- •2.3. La réaction ninhydrique
- •2.4. La réaction de Choultse – Raspajle
- •3. Les réactions de la précipitation des protéines
- •3.1. La précipitation des protéines pendant la chauffage
- •3.2. La précipitation des protéines par les sels des métaux lourds
- •3.3. La précipitation des protéines par les acides concentrés minéraux
- •3.5. La précipitation des protéines par les acides organiques
- •1.3. La détermination du point isoélectrique de la caséine
- •2.4. La preuve de la présence de l'hydrate de carbone dans l'albumine d'oeuf
- •1.2. La réaction avec le diphénylamine
- •2. Les chromoprotéines
- •2.1. L'essai benzidinique sur le groupement héminique de l'hémoglobine
- •Le travail 4. Les enzymes
- •1. La découverte de la peroxydase dans la pomme de terre
- •2. La découverte de la pepsine dans le suc gastrique
- •3. L'hydrolyse de l'amidon par α – amylase du salive
- •4. Le trait spécifique de l'action des enzymes de l’amylase et de la saccharase
- •Le travail 5. La détermination de l'activité des enzymes
- •1. L'action des activateurs et des inhibiteurs
- •2. La détermination de l'activité de α – amylase du salive selon Volguemoute
- •Le travail 6. Les vitamines l'expérience 1. Les réactions qualitatives sur la vitamine a
- •1.1. La réaction avec le chlorure de l’antimoine (III)
- •1.2. La réaction avec l'acide sulfurique (la réaction de Droummond)
- •L'expérience 6. La réaction qualitative sur la vitamine в (le ribophlavine)
- •L'expérience 9. Les réactions qualitatives sur la vitamine c (acide ascorbique)
- •9.1. La coopération de la vitamine c avec к3[Fe(cn)6]
- •9.2. La réaction avec le bleu de méthylène
- •L'expérience 10. La détermination quantitative de l'acide ascorbique dans l'urine par la méthode de Tilmanse
- •2. La comparaison des redox-potentiels du ribophlavine et du bleu de méthylène
- •3. La détermination de la catalase selon a.N. Bach et a.I. Oparine
- •Le travail 8. Le métabolisme des glucides l'expérience 1. La détermination quantitative de l'activité de l’amylase dans le sérum du sang
- •L’expérience 2. La détermination quantitative de l’acide piruvique dans l'urine
- •L'expérience 3. Le diagnostic rapide des pathologies du métabolisme glucidique
- •3.1. La réaction de Trommer avec l’hydroxyde du cuivre
- •3.2. La révélation de la fructosirie par l’essai de Selivanov
- •3.3. La méthode enzymatique de la détermination semi-quantitative du glucose dans l'urine à l'aide de la raie de test "glucophan"
- •Littérature
2. Les réactions colorées sur les protéines
2.1. La réaction de Millone
Le réactif
de Millone comprend les nitrates du mercure (I) et (II) dans HNO
avec l'addition de HNO
.
La réaction du réactif de Milone avec les protéines est
conditionnée par la présence dans les proteins le reste de la
tyrosine.
Dans l'éprouvette on verse 0,5 ml de la solution de la protéine et 0,5 ml du réactif de Millone. Le dépôt blanc se forme sous l'effet du sel du mercure et de l'acide nitriques faisant partie dans le composé du réactif de Millone. À la chauffe le dépôt se colore d'abord à rose et puis à la couleur brune-rouge.
2.2. La réaction d'Adamkevitche
La réaction est conditionnée par la présence dans la protéine des restes de l'aminoacide de la tryptophane.
Vers 1 ml du sérum on ajoute 0,5 ml de l'acide acétique glacial (il contient l'addition de l’acide glyoxylique) et on chauffe jusqu'à la dissolution de la protéine. On refroidit le contenu de l'éprouvette et ayant incliné l'éprouvette avec la prudence selon le mur on superpose 1 ml de l'acide sulfurique concentré. À la frontière de deux couches du liquide apparaît la peinture rouge violet. À la chauffe la peinture apparaît plus vite.
2.3. La réaction ninhydrique
La réaction est conditionnée par la présence dans la protéine des restes des α – aminoacides.
Dans l'éprouvette on verse 1 ml de la solution de la protéine, on ajoute 5 gouttes 0,2 % de la solution du ninhydrine et on chauffe. Dans quelques minutes on observe l'apparition de la peinture bleu violet.
2.4. La réaction de Choultse – Raspajle
La réaction de Choultse – Raspajle est conditionnée par la présence dans la protéine des restes de la tryptophane. Ils en coopérant avec l’oxométhylphurphurol, donnent les produits de la condensation peints en la couleur cerise. Oxométhylphurphurol se forme de la fructose en présence de l'acide sulfurique concentré:
Vers 0,5 ml du serum on ajoute 1-2 gouttes 10 % de la solution de la saccharose et sur le mur de l'éprouvette on surpose 1 ml de l’ l'acide sulfurique concentré. On secoue un peu l'éprouvette. À la place du contact de l'eau et de l'acide il y a une peinture couleur cerise.
3. Les réactions de la précipitation des protéines
3.1. La précipitation des protéines pendant la chauffage
Dans l'éprouvette on verse 0,5 ml de la solution de la protéine et on chauffe. On observe l'apparition de l'opalescence. Au bouillnement peut tomber le dépôt.
3.2. La précipitation des protéines par les sels des métaux lourds
Les protéines à la coopération avec les sels des métaux lourds (le cuivre, le mercure, le plomb etc.) se dénaturent et ils forment les liaisons composés insolubles dans l'eau en conséquence de l'adsorption du métal lourd sur la surface de la molécule protéique. Sur cela il est fondé l'utilisation des protéines en qualité de l'antidote pendant l'empoisonnement par les métaux lourds.
À deux éprouvettes on verse selon 0,5 ml de la solution de la protéine. À premier on ajoute 2 gouttes de 5 % de la solution du sulfate du cuivre, à deuxième – 2 gouttes de 5 % de la solution de l'acétate du plomb. Dans les deux éprouvettes tombe le dépôt de la protéine .
