- •Biochimie
- •Partie 1
- •Биологическая химия
- •Часть 1
- •Table des matières
- •I. La partie théorique l'objet de la biochimie
- •1. La chimie des protéines
- •1.1. Les méthodes d` élimination et d`épuration des protéines
- •1.2. Les fonctions des protéines
- •1.3. La composition acido-aminée des protéines
- •1.4. L`organisation structurale des protéines
- •1.5. Les propriétés physico-chimiques des protéines
- •1.6. La classification des protéines
- •1.6.1. Les protéines simples
- •1. Les albumines et les globulines.
- •2. Les protamines et les histones.
- •3. Les prolamines et les glutélines.
- •1.6.2. Les protéines complexes
- •2. Les enzymes
- •2.1. La nature chimique des enzymes
- •2.2. Le mécanisme de l`action des enzymes
- •2.3. La cinétique des réactions enzymatiques
- •2.4. Les propriétés des enzymes
- •2.5. La régulation de l`activité des enzymes
- •1. Le contrôle de la quantité de l`enzyme.
- •2. Le contrôle de l'activité de l`enzyme.
- •2.1. L'influence des activateurs et des inhibiteurs aux enzymes.
- •2.2. La modification chimique de l`enzyme.
- •2.3. La régulation allostérique.
- •2.6. La classification et la nomenclature des enzymes
- •L`oxydation la réduction
- •Acide palmitique
- •Tripalmitine
- •2.7. Les enzymes dans la médecine
- •2. Les enzymopathies acquises.
- •3. Les vitamines
- •3.1. Les vitamines liposolubles
- •3.2. Les vitamines hydrosolubles
- •4. Les principes essentiels de l'organisation des biomembranes
- •4.1. La structure et les fonctions des membranes
- •1. Les phospholipides (jusqu'à 90 %) – les phosphoacylglycérols et les sphingolipides:
- •La phosphatidylcholine
- •Le céramide
- •Le galactosilcéramide
- •Uniport
- •Symport
- •Antiport
- •Contransport
- •2. La diffusion facilitée.
- •5. Les mécanismes de la transduction du signal hormonal
- •Ribosome Cytoplasme Hormone stéroïde Protéine arNm noyau Récepteur adn
- •6. L`introduction au métabolisme
- •6.1. La voie totale du catabolisme
- •6.2. La bioénergétique
- •6.3. L`organisation et le fonctionnement de la chaîne respiratoire
- •6.4. Le découplage de l`oxydation et de la phosphorylation
- •Dnp dnph membrane
- •6.5. La génération des radicaux libres dans la cellule
- •6.6. Les réaction de la voie totale du catabolisme
- •6.6.1. La décarboxylation oxydative de l`acide pyruvique
- •6.6.2. Le cycle des acides tricarboxyliques
- •Succinate
- •Fumarate
- •Succinatedéshydrogénase
- •Fumarate
- •Fumarate
- •7. Le métabolisme des glucides
- •7.1. La digestion des glucides
- •7.2. L`échange du glycogène
- •7.3. La glycolyse
- •7.4. L`incorporation de la fructose et du galactose à la glycolyse
- •7.5. Les mécanismes de navette
- •7.6. Le cycle de Cori
- •7.7. La fermentation alcoolique
- •7.8. La voie des pentoses phosphates de la transformation du glucose
- •Xylulose-5-phosphate
- •Isomérase
- •7.9. La néoglucogenèse
- •7.10. La régulation du métabolisme glucidique
- •Phosphoénolpyruvate → pyruvate (glycolytique)
- •Pyruvate → oxaloacétate → phosphoénolpyruvate
- •7.11. Les troubles du métabolisme glucidique
- •Maladies liées aux troubles métaboliques du glycogène
- •L`hyperglycémie et l`hypoglycémie
- •La glycosurie
- •2. Les réactions colorées sur les protéines
- •2.1. La réaction de Millone
- •2.2. La réaction d'Adamkevitche
- •2.3. La réaction ninhydrique
- •2.4. La réaction de Choultse – Raspajle
- •3. Les réactions de la précipitation des protéines
- •3.1. La précipitation des protéines pendant la chauffage
- •3.2. La précipitation des protéines par les sels des métaux lourds
- •3.3. La précipitation des protéines par les acides concentrés minéraux
- •3.5. La précipitation des protéines par les acides organiques
- •1.3. La détermination du point isoélectrique de la caséine
- •2.4. La preuve de la présence de l'hydrate de carbone dans l'albumine d'oeuf
- •1.2. La réaction avec le diphénylamine
- •2. Les chromoprotéines
- •2.1. L'essai benzidinique sur le groupement héminique de l'hémoglobine
- •Le travail 4. Les enzymes
- •1. La découverte de la peroxydase dans la pomme de terre
- •2. La découverte de la pepsine dans le suc gastrique
- •3. L'hydrolyse de l'amidon par α – amylase du salive
- •4. Le trait spécifique de l'action des enzymes de l’amylase et de la saccharase
- •Le travail 5. La détermination de l'activité des enzymes
- •1. L'action des activateurs et des inhibiteurs
- •2. La détermination de l'activité de α – amylase du salive selon Volguemoute
- •Le travail 6. Les vitamines l'expérience 1. Les réactions qualitatives sur la vitamine a
- •1.1. La réaction avec le chlorure de l’antimoine (III)
- •1.2. La réaction avec l'acide sulfurique (la réaction de Droummond)
- •L'expérience 6. La réaction qualitative sur la vitamine в (le ribophlavine)
- •L'expérience 9. Les réactions qualitatives sur la vitamine c (acide ascorbique)
- •9.1. La coopération de la vitamine c avec к3[Fe(cn)6]
- •9.2. La réaction avec le bleu de méthylène
- •L'expérience 10. La détermination quantitative de l'acide ascorbique dans l'urine par la méthode de Tilmanse
- •2. La comparaison des redox-potentiels du ribophlavine et du bleu de méthylène
- •3. La détermination de la catalase selon a.N. Bach et a.I. Oparine
- •Le travail 8. Le métabolisme des glucides l'expérience 1. La détermination quantitative de l'activité de l’amylase dans le sérum du sang
- •L’expérience 2. La détermination quantitative de l’acide piruvique dans l'urine
- •L'expérience 3. Le diagnostic rapide des pathologies du métabolisme glucidique
- •3.1. La réaction de Trommer avec l’hydroxyde du cuivre
- •3.2. La révélation de la fructosirie par l’essai de Selivanov
- •3.3. La méthode enzymatique de la détermination semi-quantitative du glucose dans l'urine à l'aide de la raie de test "glucophan"
- •Littérature
6.6.2. Le cycle des acides tricarboxyliques
Le cycle des acides tricarboxyliques (le cycle de Krebs) est ouvert par le biochimiste anglais Hans Krebs, qui a reçu en 1953 le prix Nobel.
Le cycle de Krebs – la voie totale finale de l'oxydation des molécules de l'acétyle-CoA, en qui se transforme en train du catabolisme la grande partie des glucides, des acides gras et des acides aminés.
L'acétyle-CoA, formé dans les mitochondries à la décarboxylation oxydative de l`AP, entre dans le cycle de Krebs.
AP
acétyl-lipoate-Е2
coenzyme
А
acétyl-CоА
dans
cycle de Krebs
dans
la chaîne respiratoire
l`acide
dihydrolipoïque
au
nombre de l`acétylase
NAD+
NADH
+ H+
l`acide
dehydrolipoïque
au
nombre de l`acétylase
La décarboxylation oxydative de l`AP
Le cycle des acides tricarboxylés a lieu à la matrice des mitochondries et comprend huit stades successifs.
1. La réaction de la condensation de l'acétyle-CoA avec l`oxaloacétate à la participation de la citrate-synthase avec la formation de l'acide citrique:
acétyl-CоА
oxaloacétate
citrate-synthase
citrate
2. La réaction de la déshydratation de l'acide citrique avec la formation de l`acide cis-aconitique qui adjoint la molécule de l'eau et passe à l`acide isocitrique (l`isocitrate). Le processus est catalisé par l`aconitate-hydratase:
citrate
isocitate
cis-aconitate
aconitate-
hydratase
aconitate-hydratase
3. La réaction de la déshydrogénation et de la décarboxylation de l'acide isocitrique en la présence de NAD-dépendante isocitratedéshydrogénase. C`est une étape limitante du cycle de Krebs, en résultat de quoi se forme -cétoglutarate. NAD-dépendante isocitratedéshydrogénase est activée par l`ADP et les ions Mg2+.
isocitrate
enzyme isocytrique
-cétoglutarate
NAD+
NADH
+ H+
4. La décarboxylation oxydative de l`acide -cétoglutarique avec la formation du macroerg succinyl-CoA à la participation du complexe -cétoglutarate déshydrogénase, insérant cinq coenzymes: le thiaminepyrophosphate, l'acide lipoïque, le coenzyme A, FAD et NAD+:
NAD+
NADH
+ H+
-cétoglutarate
-complexe
cétoglutaratedéshydrogénase
succinyl-CоА
5. Le succinyl-CoA à la participation de GDP et le phosphate inorganique se transforme au succinate (l'acide succinique). Simultanément se forme GTP à l`aide de la liaison macroérgique thio-esterique du succinyl-CoA. La réaction est catalisée par le succinyl-CoA-synthétase:
succinyl-CоА
succinate
GDP
GTP
GTP + АDP АТP + GDP.
6. La réaction de la déshydrogénation de succinate à l'acide fumarique à la participation de succinatedéshydrogénase (comprend le coenzyme FAD), lié à la membrane intérieure de la mitochondrie:
Е-FAD
Е-FADH2
Succinate
Fumarate
Succinatedéshydrogénase
7. La réaction de l`hydratation de l`acide fumarique à l`acide malique (L-malate) à la participation de fumarase:
